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- PDB-7lbl: Structure of Human IgG1 Fc -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lbl
タイトルStructure of Human IgG1 Fc
要素Ig gamma-1 chain C region
キーワードSIGNALING PROTEIN / Effector / IgG / Antibody / Fc
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatitis B virus receptor binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Fields, J.K. / Sundberg, E.J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Silent Antibodies: Generation of Hyperglycosylated FCs to Ablate Effector Functions
著者: Fields, J.K. / Sundberg, E.J.
履歴
登録2021年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ig gamma-1 chain C region
B: Ig gamma-1 chain C region
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6824
ポリマ－52,4312
非ポリマー3,2512
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7950 Å2
ΔGint64 kcal/mol
Surface area21050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.523, 79.986, 141.918
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 237 through 245 or (resid 246...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 237 through 360 or (resid 361...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1GLYLEUA1 - 207
d_21ens_1GLYLEUB1 - 207

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.959686237414, -0.0642983386562, -0.273620264899), (0.0650239484936, -0.997863011518, 0.00642622495837), (-0.273448737133, -0.0116247103606, 0.961816330839) ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.959686237414, -0.0642983386562, -0.273620264899), (0.0650239484936, -0.997863011518, 0.00642622495837), (-0.273448737133, -0.0116247103606, 0.961816330839)
ベクター: -39.9413685964, -2.09199474873, -4.84476988449)

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要素

#1: タンパク質 Ig gamma-1 chain C region


分子量: 26215.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6PYX1
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1625.490 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAcb1-2DManpa1-6[DGlcpNAcb1-2DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-1-3-1-4-5/a4-b1_a6-i1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f2-g1_g4-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: CRYSTALS GROWN BY MIXING 1 UL OF FC (10 MG/ML IN 10mM HEPES, 75mM NaCl pH 7.4) WITH 1 UL OF PRECIPITANT SOLUTION CONSISTING OF 0.05M Phosphate PH7, 20% PEG 3350 pH 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→28.84 Å / Num. obs: 32029 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 48.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.021 / Net I/σ(I): 2.28
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsRpim(I) allDiffraction-ID% possible all
9.04-28.840.0274920.0121
2.13-2.196.30.76525680.326198.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JII

5jii


解像度: 2.13→28.84 Å / SU ML: 0.3025 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.1644
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 1580 4.94 %
Rwork0.2138 30398 -
obs0.2151 31978 98.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 59.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→28.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3267 0 220 60 3547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01133578
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30964882
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0698600
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0102598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.4649584
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.53644594574 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.13-2.20.36791500.30052681X-RAY DIFFRACTION98.37
2.2-2.280.33771330.28392719X-RAY DIFFRACTION98.14
2.28-2.370.33411390.2682725X-RAY DIFFRACTION98.55
2.37-2.480.30041310.26072740X-RAY DIFFRACTION98.83
2.48-2.610.29021320.25592721X-RAY DIFFRACTION98.65
2.61-2.770.28711550.26162750X-RAY DIFFRACTION99.05
2.77-2.980.27381300.25862738X-RAY DIFFRACTION99.14
2.98-3.280.27241390.25182781X-RAY DIFFRACTION99.02
3.28-3.760.25151500.2292780X-RAY DIFFRACTION99.09
3.76-4.730.18281530.17222820X-RAY DIFFRACTION99.33
4.73-28.840.20071680.17172943X-RAY DIFFRACTION99.27
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -23.3800525205 Å / Origin y: -1.75236209222 Å / Origin z: 25.410066418 Å
111213212223313233
T0.411491720703 Å2-0.018113882666 Å20.0225758536578 Å2-0.319207954219 Å2-0.0036207863109 Å2--0.377962737946 Å2
L1.72973753044 °2-0.510649645483 °20.191511672686 °2-0.594904117937 °20.330332445936 °2--0.262603205007 °2
S-0.033819437421 Å °-0.205789637903 Å °0.190142134951 Å °-0.0952990989876 Å °0.0898314194718 Å °-0.0108340276605 Å °-0.0622221370056 Å °0.0215198374723 Å °8.35023573732E-5 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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