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Yorodumi- PDB-7ljl: Structure of the Enterobacter cloacae CD-NTase CdnD in complex wi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7ljl | ||||||
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Title | Structure of the Enterobacter cloacae CD-NTase CdnD in complex with ATP | ||||||
Components | Cyclic AMP-AMP-GMP synthase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / CD-NTase / CBASS / trinucleotide | ||||||
Function / homology | Function and homology information nucleotide metabolic process / nucleotidyltransferase activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / defense response to virus / GTP binding / ATP binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Enterobacter cloacae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.45 Å | ||||||
Authors | Govande, A. / Lowey, B. / Eaglesham, J.B. / Whiteley, A.W. / Kranzusch, P.J. | ||||||
Citation | Journal: Cell Rep / Year: 2021 Title: Molecular basis of CD-NTase nucleotide selection in CBASS anti-phage defense. Authors: Govande, A.A. / Duncan-Lowey, B. / Eaglesham, J.B. / Whiteley, A.T. / Kranzusch, P.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7ljl.cif.gz | 521.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7ljl.ent.gz | 357.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7ljl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lj/7ljl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lj/7ljl | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 43394.578 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Enterobacter cloacae (bacteria) / Gene: cdnD02, P853_02262 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P0DSP4, Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | ChemComp-ATP / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 48.87 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 100 mM MES pH 6.5, 19 to 21% PEG-1000, MgCl2, ATP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.97918 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Apr 19, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.45→38.87 Å / Num. obs: 140248 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 19.75 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.025 / Net I/σ(I): 13.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.45→1.47 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 6821 / CC1/2: 0.619 / Rpim(I) all: 0.558 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: in-house model of the selenomethionine substituted protein, determined using SAD phasing Resolution: 1.45→38.87 Å / SU ML: 0.1348 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.0941 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 27.6 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.45→38.87 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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