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- PDB-7el6: Structure of SMCR8 bound FEM1B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7el6
タイトルStructure of SMCR8 bound FEM1B
要素Protein fem-1 homolog B,Guanine nucleotide exchange protein SMCR8
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / ubiquitination E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ubiquitin-protein transferase activity / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / Atg1/ULK1 kinase complex / regulation of TORC1 signaling / negative regulation of autophagosome assembly / branching involved in prostate gland morphogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor complex / regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation of immune response / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway ...regulation of ubiquitin-protein transferase activity / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / Atg1/ULK1 kinase complex / regulation of TORC1 signaling / negative regulation of autophagosome assembly / branching involved in prostate gland morphogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor complex / regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation of immune response / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / death receptor binding / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of exocytosis / positive regulation of autophagosome maturation / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of macroautophagy / protein kinase inhibitor activity / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / positive regulation of TOR signaling / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / regulation of autophagy / cell projection / negative regulation of protein kinase activity / オートファジー / positive regulation of GTPase activity / presynapse / Neddylation / postsynapse / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / negative regulation of gene expression / apoptotic process / クロマチン / protein kinase binding / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Folliculin/SMCR8, longin domain / Folliculin/SMCR8, tripartite DENN domain / Vesicle coat protein involved in Golgi to plasma membrane transport / Tripartite DENN FLCN/SMCR8-type domain profile. / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide exchange protein SMCR8 / Protein fem-1 homolog B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.802 Å
データ登録者Zhao, S. / Xu, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Structural insights into SMCR8 C-degron recognition by FEM1B.
著者: Zhao, S. / Ru, W. / Chen, X. / Liao, S. / Zhu, Z. / Zhang, J. / Xu, C.
履歴
登録2021年4月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein fem-1 homolog B,Guanine nucleotide exchange protein SMCR8
B: Protein fem-1 homolog B,Guanine nucleotide exchange protein SMCR8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,6042
ポリマ－78,6042
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area29680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.306, 91.497, 112.148
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protein fem-1 homolog B,Guanine nucleotide exchange protein SMCR8 / FEM1b / FEM1-beta / Fem-1-like death receptor-binding protein alpha / Fem-1-like in apoptotic ...FEM1b / FEM1-beta / Fem-1-like death receptor-binding protein alpha / Fem-1-like in apoptotic pathway protein alpha / F1A-alpha / Smith-Magenis syndrome chromosomal region candidate gene 8 protein


分子量: 39301.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 1-337 from FEM1b, linker, residues 378-387 from SMCR8.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FEM1B, F1AA, KIAA0396, SMCR8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UK73, UniProt: Q8TEV9

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Tris pH7.3 4% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2020年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→37.383 Å / Num. obs: 20988 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 49.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Num. unique obs: 1998 / CC1/2: 0.996

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LBF

6lbf


解像度: 2.802→37.383 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2658 1998 9.52 %
Rwork0.2031 18990 -
obs0.2091 20988 96.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 173.36 Å2 / Biso mean: 63.6504 Å2 / Biso min: 28.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.802→37.383 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5202 0 0 0 5202
残基数----686
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8021-2.87210.3561430.2661373100
2.8721-2.94980.3621460.25921380100
2.9498-3.03650.34831440.24571364100
3.0365-3.13450.30681440.23621362100
3.1345-3.24650.32891460.26061394100
3.2465-3.37640.32561440.24371372100
3.3764-3.52990.31821470.23421390100
3.5299-3.71590.2542890.218285061
3.7159-3.94840.26111420.1988135297
3.9484-4.25290.22561470.18431400100
4.2529-4.68020.23151490.1621411100
4.6802-5.35570.23081500.17731421100
5.3557-6.74120.25231500.20771430100
6.7412-37.3830.2311570.1754149198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9410.28440.99010.41090.48692.88070.03130.13820.0249-0.07310.00760.05630.1028-0.3273-0.07040.35780.0075-0.00450.4070.03250.375924.53825.31827.147
21.3263-0.2441-1.23210.30320.66993.68-0.0659-0.256-0.10820.0334-0.031-0.06690.05390.26690.12110.4159-0.01360.00470.28640.04440.414319.73517.50770.269
31.5872-0.4188-0.46753.0735-0.55441.3265-0.18770.3815-0.24790.63090.0126-0.24560.25850.1436-0.01110.5811-0.1392-0.11390.5813-0.12290.520528.22518.1427.413
43.04780.60661.10032.8155-1.30934.5789-0.03620.15820.3582-0.28380.36780.6204-0.63750.0129-0.13220.50540.0216-0.0760.23460.0310.46614.37322.91966.469
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:337 )A1 - 337
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 1:337 )B1 - 337
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 347:357 )A347 - 357
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 347:357 )B347 - 357

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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