[日本語] English
万見
- PDB-7eiv: heterotetrameric glycyl-tRNA synthetase from Escherichia coli -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eiv
タイトルheterotetrameric glycyl-tRNA synthetase from Escherichia coli
要素(Glycine--tRNA ligase ...) x 2
キーワードLIGASE / Aminoacyl-tRNA synthetases class II
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine-tRNA ligase complex / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / glycyl-tRNA aminoacylation / glycine-tRNA ligase / glycine-tRNA ligase activity / tRNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycine-tRNA ligase, beta subunit / Glycyl-tRNA synthetase beta subunit / Glycine-tRNA ligase, alpha subunit / Glycine-tRNA synthetase, heterodimeric / Glycyl-tRNA synthetase alpha subunit / Heterodimeric glycyl-transfer RNA synthetases family profile. / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL)
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / GLYCINE / Glycine--tRNA ligase alpha subunit / Glycine--tRNA ligase beta subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Ju, Y. / Zhou, H.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81773636 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81803435 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: X-shaped structure of bacterial heterotetrameric tRNA synthetase suggests cryptic prokaryote functions and a rationale for synthetase classifications.
著者: Ju, Y. / Han, L. / Chen, B. / Luo, Z. / Gu, Q. / Xu, J. / Yang, X.L. / Schimmel, P. / Zhou, H.
履歴
登録2021年3月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycine--tRNA ligase alpha subunit
B: Glycine--tRNA ligase alpha subunit
C: Glycine--tRNA ligase beta subunit
D: Glycine--tRNA ligase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,70412
ポリマ－201,4444
非ポリマー1,2608
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The apparent molecular weights of EcGlyRS575 in solution was measured using a HiLoad 16/60 Superdex 200 pg column (Cytiva) which was calibrated with standard proteins from Gel ...根拠: gel filtration, The apparent molecular weights of EcGlyRS575 in solution was measured using a HiLoad 16/60 Superdex 200 pg column (Cytiva) which was calibrated with standard proteins from Gel Filtration LMW Calibration Kit (Cytiva). The EcGlyRS575 was eluted at 64.6 mL with a MWSEC = 212.9 kDa, which is close to MWdeduced = 199.2 kDa and supports that EcGlyRS575 forms a heterotetramer in solution.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15560 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area69080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)207.371, 253.945, 270.738
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222

-
要素

-
Glycine--tRNA ligase ... , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Glycine--tRNA ligase alpha subunit / Glycyl-tRNA synthetase alpha subunit / GlyRS


分子量: 35181.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: glyQ, glyS(A), b3560, JW3531 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00960, glycine-tRNA ligase
#2: タンパク質 Glycine--tRNA ligase beta subunit / Glycyl-tRNA synthetase beta subunit / GlyRS


分子量: 65540.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: glyS, glyS(B), b3559, JW3530 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00961, glycine-tRNA ligase

-
非ポリマー , 4種, 64分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.47 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.4 M magnesium acetate, 0.1 M HEPES pH 6.8, 2% (v/v) PEG 3350, 2% (v/v) PEG 5000 MME, 2% (v/v) PEG 4000, 2% (v/v) PEG 2000 and 10% ethylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→50 Å / Num. obs: 99458 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 2.02 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 1340079
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.68-2.7813.10.60298620.9630.1730.6270.466100
2.78-2.8913.90.43998960.9820.1210.4550.489100
2.89-3.0213.80.31198520.990.0860.3220.538100
3.02-3.1813.50.20799020.9940.0590.2160.638100
3.18-3.3813.20.13499060.9960.0380.140.838100
3.38-3.64140.09999400.9970.0270.1021.314100
3.64-413.50.07499070.9980.0210.0771.82100
4-4.5813.40.06299610.9980.0180.0652.877100
4.58-5.7713.40.064100340.9980.0180.0664.152100
5.77-5012.80.064101980.9980.0190.0667.2399.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.68→48.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.357 / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2487 4996 5 %RANDOM
Rwork0.2282 ---
obs0.2293 94460 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 160.32 Å2 / Biso mean: 68.394 Å2 / Biso min: 39.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å2-0 Å2
2---4.98 Å20 Å2
3---5.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.68→48.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13251 0 76 56 13383
Biso mean--66.48 54 -
残基数----1701
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.01313643
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0350.01712436
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.211.65318562
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.2851.57328755
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5845.0061703
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.94622.369747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.268152073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9581596
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0410.21771
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215513
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.022905
LS精密化 シェル解像度: 2.68→2.747 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 358 -
Rwork0.336 6778 -
obs--97.69 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る