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万見
- PDB-7jxg: Structural model for Fe-containing human acireductone dioxygenase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jxg
タイトルStructural model for Fe-containing human acireductone dioxygenase
要素1,2-dihydroxy-3-keto-5-methylthiopentene dioxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / cupin barrel / methionine salvage / cancer (悪性腫瘍)
機能・相同性
機能・相同性情報


アシレズクトンジオキシゲナーゼ (Ni2+-要求) / acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring] / acireductone dioxygenase (Ni2+-requiring) activity / acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring] activity / Methionine salvage pathway / methionine metabolic process / L-methionine salvage from methylthioadenosine / nickel cation binding / oxidoreductase activity / iron ion binding ...アシレズクトンジオキシゲナーゼ (Ni2+-要求) / acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring] / acireductone dioxygenase (Ni2+-requiring) activity / acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring] activity / Methionine salvage pathway / methionine metabolic process / L-methionine salvage from methylthioadenosine / nickel cation binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Acireductone dioxygenase, eukaryotes / Acireductone dioxygenase ARD family / ARD/ARD' family / RmlC-like cupin domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Acireductone dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsNMR-derived with paramagnetic restraints
データ登録者Pochapsky, T.C. / Liu, X. / Deshpande, A. / Ringe, D. / Garber, A. / Ryan, J.
資金援助1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM130997
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: A Model for the Solution Structure of Human Fe(II)-Bound Acireductone Dioxygenase and Interactions with the Regulatory Domain of Matrix Metalloproteinase I (MMP-I).
著者: Liu, X. / Garber, A. / Ryan, J. / Deshpande, A. / Ringe, D. / Pochapsky, T.C.
履歴
登録2020年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1,2-dihydroxy-3-keto-5-methylthiopentene dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5862
ポリマ－21,5301
非ポリマー561
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area150 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area11020 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)6 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 1,2-dihydroxy-3-keto-5-methylthiopentene dioxygenase / Acireductone dioxygenase (Fe(2+)-requiring) / Fe-ARD / Membrane-type 1 matrix metalloproteinase ...Acireductone dioxygenase (Fe(2+)-requiring) / Fe-ARD / Membrane-type 1 matrix metalloproteinase cytoplasmic tail-binding protein 1 / MTCBP-1 / Submergence-induced protein-like factor / Sip-L


分子量: 21530.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADI1, MTCBP1, HMFT1638 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BV57, acireductone dioxygenase [iron(II)-requiring]
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic11H,15N TROSY-HSQC
121isotropic11H,13C HSQC
131isotropic1HNCA
141isotropic1HN(CO)CA
151isotropic1HN(CA)CB
161isotropic115N-separated NOESY
171isotropic11H,1H NOESY
181isotropic1(H)CCH-TOCSY
191isotropic113C-separated NOESY
2102anisotropic1IPAP 15N-separated TROSY-HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系詳細
solution1400 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] human Fe(II)-bound acireductone dioxygenase, 95% H2O/5% D2O13C_15N_sample95% H2O/5% D2O
solution2400 uM [U-15N] human Fe(II)-bound acireductone dioxygenase, 10 mg/mL bacteriophage pf1, 95% H2O/5% D2O15N_sample95% H2O/5% D2OAlignment media added Bacteriophage pf1
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
400 uMhuman Fe(II)-bound acireductone dioxygenase[U-100% 13C; U-100% 15N]1
400 uMhuman Fe(II)-bound acireductone dioxygenase[U-15N]2
10 mg/mLbacteriophage pf1none2
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
10.1 Mconditions_17.4 1 atm298 K
20.1 Mconditions_17.4 1 atm298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker NEO / 製造業者: Bruker / モデル: NEO / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRFAM-SPARKY1.4NMRFAMchemical shift assignment
X-PLOR NIH2.51Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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