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万見
- PDB-7kcl: Full-length human mitochondrial Hsp90 (TRAP1) in complex with Sdh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kcl
タイトルFull-length human mitochondrial Hsp90 (TRAP1) in complex with SdhB in the presence of AMP-PNP
要素
  • Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
  • Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Hsp90 / TRAP1 / SdhB / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


translational attenuation / negative regulation of cellular respiration / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / : / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle ...translational attenuation / negative regulation of cellular respiration / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / : / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / Respiratory electron transport / tumor necrosis factor receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / chaperone-mediated protein folding / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / cell periphery / ATP-dependent protein folding chaperone / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / unfolded protein binding / protein folding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / mitochondrial inner membrane / electron transfer activity / mitochondrial matrix / protein kinase binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Alpha-helical ferredoxin / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal ...: / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Alpha-helical ferredoxin / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial / Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Liu, Y.X. / Agard, D.A.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
American Heart Association18POST33990362 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118099 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)U54CA209891 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)U01MH115747 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U19AI135990 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM reveals the dynamic interplay between mitochondrial Hsp90 and SdhB folding intermediates
著者: Liu, Y.X. / Agard, D.A. / Elnatan, D. / Sun, M. / Myasnikov, A.G.
履歴
登録2020年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22812
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
B: Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
C: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,7469
ポリマ－163,6073
非ポリマー1,1396
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area15830 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area50290 Å2

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial / HSP 75 / TNFR-associated protein 1 / Tumor necrosis factor type 1 receptor-associated protein / TRAP-1


分子量: 74177.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAP1, HSP75 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12931
#2: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial / Iron-sulfur subunit of complex II / Ip


分子量: 15251.708 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 29-160 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDHB, SDH, SDH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21912
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human Trap1 in complex with SdhB in the presence of AMP-PNP
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.162 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 72 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: CTFFIND / カテゴリ: CTF補正
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 236804 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
16XG6

6xg6

6XG61
21ZOY

1zoy

B1ZOY2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00210234
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.48413813
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.0111383
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041561
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031752

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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