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- PDB-7f36: TacT complexed with acetyl-glycyl-tRNAGly -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f36
タイトルTacT complexed with acetyl-glycyl-tRNAGly
要素
  • N-acetyltransferase domain-containing protein
  • RNA (76-MER)
キーワードTRANSFERASE / Acetyltranferase / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYLAMINO-ACETIC ACID / : / RNA / RNA (> 10) / Acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.098 Å
データ登録者Yashiro, Y. / Tomita, K.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)LS136 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H03980 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)26113002 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19K16069 日本
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Molecular basis of glycyl-tRNAGly acetylation by TacT from Salmonella Typhimurium
著者: Yashiro, Y. / Zhang, C. / Sakaguchi, Y. / Suzuki, T. / Tomita, K.
履歴
登録2021年6月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetyltransferase domain-containing protein
B: N-acetyltransferase domain-containing protein
F: RNA (76-MER)
D: N-acetyltransferase domain-containing protein
C: N-acetyltransferase domain-containing protein
G: RNA (76-MER)
H: RNA (76-MER)
E: RNA (76-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,94150
ポリマ－173,1818
非ポリマー1,76042
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14680 Å2
ΔGint-412 kcal/mol
Surface area74240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.743, 121.873, 127.257
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.070, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 4 through 160)
21(chain B and resid 4 through 160)
31(chain C and resid 4 through 160)
41(chain D and resid 4 through 160)
12(chain E and resid 1 through 75)
22(chain F and (resid 1 through 33 or resid 37 through 75))
32(chain G and (resid 1 through 33 or resid 37 through 75))
42chain H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111VALVALPROPRO(chain A and resid 4 through 160)AA4 - 1604 - 160
211VALVALPROPRO(chain B and resid 4 through 160)BB4 - 1604 - 160
311VALVALPROPRO(chain C and resid 4 through 160)CE4 - 1604 - 160
411VALVALPROPRO(chain D and resid 4 through 160)DD4 - 1604 - 160
112GGCC(chain E and resid 1 through 75)EH1 - 751 - 75
212GGUU(chain F and (resid 1 through 33 or resid 37 through 75))FC1 - 331 - 33
222AACC(chain F and (resid 1 through 33 or resid 37 through 75))FC37 - 7537 - 75
312GGUU(chain G and (resid 1 through 33 or resid 37 through 75))GF1 - 331 - 33
322AACC(chain G and (resid 1 through 33 or resid 37 through 75))GF37 - 7537 - 75
412GGCCchain HHG1 - 751 - 75

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
N-acetyltransferase domain-containing protein


分子量: 18816.625 Da / 分子数: 4 / 変異: Y140F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
遺伝子: STM3651 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8ZL98
#2: RNA鎖
RNA (76-MER)


分子量: 24478.502 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 1609454293
#3: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-AAC / ACETYLAMINO-ACETIC ACID / N-アセチルグリシン


分子量: 117.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO3
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200mM calcium acetate, 100mM sodium cacodylate, pH 6.0, 14% (v/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.098→49.04 Å / Num. obs: 29107 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.237 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / Rmerge(I) obs: 1.411 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2823 / CC1/2: 0.606

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5fvj

5fvj


解像度: 3.098→49.04 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.98 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: N-acetylglycine is covalently attached to 3'O of A76 in tRNA molecules to form aminoacyl-bond. The electron density for the aminoacyl moiety was observed only for chain E, thus it was not ...詳細: N-acetylglycine is covalently attached to 3'O of A76 in tRNA molecules to form aminoacyl-bond. The electron density for the aminoacyl moiety was observed only for chain E, thus it was not modeled for the other tRNA molecules.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2631 1455 5.01 %
Rwork0.2085 27614 -
obs0.2112 29069 99.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 183.18 Å2 / Biso mean: 72.7641 Å2 / Biso min: 21.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.098→49.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4914 6340 48 0 11302
Biso mean--84.76 --
残基数----931
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2973X-RAY DIFFRACTION11.627TORSIONAL
12B2973X-RAY DIFFRACTION11.627TORSIONAL
13C2973X-RAY DIFFRACTION11.627TORSIONAL
14D2973X-RAY DIFFRACTION11.627TORSIONAL
21E3432X-RAY DIFFRACTION11.627TORSIONAL
22F3432X-RAY DIFFRACTION11.627TORSIONAL
23G3432X-RAY DIFFRACTION11.627TORSIONAL
24H3432X-RAY DIFFRACTION11.627TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.0983-3.2090.36631410.3115268098
3.209-3.33740.32671460.2603275299
3.3374-3.48930.28281450.2348275699
3.4893-3.67320.26791440.23752742100
3.6732-3.90320.2861460.22222764100
3.9032-4.20450.27651460.22773100
4.2045-4.62730.26621460.18132778100
4.6273-5.29620.2321480.17552807100
5.2962-6.670.23531460.20032779100
6.67-49.040.23561470.1949278398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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