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- PDB-7lff: Crystal structure of the Candida albicans kinesin-8 motor domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lff
タイトルCrystal structure of the Candida albicans kinesin-8 motor domain
要素Kinesin-like protein
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin / microtubule / depolymerase / motility / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-dependent ATPase activity / plus-end specific microtubule depolymerization / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic sister chromatid segregation / mitotic spindle astral microtubule / mitotic spindle midzone / nuclear microtubule / nuclear migration along microtubule / microtubule plus-end / mitotic spindle disassembly ...tubulin-dependent ATPase activity / plus-end specific microtubule depolymerization / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic sister chromatid segregation / mitotic spindle astral microtubule / mitotic spindle midzone / nuclear microtubule / nuclear migration along microtubule / microtubule plus-end / mitotic spindle disassembly / plus-end-directed microtubule motor activity / microtubule depolymerization / negative regulation of microtubule polymerization / kinesin complex / microtubule-based movement / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic spindle assembly / mitotic spindle organization / microtubule binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Allingham, J.S. / Hunter, B.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)169149 カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Kinesin-8-specific loop-2 controls the dual activities of the motor domain according to tubulin protofilament shape.
著者: Byron Hunter / Matthieu P M H Benoit / Ana B Asenjo / Caitlin Doubleday / Daria Trofimova / Corey Frazer / Irsa Shoukat / Hernando Sosa / John S Allingham /
要旨: Kinesin-8s are dual-activity motor proteins that can move processively on microtubules and depolymerize microtubule plus-ends, but their mechanism of combining these distinct activities remains ...Kinesin-8s are dual-activity motor proteins that can move processively on microtubules and depolymerize microtubule plus-ends, but their mechanism of combining these distinct activities remains unclear. We addressed this by obtaining cryo-EM structures (2.6-3.9 Å) of Candida albicans Kip3 in different catalytic states on the microtubule lattice and on a curved microtubule end mimic. We also determined a crystal structure of microtubule-unbound CaKip3-ADP (2.0 Å) and analyzed the biochemical activity of CaKip3 and kinesin-1 mutants. These data reveal that the microtubule depolymerization activity of kinesin-8 originates from conformational changes of its motor core that are amplified by dynamic contacts between its extended loop-2 and tubulin. On curved microtubule ends, loop-1 inserts into preceding motor domains, forming head-to-tail arrays of kinesin-8s that complement loop-2 contacts with curved tubulin and assist depolymerization. On straight tubulin protofilaments in the microtubule lattice, loop-2-tubulin contacts inhibit conformational changes in the motor core, but in the ADP-Pi state these contacts are relaxed, allowing neck-linker docking for motility. We propose that these tubulin shape-induced alternations between pro-microtubule-depolymerization and pro-motility kinesin states, regulated by loop-2, are the key to the dual activity of kinesin-8 motors.
履歴
登録2021年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-like protein
B: Kinesin-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,5996
ポリマ－98,6962
非ポリマー9034
水2,558142
1
A: Kinesin-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8003
ポリマ－49,3481
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Kinesin-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8003
ポリマ－49,3481
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.990, 52.680, 86.750
Angle α, β, γ (deg.)86.900, 79.996, 89.924
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-like protein


分子量: 49348.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candida albicans (strain SC5314 / ATCC MYA-2876) (酵母)
株: SC5314 / ATCC MYA-2876 / 遺伝子: KIP3, orf19.7353, CAALFM_C305720CA / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1D8PKA4
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M MMT, 25% PEG 1500, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→45.91 Å / Num. obs: 49650 / % possible obs: 97.42 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 46.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.082 / Rrim(I) all: 0.141 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 2.01→2.08 Å / Num. unique obs: 19655 / CC1/2: 0.149 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LRE

3lre


解像度: 2.01→45.91 Å / SU ML: 0.4993 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 38.997
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2676 2472 5 %
Rwork0.2323 46999 -
obs0.2341 49471 97.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 59.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→45.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5249 0 56 142 5447
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00495403
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04677317
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0654857
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059945
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.8927755
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.01-2.050.51311280.52458X-RAY DIFFRACTION92.79
2.05-2.090.46821380.46632608X-RAY DIFFRACTION95.98
2.09-2.140.47121330.4432552X-RAY DIFFRACTION96
2.14-2.190.44851380.40782615X-RAY DIFFRACTION96.06
2.19-2.240.42231360.38712576X-RAY DIFFRACTION97.31
2.24-2.30.4051380.36922624X-RAY DIFFRACTION96.44
2.3-2.370.39491380.34772627X-RAY DIFFRACTION97.32
2.37-2.450.34281390.31212639X-RAY DIFFRACTION97.3
2.45-2.530.31791360.29222583X-RAY DIFFRACTION97.21
2.53-2.630.30991390.27242650X-RAY DIFFRACTION97.55
2.63-2.750.31321370.2572628X-RAY DIFFRACTION97.67
2.75-2.90.29421370.25272600X-RAY DIFFRACTION97.58
2.9-3.080.261390.25222640X-RAY DIFFRACTION97.99
3.08-3.320.30591390.2422638X-RAY DIFFRACTION97.92
3.32-3.650.22941390.20532641X-RAY DIFFRACTION98.16
3.65-4.180.22731380.19182617X-RAY DIFFRACTION98.22
4.18-5.270.19021400.16662665X-RAY DIFFRACTION98.25
5.27-45.910.23031400.17582638X-RAY DIFFRACTION98.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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