[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-6p0a: Human DNA Ligase 1 Bound to an Adenylated, dideoxy Terminated DNA... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6p0a | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Human DNA Ligase 1 Bound to an Adenylated, dideoxy Terminated DNA nick with 2 mM Mg2+ | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | LIGASE / protein-DNA complex / phosphotransferase / OB fold / DNA Binding domain / Adenylation Domain / metalloenzyme | ||||||
Function / homology | ![]() Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA damage repair and senescence / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Processive synthesis on the lagging strand / DNA ligation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) ...Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA damage repair and senescence / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Processive synthesis on the lagging strand / DNA ligation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / lagging strand elongation / DNA biosynthetic process / Early Phase of HIV Life Cycle / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / anatomical structure morphogenesis / mismatch repair / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA recombination / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schellenberg, M.J. / Williams, R.S. / Tumbale, P.S. / Riccio, A.A. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Two-tiered enforcement of high-fidelity DNA ligation. Authors: Tumbale, P.P. / Jurkiw, T.J. / Schellenberg, M.J. / Riccio, A.A. / O'Brien, P.J. / Williams, R.S. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 446.7 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 361.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6p09C ![]() 6p0bC ![]() 6p0cC ![]() 6p0dC ![]() 6p0eC ![]() 6q1vC ![]() 1x9nS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 71786.016 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 262-904 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|
-DNA chain , 3 types, 3 molecules BCD
#2: DNA chain | Mass: 3365.196 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
---|---|
#3: DNA chain | Mass: 2138.423 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
#4: DNA chain | Mass: 5486.557 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
-Non-polymers , 3 types, 665 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/AMP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/AMP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-MG / |
---|---|
#6: Chemical | ChemComp-AMP / |
#7: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.43 Å3/Da / Density % sol: 49.45 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 100 mM MES, 100 mM Lithium Acetate, 15 % (w/v) PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 9, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.05→50 Å / Num. obs: 50667 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 32.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.141 / Χ2: 1.005 / Net I/σ(I): 6 / Num. measured all: 324564 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1x9n Resolution: 2.05→41.509 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 21.25
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→41.509 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|