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万見
- PDB-5f0e: Murine endoplasmic reticulum alpha-glucosidase II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f0e
タイトルMurine endoplasmic reticulum alpha-glucosidase II
要素
  • Glucosidase 2 subunit beta
  • Neutral alpha-glucosidase AB
キーワードHYDROLASE / Enzyme Glycosyl hydrolase GH31 Quality control exoglycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


Glc2Man9GlcNAc2 oligosaccharide glucosidase activity / mannosyl-oligosaccharide alpha-1,3-glucosidase / glucan 1,3-alpha-glucosidase activity / glucosidase II complex / nitrogen cycle metabolic process / glucosidase activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / N-glycan processing / liver development ...Glc2Man9GlcNAc2 oligosaccharide glucosidase activity / mannosyl-oligosaccharide alpha-1,3-glucosidase / glucan 1,3-alpha-glucosidase activity / glucosidase II complex / nitrogen cycle metabolic process / glucosidase activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / N-glycan processing / liver development / melanosome / negative regulation of neuron projection development / carbohydrate binding / in utero embryonic development / carbohydrate metabolic process / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Glucosidase II beta subunit, N-terminal / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase 2 subunit beta-like / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / Glycosyl hydrolases family 31, conserved site / Glycosyl hydrolases family 31 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily ...Glucosidase II beta subunit, N-terminal / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase 2 subunit beta-like / Glucosidase II beta subunit-like / Glucosidase II beta subunit-like protein / Glycosyl hydrolases family 31, conserved site / Glycosyl hydrolases family 31 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 31, active site / Glycosyl hydrolases family 31 active site. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / EF hand / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / LDL receptor-like superfamily / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Glycosyl hydrolase, all-beta / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Glucosidase 2 subunit beta / Neutral alpha-glucosidase AB
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Caputo, A.T. / Roversi, P. / Alonzi, D.S. / Kiappes, J.L. / Zitzmann, N.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust097300/Z/11/Z 英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structures of mammalian ER alpha-glucosidase II capture the binding modes of broad-spectrum iminosugar antivirals.
著者: Caputo, A.T. / Alonzi, D.S. / Marti, L. / Reca, I.B. / Kiappes, J.L. / Struwe, W.B. / Cross, A. / Basu, S. / Lowe, E.D. / Darlot, B. / Santino, A. / Roversi, P. / Zitzmann, N.
履歴
登録2015年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Database references
改定 1.22016年8月24日Group: Database references
改定 1.32017年8月16日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutral alpha-glucosidase AB
B: Glucosidase 2 subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,09025
ポリマ－107,4632
非ポリマー2,62723
水16,610922
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6640 Å2
ΔGint29 kcal/mol
Surface area34700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.144, 173.773, 62.836
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1565-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Neutral alpha-glucosidase AB / Alpha-glucosidase 2 / Glucosidase II subunit alpha


分子量: 97894.625 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 33-966 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ganab, G2an, Kiaa0088 / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293-F / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8BHN3, EC: 3.2.1.84
#2: タンパク質 Glucosidase 2 subunit beta / 80K-H protein / Glucosidase II subunit beta / Protein kinase C substrate 60.1 kDa protein heavy chain / PKCSH


分子量: 9568.298 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkcsh / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293-F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O08795

-
糖 , 1種, 1分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 6種, 944分子

#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#8: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 922 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.59 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 32% Morpheus ethylene glycol/PEG 8000 mix, 0.05 M Morpheus carbxylic acid mix, 0.1 M Morpheus buffer system 1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.96597 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96597 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→59.09 Å / Num. obs: 109959 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 21.32 Å2 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.74→1.83 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.663 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3L4Z

3l4z


解像度: 1.74→59.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.091 / SU Rfree Blow DPI: 0.087 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.085
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.169 5416 4.93 %RANDOM
Rwork0.141 ---
obs0.143 109901 93.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1741 Å20 Å20 Å2
2--1.6377 Å20 Å2
3----2.8117 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→59.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7577 0 154 922 8653
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0115490HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0827879HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3307SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes190HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2311HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it15490HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd6SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.72
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.23
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion983SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact17812SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル最高解像度: 1.74 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.212 373 4.57 %
Rwork0.186 7783 -
obs--95.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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