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万見
- PDB-7jxn: Beta hairpin derived from Abeta17-36 with an F20Cha mutation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jxn
タイトルBeta hairpin derived from Abeta17-36 with an F20Cha mutation
要素Amyloid-beta 17-36 peptide
キーワードDE NOVO PROTEIN / amyloid / oligomer / Alzheimer's disease / beta-hairpin
機能・相同性
機能・相同性情報


amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / regulation of synapse structure or activity / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway ...amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / regulation of synapse structure or activity / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / growth factor receptor binding / peptidase activator activity / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / positive regulation of amyloid fibril formation / Lysosome Vesicle Biogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / astrocyte projection / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / dendrite development / positive regulation of protein metabolic process / TRAF6 mediated NF-kB activation / modulation of excitatory postsynaptic potential / signaling receptor activator activity / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / transition metal ion binding / main axon / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / regulation of presynapse assembly / ECM proteoglycans / positive regulation of T cell migration / neuronal dense core vesicle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / cellular response to manganese ion / Notch signaling pathway / clathrin-coated pit / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / astrocyte activation / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / axonogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of calcium-mediated signaling / response to interleukin-1 / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / platelet alpha granule lumen / cellular response to cAMP / positive regulation of glycolytic process / central nervous system development / adult locomotory behavior / positive regulation of interleukin-1 beta production / endosome lumen / dendritic shaft / positive regulation of long-term synaptic potentiation / trans-Golgi network membrane / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / learning / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / locomotory behavior / microglial cell activation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / cellular response to nerve growth factor stimulus / visual learning / recycling endosome / positive regulation of interleukin-6 production / response to lead ion / Golgi lumen / cognition / endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of inflammatory response / cellular response to amyloid-beta / neuron projection development / positive regulation of tumor necrosis factor production / Platelet degranulation / heparin binding / regulation of gene expression / regulation of translation / early endosome membrane / perikaryon / G alpha (i) signalling events / G alpha (q) signalling events / dendritic spine
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kreutzer, A.G. / Haerianardakani, S. / Nowick, J.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097562 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2020
タイトル: Phenylalanine Mutation to Cyclohexylalanine Facilitates Triangular Trimer Formation by beta-Hairpins Derived from A beta.
著者: Haerianardakani, S. / Kreutzer, A.G. / Salveson, P.J. / Samdin, T.D. / Guaglianone, G.E. / Nowick, J.S.
履歴
登録2020年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22025年4月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid-beta 17-36 peptide
B: Amyloid-beta 17-36 peptide
C: Amyloid-beta 17-36 peptide
D: Amyloid-beta 17-36 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8887
ポリマ－8,7954
非ポリマー943
水1,02757
1
A: Amyloid-beta 17-36 peptide
D: Amyloid-beta 17-36 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,4915
ポリマ－4,3972
非ポリマー943
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Amyloid-beta 17-36 peptide
C: Amyloid-beta 17-36 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,3972
ポリマ－4,3972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.167, 37.167, 116.994
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-203-

HOH

21A-214-

HOH

31B-105-

HOH

41B-106-

HOH

51B-112-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Amyloid-beta 17-36 peptide / APP / ABPP / APPI / Alzheimer disease amyloid protein / Amyloid precursor protein / Amyloid-beta A4 ...APP / ABPP / APPI / Alzheimer disease amyloid protein / Amyloid precursor protein / Amyloid-beta A4 protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / PreA4 / Protease nexin-II / PN-II


分子量: 2198.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.12 %
結晶化温度: 297.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Bis-Tris buffer, ammonium acetate, and methyl-2,4-pentanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 123.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年10月18日
放射モノクロメーター: Double-crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.49
反射解像度: 2→32.19 Å / Num. obs: 12449 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.4 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.01302 / Rpim(I) all: 0.01302 / Rrim(I) all: 0.01841 / Net I/σ(I): 33.1
反射 シェル解像度: 2→2.072 Å / 冗長度: 19.5 % / Num. unique obs: 1258 / CC1/2: 0.987 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3908精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→32.19 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 14.73 / 位相誤差: 33.22 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3012 1213 9.9 %
Rwork0.2766 11036 -
obs0.2827 12249 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.25 Å2 / Biso mean: 26.977 Å2 / Biso min: 5.77 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→32.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数616 0 3 57 676
Biso mean--21.81 24.51 -
残基数----84
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.080.30331440.31361226137089
2.08-2.170.34461340.33671227136190
2.18-2.290.3581300.32041220135090
2.29-2.430.35331380.29921220135890
2.43-2.620.27131300.28561227135790
2.62-2.880.27571290.30911235136491
2.88-3.30.30251340.27221209134390
3.3-4.150.30041420.25071233137590
4.16-32.190.25051320.25571239137190
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.08520.02150.03220.013-0.02390.13-0.0626-0.0661-0.01150.01340.03030.0481-0.0075-0.0199-0.09430.0920.1045-0.04030.38650.42710.628120.190426.833634.9598
20.1185-0.18930.18622.87350.76210.7321-0.09770.0722-0.0772-0.16860.0464-0.17920.15410.04780.02370.2092-0.17080.1227-0.1831-0.07360.3985.246525.466841.9035
31.72280.7909-2.13314.7793-3.44744.8197-0.24020.1920.13-0.48220.15860.0780.4931-0.14010.00360.1707-0.0794-0.01670.16960.3270.284215.488523.065437.1622
43.6679-4.1398-0.48898.37741.08111.5555-0.3851-0.1053-0.450.85320.27250.3060.3732-0.01030.30010.2849-0.0866-0.04950.18270.13930.434913.332530.78682.632
53.7426-3.447-1.1315.3011.94213.31240.0707-0.0864-0.01150.3909-0.1960.41550.3055-0.05550.18110.0382-0.0232-0.01530.0899-0.01510.171117.674618.97876.8397
60.09790.0484-0.29721.0831-1.10051.7625-0.37820.51540.0778-0.32860.3229-0.5293-0.450.77760.20360.0091-0.2594-0.11750.2719-0.11330.670522.367728.374464.5631
70.51380.3272-0.16871.87080.86472.03690.00990.0070.1026-0.00430.11020.29280.0484-0.0804-0.10590.3443-0.05120.02250.0643-0.0580.389510.719517.392769.4052
82.77272.5759-3.4294.6327-2.19836.0062-0.2010.1383-0.3368-0.0738-0.0019-0.0871-0.1184-0.27940.26230.1092-0.0567-0.13770.1258-0.0930.268813.784620.814771.9012
90.0399-0.03080.06741.0398-0.10570.10590.0607-0.00530.01380.05370.02510.05020.026-0.09290.11180.1677-0.20940.24640.11320.05460.555813.216631.977352.6188
107.62360.9967-0.48764.7371-0.90153.54820.090.252-0.4622-0.0994-0.31890.37340.36420.07590.32710.04870.04870.0760.20540.04350.21149.973621.248146.906
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 7 )A1 - 7
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 8 through 17 )A8 - 17
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 18 through 20 )A18 - 20
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 7 )B1 - 7
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 8 through 20 )B8 - 20
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 1 through 7 )C1 - 7
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 8 through 12 )C8 - 12
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 13 through 20 )C13 - 20
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 1 through 8 )D1 - 8
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 9 through 20 )D9 - 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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