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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7lnh | ||||||
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Title | S-adenosylmethionine synthetase co-crystallized with UppNHp | ||||||
![]() | S-adenosylmethionine synthase isoform type-2 | ||||||
![]() | TRANSFERASE / S-adenosylmethionine synthetase | ||||||
Function / homology | ![]() methionine adenosyltransferase complex / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / Methylation / S-adenosylmethionine biosynthetic process / protein heterooligomerization / protein hexamerization / small molecule binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / one-carbon metabolic process ...methionine adenosyltransferase complex / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / Methylation / S-adenosylmethionine biosynthetic process / protein heterooligomerization / protein hexamerization / small molecule binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / one-carbon metabolic process / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tan, L.L. / Jackson, C.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Substrate Dynamics Contribute to Enzymatic Specificity in Human and Bacterial Methionine Adenosyltransferases. Authors: Gade, M. / Tan, L.L. / Damry, A.M. / Sandhu, M. / Brock, J.S. / Delaney, A. / Villar-Briones, A. / Jackson, C.J. / Laurino, P. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 933.5 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 950 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 29.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 39.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7ll3C ![]() 7lnnC ![]() 7lo2C ![]() 7looC ![]() 7lowC ![]() 7lozC ![]() 5a1gS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 43720.625 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-EDO / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.23 Å3/Da / Density % sol: 61.91 % |
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Crystal grow | Temperature: 292.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5 10% ethylene glycol PEG3350 10% |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 15, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→39.4 Å / Num. obs: 40572 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 39 % / Biso Wilson estimate: 74.64 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 17.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.6 Å / Num. unique obs: 4502 / CC1/2: 0.567 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5A1G Resolution: 2.5→39.4 Å / SU ML: 0.4456 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 34.6384 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 103.95 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→39.4 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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