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- PDB-7k05: Crystal structures and ribonuclease activity of the Flavivirus ho... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7k05 | ||||||
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Title | Crystal structures and ribonuclease activity of the Flavivirus host factor ERI3 that is involved in viral RNA synthesis define the ERI subfamily of structure-specific 3-prime - 5-prime exoribonucleases | ||||||
![]() | ERI1 exoribonuclease 3 | ||||||
![]() | HYDROLASE / HYDROLASE METAL BINDING | ||||||
Function / homology | ![]() exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 3'-5'-RNA exonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / RNA binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Thapar, R. / Andrew, A.S. / Tainer, J.A. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: Crystal structures and ribonuclease activity of the Flavivirus host factor ERI3 that is involved in viral RNA synthesis define the ERI subfamily of structure-specific 3' - 5' exoribonucleases Authors: Thapar, R. / Arvai, A.S. / Tainer, J.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 219.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 146 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 18.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 26 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7lpyC ![]() 7lpzC ![]() 7lq0C ![]() 2xriS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 25068.066 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: exonuclease domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O43414, Hydrolases; Acting on ester bonds #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 41.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.4 Details: 30% MPEG 2K, 20% saturated KCl, 200 mM pH 8.4 Imidazole / Malate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 22, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.005 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→48.3 Å / Num. obs: 69137 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 35.53 Å2 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 51.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.88 Å / Num. unique obs: 3207 / CC1/2: 0.844 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2XRI Resolution: 1.85→37.25 Å / SU ML: 0.2249 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 23.4105
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.7 Å / VDW probe radii: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 50.3 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→37.25 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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