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- PDB-7fho: Structure of AtTPC1 D240A/D454A/E528A mutant with 50 mM Ca2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fho
タイトルStructure of AtTPC1 D240A/D454A/E528A mutant with 50 mM Ca2+
要素Two pore calcium channel protein 1,GFP
キーワードTRANSPORT PROTEIN / non-selective cation channel / dimer / vacuole
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of jasmonic acid biosynthetic process / seed germination / regulation of stomatal movement / plant-type vacuole / vacuole / vacuolar membrane / monoatomic ion channel complex / voltage-gated calcium channel activity / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy ...regulation of jasmonic acid biosynthetic process / seed germination / regulation of stomatal movement / plant-type vacuole / vacuole / vacuolar membrane / monoatomic ion channel complex / voltage-gated calcium channel activity / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / calcium-mediated signaling / calcium ion transport / calcium ion binding / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Two pore calcium channel protein 1, plant / Voltage-dependent channel domain superfamily / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain ...Two pore calcium channel protein 1, plant / Voltage-dependent channel domain superfamily / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
GFP / Two pore calcium channel protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
Human respiratory syncytial virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ye, F. / Xu, L. / Li, X. / Jiang, Y. / Guo, J.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2020YFA0908501 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0508100 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870724 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Voltage-gating and cytosolic Ca activation mechanisms of two-pore channel AtTPC1.
著者: Fan Ye / Lingyi Xu / Xiaoxiao Li / Weizhong Zeng / Ninghai Gan / Cheng Zhao / Wei Yang / Youxing Jiang / Jiangtao Guo /
要旨: two-pore channel AtTPC1 is a voltage-gated, Ca-modulated, nonselective cation channel that is localized in the vacuolar membrane and responsible for generating slow vacuolar (SV) current. Under ... two-pore channel AtTPC1 is a voltage-gated, Ca-modulated, nonselective cation channel that is localized in the vacuolar membrane and responsible for generating slow vacuolar (SV) current. Under depolarizing membrane potential, cytosolic Ca activates AtTPC1 by binding at the EF-hand domain, whereas luminal Ca inhibits the channel by stabilizing the voltage-sensing domain II (VSDII) in the resting state. Here, we present 2.8 to 3.3 Å cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of AtTPC1 in two conformations, one in closed conformation with unbound EF-hand domain and resting VSDII and the other in a partially open conformation with Ca-bound EF-hand domain and activated VSDII. Structural comparison between the two different conformations allows us to elucidate the structural mechanisms of voltage gating, cytosolic Ca activation, and their coupling in AtTPC1. This study also provides structural insight into the general voltage-gating mechanism among voltage-gated ion channels.
履歴
登録2021年7月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-31588
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Two pore calcium channel protein 1,GFP
C: Two pore calcium channel protein 1,GFP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,2378
ポリマ－228,9972
非ポリマー2406
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Two pore calcium channel protein 1,GFP / Calcium channel protein 1 / AtCCH1 / Fatty acid oxygenation up-regulated protein 2 / Voltage- ...Calcium channel protein 1 / AtCCH1 / Fatty acid oxygenation up-regulated protein 2 / Voltage-dependent calcium channel protein TPC1 / AtTPC1


分子量: 114498.250 Da / 分子数: 2 / 変異: D240A,D454A,E528A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of AtTPC1 (UNP residues 1-733), LINKER and GFP (UNP residues 2-239)
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ), (組換発現) Human respiratory syncytial virus (ウイルス)
遺伝子: TPC1, CCH1, FOU2, At4g03560, F9H3.19, T5L23.5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q94KI8, UniProt: A0A5P9VSM6
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: AtTPC1 D240A/D454A/E528A mutant homodimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 64 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 205220 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00210934
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50914876
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.6171406
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0361686
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041832

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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