[日本語] English
万見
- PDB-7l35: Human DNA Ligase 1 - R771W nicked DNA complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l35
タイトルHuman DNA Ligase 1 - R771W nicked DNA complex
要素
  • DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
  • DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
  • DNA ligase 1
キーワードLIGASE/DNA / DNA ligase / LIGASE / LIGASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Processive synthesis on the lagging strand / DNA ligation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / lagging strand elongation ...Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Processive synthesis on the lagging strand / DNA ligation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / lagging strand elongation / DNA biosynthetic process / Early Phase of HIV Life Cycle / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / anatomical structure morphogenesis / mismatch repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair, gap-filling / base-excision repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA recombination / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. ...DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / DNA / DNA (> 10) / DNA ligase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tumbale, P.P. / Williams, R.S. / Schellenberg, M.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)Z01ES102765 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: LIG1 syndrome mutations remodel a cooperative network of ligand binding interactions to compromise ligation efficiency.
著者: Jurkiw, T.J. / Tumbale, P.P. / Schellenberg, M.J. / Cunningham-Rundles, C. / Williams, R.S. / O'Brien, P.J.
履歴
登録2020年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年3月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 1
B: DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3')
C: DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6468
ポリマ－83,0474
非ポリマー5984
水10,899605
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8420 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area30010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.330, 100.523, 116.088
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 DNA ligase 1 / DNA ligase I / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 1


分子量: 72057.258 Da / 分子数: 1 / 変異: R771W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18858, DNA ligase (ATP)

-
DNA鎖 , 3種, 3分子 BCD

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3')


分子量: 3365.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')


分子量: 2138.423 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')


分子量: 5486.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 5種, 609分子

#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#8: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 605 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM MES, pH 6, 100 mM lithium acetate, 15% (w/v) polyethylene glycol PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 57075 / % possible obs: 99.87 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 1.046 / Num. unique obs: 5634 / CC1/2: 0.763

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6P0A

6p0a


解像度: 2→38.732 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1948 2870 5.03 %
Rwork0.1626 54166 -
obs0.1643 57036 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 147.21 Å2 / Biso mean: 40.6345 Å2 / Biso min: 13.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→38.732 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4946 732 73 608 6359
Biso mean--36.28 45.38 -
残基数----670
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036153
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6368542
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042959
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004964
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3173667
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2-2.03280.24341360.21722552100
2.0328-2.06780.24661320.20052539100
2.0678-2.10540.23251400.20372559100
2.1054-2.14590.23971410.19352529100
2.1459-2.18970.22841250.19712576100
2.1897-2.23730.28271260.1872544100
2.2373-2.28940.23461080.18972582100
2.2894-2.34660.23561340.17882547100
2.3466-2.41010.19681390.16452550100
2.4101-2.4810.21131590.16572555100
2.481-2.5610.21381300.16812562100
2.561-2.65260.18861320.16562580100
2.6526-2.75870.22351270.17422556100
2.7587-2.88430.22131420.1732573100
2.8843-3.03630.22851450.17962579100
3.0363-3.22640.18991330.17292588100
3.2264-3.47540.19151410.1487256899
3.4754-3.82480.13941360.14612607100
3.8248-4.37760.17221440.12892632100
4.3776-5.51280.17261640.13652631100
5.5128-38.7320.17981360.1684275799
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.7467 Å / Origin y: -3.7421 Å / Origin z: -11.6878 Å
111213212223313233
T0.1345 Å20.0201 Å2-0.0011 Å2-0.1206 Å20.0052 Å2--0.1064 Å2
L0.8784 °20.1214 °2-0.28 °2-0.5853 °2-0.1068 °2--0.5883 °2
S0.0255 Å °0.0013 Å °0.0704 Å °0.0228 Å °-0.0073 Å °0.0558 Å °-0.076 Å °-0.0362 Å °-0.0116 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA260 - 901
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 13
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 7
4X-RAY DIFFRACTION1allD9 - 26
5X-RAY DIFFRACTION1allE1
6X-RAY DIFFRACTION1allF1
7X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 828
8X-RAY DIFFRACTION1allG1
9X-RAY DIFFRACTION1allH1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る