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万見
- PDB-7k9o: Co-crystal structure of alpha glucosidase with compound 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7k9o
タイトルCo-crystal structure of alpha glucosidase with compound 3
要素
  • Alpha glucosidase 2 alpha neutral subunit
  • Glucosidase 2 subunit beta
キーワードHYDROLASE / Alpha glucosidase II / Endoplasmic reticulum / Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,3-alpha-glucosidase activity / glucosidase II complex / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / N-glycan processing / liver development / negative regulation of neuron projection development / carbohydrate binding / in utero embryonic development / carbohydrate metabolic process ...glucan 1,3-alpha-glucosidase activity / glucosidase II complex / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / N-glycan processing / liver development / negative regulation of neuron projection development / carbohydrate binding / in utero embryonic development / carbohydrate metabolic process / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Glucosidase II beta subunit, N-terminal / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase 2 subunit beta-like / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / Glycosyl hydrolases family 31, conserved site / Glycosyl hydrolases family 31 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / MRH domain ...Glucosidase II beta subunit, N-terminal / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase 2 subunit beta-like / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / Glycosyl hydrolases family 31, conserved site / Glycosyl hydrolases family 31 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / MRH domain / MRH domain profile. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / EF hand / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / LDL receptor-like superfamily / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Glycosyl hydrolase, all-beta / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Chem-W9P / Alpha glucosidase 2 alpha neutral subunit / Glucosidase 2 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.302 Å
データ登録者Karade, S.S. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: N-Substituted Valiolamine Derivatives as Potent Inhibitors of Endoplasmic Reticulum alpha-Glucosidases I and II with Antiviral Activity.
著者: Karade, S.S. / Hill, M.L. / Kiappes, J.L. / Manne, R. / Aakula, B. / Zitzmann, N. / Warfield, K.L. / Treston, A.M. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2020年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年1月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha glucosidase 2 alpha neutral subunit
B: Glucosidase 2 subunit beta
C: Alpha glucosidase 2 alpha neutral subunit
D: Glucosidase 2 subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)347,98145
ポリマ－344,2114
非ポリマー3,77041
水11,151619
1
A: Alpha glucosidase 2 alpha neutral subunit
B: Glucosidase 2 subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,21725
ポリマ－172,1062
非ポリマー2,11123
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Alpha glucosidase 2 alpha neutral subunit
D: Glucosidase 2 subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,76420
ポリマ－172,1062
非ポリマー1,65918
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.716, 102.716, 239.625
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 33 through 53 or (resid 54...
21(chain C and (resid 33 through 70 or (resid 71...
12(chain B and (resid 35 through 116 or (resid 117...
22(chain D and (resid 35 through 202 or resid 301))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 33 through 53 or (resid 54...A33 - 53
121(chain A and (resid 33 through 53 or (resid 54...A54
131(chain A and (resid 33 through 53 or (resid 54...A33 - 966
141(chain A and (resid 33 through 53 or (resid 54...A33 - 966
151(chain A and (resid 33 through 53 or (resid 54...A33 - 966
161(chain A and (resid 33 through 53 or (resid 54...A33 - 966
211(chain C and (resid 33 through 70 or (resid 71...C33 - 70
221(chain C and (resid 33 through 70 or (resid 71...C71 - 73
231(chain C and (resid 33 through 70 or (resid 71...C33 - 966
241(chain C and (resid 33 through 70 or (resid 71...C33 - 966
251(chain C and (resid 33 through 70 or (resid 71...C33 - 966
261(chain C and (resid 33 through 70 or (resid 71...C33 - 966
112(chain B and (resid 35 through 116 or (resid 117...B35 - 116
122(chain B and (resid 35 through 116 or (resid 117...B117
132(chain B and (resid 35 through 116 or (resid 117...B35 - 117
142(chain B and (resid 35 through 116 or (resid 117...B35 - 117
152(chain B and (resid 35 through 116 or (resid 117...B35 - 117
162(chain B and (resid 35 through 116 or (resid 117...B35 - 117
212(chain D and (resid 35 through 202 or resid 301))D35 - 202
222(chain D and (resid 35 through 202 or resid 301))D301

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Alpha glucosidase 2 alpha neutral subunit / Neutral alpha-glucosidase AB


分子量: 110654.062 Da / 分子数: 2 / 変異: N97D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ganab / 細胞株 (発現宿主): Expi-HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A1A4T2
#2: タンパク質 Glucosidase 2 subunit beta / 80K-H protein / Glucosidase II subunit beta / Protein kinase C substrate 60.1 kDa protein heavy chain / PKCSH


分子量: 61451.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkcsh / 細胞株 (発現宿主): Expi-HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O08795

-
非ポリマー , 7種, 660分子

#3: 化合物 ChemComp-W9P / (1~{S},2~{S},3~{R},4~{S},5~{S})-1-(hydroxymethyl)-5-[6-[[2-[oxidanyl(oxidanylidene)-$l^{4}-azanyl]-4-(1,2,3,4-tetrazol-1-yl)phenyl]amino]hexylamino]cyclohexane-1,2,3,4-tetrol


分子量: 481.503 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H31N7O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 619 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.99 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.09M NPS, 0.1M Buffer System 1 pH7.0, 29%v/v P500MME_P20K (Morpheus screen, condition C1)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年4月8日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.302→39.938 Å / Num. obs: 125193 / % possible obs: 99.89 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 45.37 Å2 / CC1/2: 0.992 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1386 / Rpim(I) all: 0.05381 / Rrim(I) all: 0.1489 / Net I/σ(I): 8.09
反射 シェル解像度: 2.302→2.384 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.9136 / Mean I/σ(I) obs: 1.02 / Num. unique obs: 12513 / CC1/2: 0.445 / CC star: 0.785 / Rpim(I) all: 0.4163 / Rrim(I) all: 1.007 / % possible all: 99.17

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3228精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F0E

5f0e


解像度: 2.302→39.938 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 23.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2383 2012 1.61 %
Rwork0.2099 123176 -
obs0.2103 125188 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 114.92 Å2 / Biso mean: 48.9425 Å2 / Biso min: 22.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.302→39.938 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14969 0 243 623 15835
Biso mean--54.49 49.16 -
残基数----1878
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00315767
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68221436
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8489325
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0472246
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042789
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A8211X-RAY DIFFRACTION6.207TORSIONAL
12C8211X-RAY DIFFRACTION6.207TORSIONAL
21B752X-RAY DIFFRACTION6.207TORSIONAL
22D752X-RAY DIFFRACTION6.207TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3021-2.35970.30951430.3035867399
2.3597-2.42350.28881380.26798864100
2.4235-2.49480.28991420.24948788100
2.4948-2.57530.27181420.24598849100
2.5753-2.66730.2951460.23618757100
2.6673-2.77410.29121460.23238845100
2.7741-2.90030.26431400.22818802100
2.9003-3.05320.2741420.22538769100
3.0532-3.24440.23431440.21218833100
3.2444-3.49480.22361520.20648778100
3.4948-3.84620.211480.20128796100
3.8462-4.40220.2221390.18978810100
4.4022-5.54390.22811420.18898818100
5.5439-39.9380.2151480.19778794100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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