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- PDB-7egl: Bicarbonate transporter complex SbtA-SbtB bound to HCO3- -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7egl
タイトルBicarbonate transporter complex SbtA-SbtB bound to HCO3-
要素
  • Membrane-associated protein SbtB
  • Sodium-dependent bicarbonate transporter SbtA
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Bicarbonate transporter / CCM / allosteric inhibition / photosynthesis
機能・相同性Na+-dependent bicarbonate transporter superfamily / Na+-dependent bicarbonate transporter superfamily / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / plasma membrane-derived thylakoid membrane / membrane / BICARBONATE ION / Slr1512 protein / Membrane-associated protein slr1513
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Fang, S. / Huang, X. / Zhang, X. / Zhang, P.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Molecular mechanism underlying transport and allosteric inhibition of bicarbonate transporter SbtA.
著者: Sunzhenhe Fang / Xiaowei Huang / Xue Zhang / Minhua Zhang / Yahui Hao / Hui Guo / Lu-Ning Liu / Fang Yu / Peng Zhang /
要旨: SbtA is a high-affinity, sodium-dependent bicarbonate transporter found in the cyanobacterial CO-concentrating mechanism (CCM). SbtA forms a complex with SbtB, while SbtB allosterically regulates the ...SbtA is a high-affinity, sodium-dependent bicarbonate transporter found in the cyanobacterial CO-concentrating mechanism (CCM). SbtA forms a complex with SbtB, while SbtB allosterically regulates the transport activity of SbtA by binding with adenyl nucleotides. The underlying mechanism of transport and regulation of SbtA is largely unknown. In this study, we report the three-dimensional structures of the cyanobacterial sp. PCC 6803 SbtA-SbtB complex in both the presence and absence of HCO and/or AMP at 2.7 Å and 3.2 Å resolution. An analysis of the inward-facing state of the SbtA structure reveals the HCO/Na binding site, providing evidence for the functional unit as a trimer. A structural comparison found that SbtA adopts an elevator mechanism for bicarbonate transport. A structure-based analysis revealed that the allosteric inhibition of SbtA by SbtB occurs mainly through the T-loop of SbtB, which binds to both the core domain and the scaffold domain of SbtA and locks it in an inward-facing state. T-loop conformation is stabilized by the AMP molecules binding at the SbtB trimer interfaces and may be adjusted by other adenyl nucleotides. The unique regulatory mechanism of SbtA by SbtB makes it important to study inorganic carbon uptake systems in CCM, which can be used to modify photosynthesis in crops.
履歴
登録2021年3月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium-dependent bicarbonate transporter SbtA
B: Membrane-associated protein SbtB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7774
ポリマ－51,6932
非ポリマー842
水1267
1
A: Sodium-dependent bicarbonate transporter SbtA
B: Membrane-associated protein SbtB
ヘテロ分子

A: Sodium-dependent bicarbonate transporter SbtA
B: Membrane-associated protein SbtB
ヘテロ分子

A: Sodium-dependent bicarbonate transporter SbtA
B: Membrane-associated protein SbtB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,33112
ポリマ－155,0796
非ポリマー2526
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.239, 107.239, 352.219
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Sodium-dependent bicarbonate transporter SbtA


分子量: 39671.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
遺伝子: slr1512 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P73953
#2: タンパク質 Membrane-associated protein SbtB


分子量: 12021.810 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
遺伝子: slr1513 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P73954
#3: 化合物 ChemComp-BCT / BICARBONATE ION / 炭酸水素アニオン


分子量: 61.017 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CHO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.37 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 0.05M magnesium chloride, 0.1M glycine, 22% PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 15727 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.171 / Χ2: 0.966 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2
3.2-3.269.31.5536760.50.5291.6420.975
3.26-3.319.41.5086390.5360.5131.5940.985
3.31-3.389.61.3966510.6620.4671.4730.983
3.38-3.459.81.1016530.7350.3671.1620.985
3.45-3.529.80.9266410.8260.3070.9770.967
3.52-3.69.80.7496770.8740.2490.790.985
3.6-3.699.90.6236600.9180.2060.6571.029
3.69-3.799.80.5316610.9370.1770.560.982
3.79-3.919.70.4666490.9290.1570.4921.03
3.91-4.0390.3546570.9620.1250.3761.002
4.03-4.188.70.2596570.9750.0930.2751.009
4.18-4.3410.10.2266750.9880.0740.2381.01
4.34-4.5410.30.1996590.990.0650.211.02
4.54-4.7810.10.1586710.9940.0510.1660.978
4.78-5.089.90.1526670.9940.050.160.979
5.08-5.479.70.1566650.9940.0520.1640.966
5.47-6.028.60.1216800.9940.0430.1290.933
6.02-6.899.40.16800.9970.0340.1060.877
6.89-8.679.80.0496940.9990.0160.0520.894

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7EGK

7egk


解像度: 3.2→48.774 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2695 916 10.01 %
Rwork0.2132 14147 -
obs0.2189 15727 63.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.48 Å2 / Biso mean: 40.1048 Å2 / Biso min: 11.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→48.774 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3182 0 5 7 3194
Biso mean--31.92 22.88 -
残基数----428
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.2001-3.30340.318280.345725212
3.3034-3.42140.4348760.306967633
3.4214-3.55830.29991160.2537104251
3.5583-3.72020.29031190.2539107453
3.7202-3.91630.29741180.2338106753
3.9163-4.16150.27231260.2113110854
4.1615-4.48260.23691400.1725125661
4.4826-4.93340.21681700.1535157978
4.9334-5.64630.26572260.18072037100
5.6463-7.11020.30562260.2572032100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -11.4841 Å / Origin y: 44.1124 Å / Origin z: 25.149 Å
111213212223313233
T0.2885 Å2-0.0626 Å2-0.1274 Å2-0.2183 Å2-0.0035 Å2--0.2668 Å2
L1.0794 °20.2951 °2-0.0013 °2-1.1791 °2-0.051 °2--0.7219 °2
S0.1023 Å °0.2038 Å °-0.1558 Å °-0.0313 Å °0.0411 Å °0.1608 Å °0.4208 Å °-0.2942 Å °-0.0879 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 402
2X-RAY DIFFRACTION1allB2 - 110
3X-RAY DIFFRACTION1allH2 - 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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