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- PDB-7l1a: Human Methionine Adenosyltransferase 2A bound to Methylthioadenos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l1a
タイトルHuman Methionine Adenosyltransferase 2A bound to Methylthioadenosine and inhibitor, di-imido triphosphate (PNPNP)
要素S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / S-adenosylmethionine / SAM synthetase / enzyme mechanism / inhibitor / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine adenosyltransferase complex / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / protein heterooligomerization / Methylation / cellular response to methionine / protein hexamerization / small molecule binding / one-carbon metabolic process ...methionine adenosyltransferase complex / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / protein heterooligomerization / Methylation / cellular response to methionine / protein hexamerization / small molecule binding / one-carbon metabolic process / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to leukemia inhibitory factor / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain / S-adenosylmethionine synthase signature 1. / S-adenosylmethionine synthase signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
ALANINE / : / 5'-DEOXY-5'-METHYLTHIOADENOSINE / Chem-XE1 / S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Niland, C.N. / Fedorov, E. / Schramm, V.L. / Ghosh, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM041916 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA225149 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2021
タイトル: Mechanism and Inhibition of Human Methionine Adenosyltransferase 2A.
著者: Niland, C.N. / Ghosh, A. / Cahill, S.M. / Schramm, V.L.
履歴
登録2020年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,14913
ポリマ－46,2791
非ポリマー87012
水6,341352
1
A: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
ヘテロ分子

A: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,29926
ポリマ－92,5592
非ポリマー1,74024
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area10100 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area24400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.113, 94.148, 117.237
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-594-

HOH

21A-749-

HOH

31A-769-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 S-adenosylmethionine synthase isoform type-2 / AdoMet synthase 2 / Methionine adenosyltransferase 2 / MAT 2 / Methionine adenosyltransferase II / MAT-II


分子量: 46279.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAT2A, AMS2, MATA2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P31153, methionine adenosyltransferase

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非ポリマー , 7種, 364分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-XE1 / N,N'-(dihydroxy-lambda~5~-phosphanediyl)bis(phosphoramidic acid)


分子量: 258.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H9N2O8P3
#5: 化合物 ChemComp-MTA / 5'-DEOXY-5'-METHYLTHIOADENOSINE


分子量: 297.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H15N5O3S
#6: 化合物 ChemComp-ALA / ALANINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#7: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.43 % / 解説: Plates
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3 / 詳細: 0.2 M lithium citrate, 15% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月6日 / 詳細: KB MIRRORS
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→18.92 Å / Num. obs: 103846 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 7.55 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.171 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.178 / Net I/σ(I): 12.2 / Num. measured all: 1272536 / Scaling rejects: 6302
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.25-1.2712.10.5846164350800.8970.1780.6115.7100
6.85-18.9212.30.15582696740.9770.0450.1621995.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.75 Å18.92 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19RC5_4047精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5A1I

5a1i


解像度: 1.25→18.92 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.141 5223 5.03 %
Rwork0.123 --
obs0.124 103795 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 11.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→18.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2954 0 48 352 3354
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.25-1.260.17921600.15833256X-RAY DIFFRACTION100
1.26-1.280.18171700.15433208X-RAY DIFFRACTION100
1.28-1.290.17611870.1583273X-RAY DIFFRACTION100
1.29-1.310.19011800.16183261X-RAY DIFFRACTION100
1.31-1.330.19261590.14853242X-RAY DIFFRACTION100
1.33-1.350.15771920.143238X-RAY DIFFRACTION100
1.35-1.370.13791580.13243267X-RAY DIFFRACTION100
1.37-1.390.13751610.11173267X-RAY DIFFRACTION100
1.39-1.410.1341710.11273268X-RAY DIFFRACTION100
1.41-1.430.13531800.11063249X-RAY DIFFRACTION100
1.43-1.460.12911670.10723284X-RAY DIFFRACTION100
1.46-1.480.11831690.10863272X-RAY DIFFRACTION100
1.48-1.510.14191620.10763284X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.540.12211600.1083256X-RAY DIFFRACTION100
1.54-1.570.12871700.10343269X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.610.10681610.10523299X-RAY DIFFRACTION100
1.61-1.650.12311850.10783276X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.70.15151740.11243259X-RAY DIFFRACTION100
1.7-1.750.13351890.11173284X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.80.14291810.11583280X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.870.13431750.11183269X-RAY DIFFRACTION100
1.87-1.940.14032030.12283247X-RAY DIFFRACTION100
1.94-2.030.12821650.11123306X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.140.13161730.11233309X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.270.12351750.11413328X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.450.13511730.1173313X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.690.12671680.12763315X-RAY DIFFRACTION100
2.69-3.080.14641740.12993344X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.870.14471850.13113366X-RAY DIFFRACTION100
3.87-18.920.15871960.13693483X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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