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- PDB-7kja: Crystal structure of the EphA2 intracellular KD-SAM domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kja
タイトルCrystal structure of the EphA2 intracellular KD-SAM domains
要素Ephrin type-A receptor 2
キーワードTRANSFERASE / Eph receptor / kinase / SAM / allostery
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity ...notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / response to growth factor / post-anal tail morphogenesis / activation of GTPase activity / bone remodeling / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / central nervous system neuron differentiation / tight junction / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / neural tube development / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / growth factor binding / EPHA-mediated growth cone collapse / regulation of cell adhesion mediated by integrin / RHOU GTPase cycle / lamellipodium membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / ephrin receptor signaling pathway / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / osteoclast differentiation / negative regulation of angiogenesis / molecular function activator activity / skeletal system development / protein localization to plasma membrane / cell chemotaxis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell motility / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / receptor complex / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Lechtenberg, B.C. / Pasquale, E.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131374 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Regulation of the EphA2 receptor intracellular region by phosphomimetic negative charges in the kinase-SAM linker.
著者: Lechtenberg, B.C. / Gehring, M.P. / Light, T.P. / Horne, C.R. / Matsumoto, M.W. / Hristova, K. / Pasquale, E.B.
履歴
登録2020年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年1月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,41210
ポリマ－87,9172
非ポリマー1,4958
水11,079615
1
A: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6725
ポリマ－43,9591
非ポリマー7144
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7405
ポリマ－43,9591
非ポリマー7814
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.060, 55.030, 135.644
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.858, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Space group name HallC2y(x,y,-x+z)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#4: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 590 through 635 or resid 638...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 590 through 666 or resid 668...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ASPSERA4 - 49
d_12ens_1LYSILEA52 - 80
d_13ens_1GLYILEA84 - 91
d_14ens_1ARGVALA95 - 173
d_15ens_1ASPILEA175 - 187
d_16ens_1TYRGLUA189 - 213
d_17ens_1PROMETA216 - 226
d_18ens_1ALAPROA230 - 244
d_19ens_1ALATYRA248 - 250
d_110ens_1LEUVALA254 - 273
d_111ens_1ILEALAA277 - 292
d_112ens_1PHELEUA296 - 368
d_113ens_1GOLGOLC
d_21ens_1ASPILEB1 - 75
d_22ens_1GLYILEB79 - 86
d_23ens_1ARGVALB90 - 168
d_24ens_1ASPILEB172 - 184
d_25ens_1TYRTYRB187
d_26ens_1ARGGLUB190 - 213
d_27ens_1PROMETB215 - 225
d_28ens_1ALAPROB227 - 241
d_29ens_1ALAALAB244
d_210ens_1ILETYRB247 - 248
d_211ens_1LEUVALB250 - 269
d_212ens_1ILEALAB273 - 288
d_213ens_1PHETHRB290 - 301
d_214ens_1PROLEUB303 - 363
d_215ens_1GOLGOLH

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.127501821399, 0.117185575186, 0.984891276491), (-0.534376339614, -0.844666124712, 0.0313219639441), (0.835574780137, -0.522308987796, 0.170317668099)ベクター: 64. ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.127501821399, 0.117185575186, 0.984891276491), (-0.534376339614, -0.844666124712, 0.0313219639441), (0.835574780137, -0.522308987796, 0.170317668099)
ベクター: 64.1760832642, 26.5227442022, 9.94284615523)

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Epithelial cell kinase / Tyrosine-protein kinase receptor ECK


分子量: 43958.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 615 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.74 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M Bis-Tris pH5.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20.49 Å / Num. obs: 91439 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 23.19 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 4522 / CC1/2: 0.599 / Rpim(I) all: 0.654 / Rrim(I) all: 0.953 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
MOSFLMversion 7.1.0データ削減
Aimlessversion 0.3.11データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
Cootversion 0.9モデル構築
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PDO, 3KKA

4pdo

3kka


解像度: 1.75→20.49 Å / SU ML: 0.1992 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.29
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2175 4492 4.94 %
Rwork0.1884 86375 -
obs0.1898 90867 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→20.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5692 0 93 615 6400
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00385994
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.71458112
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0454884
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00391017
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.28292297
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 8.4733596137 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.770.30311370.2682918X-RAY DIFFRACTION99.84
1.77-1.790.30591400.2642863X-RAY DIFFRACTION99.8
1.79-1.810.2851550.25982840X-RAY DIFFRACTION99.97
1.81-1.840.28621670.2562939X-RAY DIFFRACTION99.97
1.84-1.860.27391670.24852812X-RAY DIFFRACTION99.93
1.86-1.890.26751390.25132881X-RAY DIFFRACTION99.9
1.89-1.910.45281730.39862728X-RAY DIFFRACTION94.74
1.91-1.940.48411360.44792781X-RAY DIFFRACTION96.33
1.94-1.970.28291650.22652852X-RAY DIFFRACTION99.9
1.97-20.26971750.19942838X-RAY DIFFRACTION99.9
2-2.040.23071360.19232971X-RAY DIFFRACTION99.94
2.04-2.070.18341510.18262819X-RAY DIFFRACTION99.97
2.07-2.110.17961460.18012926X-RAY DIFFRACTION99.87
2.11-2.160.20121580.16952835X-RAY DIFFRACTION99.9
2.16-2.20.22721540.17492917X-RAY DIFFRACTION99.87
2.2-2.260.39871490.37452663X-RAY DIFFRACTION93.92
2.26-2.310.30511380.26822758X-RAY DIFFRACTION95.89
2.31-2.370.19731610.17782902X-RAY DIFFRACTION99.97
2.37-2.440.17741480.16452887X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.520.20191540.16342896X-RAY DIFFRACTION99.97
2.52-2.610.17011610.15612931X-RAY DIFFRACTION99.97
2.61-2.720.20221350.162879X-RAY DIFFRACTION100
2.72-2.840.17671310.1632918X-RAY DIFFRACTION99.93
2.84-2.990.20371430.17182922X-RAY DIFFRACTION100
2.99-3.180.19711450.16432920X-RAY DIFFRACTION100
3.18-3.420.17411540.15852932X-RAY DIFFRACTION100
3.42-3.760.1881530.16652884X-RAY DIFFRACTION99.74
3.76-4.30.15661360.14542956X-RAY DIFFRACTION99.77
4.3-5.40.17691300.14082977X-RAY DIFFRACTION100
5.41-20.490.22931550.19093030X-RAY DIFFRACTION99.84
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4936390042120.0443781989409-0.5244233209391.0841215211-0.2653049211911.76990291880.0174361874045-0.217274643327-0.02199496909230.112095153339-0.02407970576350.05382749518170.0378176230318-0.263094440371-1.64205050004E-50.1978784676990.01487016170430.01035545542160.265316942763-0.01145277294930.227398655706-29.571069888119.0994563202-18.414142346
20.8345912155430.7743002486410.4097046727180.6280970042910.2532482546531.19914749389-0.101786601587-0.0662896325443-0.02085512508410.2251128842720.2301468913940.514305309413-0.07358524912-0.6428582385030.03123055742860.2668865493360.05078661030780.01236666071250.3327575162390.01411756065410.28354890308-36.818230276617.8149624855-26.7981408015
30.7741773337610.527117071378-0.006272473201670.3468372464860.3734436768370.9473674758650.0270779223921-0.148900445052-0.07853418488930.034970334603-0.0467099603501-0.007968167406110.111323093205-0.2527375990461.5326920664E-50.192132947339-0.001080773090150.01364280530670.2205017814680.004055678463640.199751255174-28.332216095818.1685618659-19.3767875763
41.10727385223-0.0628291096046-0.9316042779290.341747874868-0.1501901689780.6835909365060.08952785269430.1755204069770.0173219974214-0.0451671832067-0.0557426241833-0.0347150328009-0.119864725061-0.2565276857663.16656041266E-60.2062101654370.0301712685719-0.000803695384030.211632613312-0.01540526901860.215751823735-17.913338655123.2150006901-35.684151899
51.273666466470.0827543432967-0.4519469441510.9052322950160.6903175033271.183374618020.0192877432514-0.223161459316-0.1737717503540.1890394730710.0285414909142-0.02466866417270.1202565312550.1292511189130.0001918465279280.1603378143390.0105032707758-0.008198395154980.1626695744520.009217345463290.187933611512-12.040722617417.087498299-25.4290393313
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 587 through 625 )AA587 - 6251 - 39
22chain 'A' and (resid 626 through 653 )AA626 - 65340 - 67
33chain 'A' and (resid 654 through 688 )AA654 - 68868 - 106
44chain 'A' and (resid 689 through 732 )AA689 - 732107 - 150
55chain 'A' and (resid 733 through 795 )AA733 - 795151 - 193
66chain 'A' and (resid 796 through 863 )AA796 - 863194 - 268
77chain 'A' and (resid 864 through 896 )AA864 - 896269 - 305
88chain 'A' and (resid 897 through 951 )AA897 - 951306 - 354
99chain 'A' and (resid 952 through 976 )AA952 - 976355 - 379
1010chain 'B' and (resid 590 through 653 )BB590 - 6531 - 62
1111chain 'B' and (resid 654 through 752 )BB654 - 75263 - 165
1212chain 'B' and (resid 753 through 896 )BB753 - 896166 - 299
1313chain 'B' and (resid 897 through 938 )BB897 - 938300 - 336
1414chain 'B' and (resid 939 through 965 )BB939 - 965337 - 363

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る