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- PDB-1z83: Crystal structure of human AK1A in complex with AP5A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z83
タイトルCrystal structure of human AK1A in complex with AP5A
要素Adenylate kinase 1
キーワードTRANSFERASE / adenylate kinase / humna / AP5A / diadenosine pentaphosphate / nucleotide kinase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside-phosphate kinase / dAMP kinase activity / nucleoside monophosphate kinase activity / outer dense fiber / AMP metabolic process / ADP biosynthetic process / nucleoside triphosphate biosynthetic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / nucleoside-diphosphate kinase ...nucleoside-phosphate kinase / dAMP kinase activity / nucleoside monophosphate kinase activity / outer dense fiber / AMP metabolic process / ADP biosynthetic process / nucleoside triphosphate biosynthetic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / nucleoside-diphosphate kinase / nucleobase-containing small molecule interconversion / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / nucleoside diphosphate kinase activity / ATP metabolic process / extracellular exosome / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate kinase isoenzyme 1 / Adenylate kinase, isozyme 1/5 / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE / Adenylate kinase isoenzyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Bunkoczi, G. / Jansson, A. / Schreurs, A. / Knapp, S. / Edwards, A. / von Delft, F. / Sundstrom, M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human AK1A in complex with AP5A
著者: Filippakopoulos, P. / Bunkoczi, G. / Jansson, A. / Schreurs, A. / Knapp, S. / Edwards, A. / von Delft, F. / Sundstrom, M.
履歴
登録2005年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年1月31日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate kinase 1
B: Adenylate kinase 1
C: Adenylate kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,07417
ポリマ－65,5143
非ポリマー3,56114
水8,251458
1
A: Adenylate kinase 1
B: Adenylate kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,12412
ポリマ－43,6762
非ポリマー2,44810
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5140 Å2
ΔGint-208 kcal/mol
Surface area17130 Å2
手法PISA
2
B: Adenylate kinase 1
C: Adenylate kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,09312
ポリマ－43,6762
非ポリマー2,41710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Adenylate kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9515
ポリマ－21,8381
非ポリマー1,1134
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)126.194, 46.259, 119.576
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-645-

ZN

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細 (eV)
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 1 - 194 / Label seq-ID: 2 - 195

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
詳細Three monomers in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Adenylate kinase 1 / ATP-AMP transphosphorylase / AK1 / Myokinase


分子量: 21837.957 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AK1 / プラスミド: hak1a-pLIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P00568, adenylate kinase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-AP5 / BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE


分子量: 916.367 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N10O22P5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 458 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MES, PEG550, Zinksulphate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→100 Å / Num. obs: 49395 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 9.9 / % possible all: 95.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
EVAL15データ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 5.698 / SU ML: 0.103 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21832 2379 5.1 %RANDOM
Rwork0.16916 ---
obs0.17166 44688 95.31 %-
all-44688 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.457 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1 Å20 Å2-0.41 Å2
2--2.4 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4471 0 194 458 5123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0224755
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024340
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6222.0366453
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.851310092
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1645592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.86924.011187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.67915855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3561535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2733
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025117
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02898
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2950
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.180.24362
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1710.22272
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.22651
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2130.2346
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0840.210
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2320.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2440.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2140.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.1620.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it232990
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.65731220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.71954678
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.90982010
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.538111770
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1129medium positional0.220.5
2B1129medium positional0.190.5
3C1129medium positional0.20.5
1A1673loose positional0.555
2B1673loose positional0.475
3C1673loose positional0.595
1A1129medium thermal0.932
2B1129medium thermal0.822
3C1129medium thermal0.92
1A1673loose thermal2.0710
2B1673loose thermal1.710
3C1673loose thermal2.0410
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 178 -
Rwork0.214 2989 -
obs--87.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7744-0.3707-0.16590.90490.06721.0860.0150.02620.0523-0.00190.0010.0038-0.0196-0.0484-0.0159-0.0844-0.0072-0.0038-0.1999-0.0203-0.082517.979545.83710.5029
21.9710.48230.30531.35080.24591.50760.032-0.3023-0.0040.0181-0.0289-0.007-0.0095-0.0354-0.0031-0.0735-0.0029-0.0016-0.0319-0.0152-0.0826.730447.268235.1792
32.554-0.4605-0.01331.48690.16881.9836-0.04920.04810.0547-0.0602-0.0211-0.0111-0.0047-0.02030.0704-0.0553-0.0092-0.0005-0.0833-0.0201-0.079442.741247.297435.8303
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA0 - 1941 - 195
2X-RAY DIFFRACTION2BB0 - 1941 - 195
3X-RAY DIFFRACTION3CC0 - 1941 - 195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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