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万見
- PDB-7jxv: ANTH domain of CALM (clathrin-assembly lymphoid myeloid leukemia ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jxv
タイトルANTH domain of CALM (clathrin-assembly lymphoid myeloid leukemia protein) bound to ubiquitin
要素
  • Phosphatidylinositol-binding clathrin assembly protein
  • Ubiquitin
キーワードENDOCYTOSIS / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane bending / RND3 GTPase cycle / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / 1-phosphatidylinositol binding / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering / regulation of protein transport ...membrane bending / RND3 GTPase cycle / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / 1-phosphatidylinositol binding / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering / regulation of protein transport / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / regulation of synaptic vesicle transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / clathrin heavy chain binding / amyloid-beta clearance by transcytosis / clathrin coat of coated pit / regulation of vesicle size / synaptic vesicle maturation / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / positive regulation of dendrite extension / clathrin-dependent endocytosis / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / parallel fiber to Purkinje cell synapse / negative regulation of protein localization to plasma membrane / dendrite morphogenesis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated vesicle / neurofibrillary tangle / endosomal transport / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of axonogenesis / clathrin binding / positive regulation of amyloid-beta formation / hemopoiesis / regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated pit / vesicle-mediated transport / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / axonogenesis / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / SNARE binding / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / receptor-mediated endocytosis
類似検索 - 分子機能
Clathrin coat assembly protein AP180-like / ANTH domain superfamily / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / ENTH/VHS / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...Clathrin coat assembly protein AP180-like / ANTH domain superfamily / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / ENTH/VHS / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol-binding clathrin assembly protein / Polyubiquitin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Pashkova, N. / Gakhar, L. / Schnicker, N.J. / Piper, R.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM058202 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: ANTH domains within CALM, HIP1R, and Sla2 recognize ubiquitin internalization signals.
著者: Pashkova, N. / Gakhar, L. / Yu, L. / Schnicker, N.J. / Minard, A.Y. / Winistorfer, S. / Johnson, I.E. / Piper, R.C.
履歴
登録2020年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol-binding clathrin assembly protein
B: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8982
ポリマ－41,8982
非ポリマー00
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, NMR titration confirmed 1:1 ratio
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.068, 94.068, 91.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-384-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol-binding clathrin assembly protein / Clathrin assembly lymphoid myeloid leukemia protein / rCALM


分子量: 33321.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Picalm, Calm / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O55012
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M MES, pH 6, 0.2 M NaCl, 20% w/v MPEG2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→18.83 Å / Num. obs: 17581 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 40.36 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.1 / Net I/σ(I): 22.1 / Num. measured all: 238917 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.35-2.4413.90.942433317490.9180.260.9753.296.5
8.79-18.838.50.03930493600.9990.0130.04250.290

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRPacking: 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.15データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.18.2精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ, 3ZYK

1ubq

3zyk


解像度: 2.35→18.83 Å / SU ML: 0.3284 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.1693
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2642 870 4.99 %
Rwork0.2062 16562 -
obs0.2093 17432 99.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→18.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2739 0 0 97 2836
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01372791
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6333761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0708433
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0089481
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.15131060
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.50.36851180.25072677X-RAY DIFFRACTION97.83
2.5-2.690.33431100.26582782X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.960.34821790.25522703X-RAY DIFFRACTION99.97
2.96-3.390.33241400.24922771X-RAY DIFFRACTION99.9
3.39-4.260.26071610.1912734X-RAY DIFFRACTION98.07
4.26-18.830.18531620.15942895X-RAY DIFFRACTION98.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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