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万見
- PDB-7efa: Crystal structure of the complex between the C-terminal domain of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7efa
タイトルCrystal structure of the complex between the C-terminal domain of mouse MUTYH and human PCNA
要素
  • Adenine DNA glycosylase
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA replication / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / adenine glycosylase / adenine/guanine mispair binding / Cleavage of the damaged purine / MutSalpha complex binding / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity ...Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / adenine glycosylase / adenine/guanine mispair binding / Cleavage of the damaged purine / MutSalpha complex binding / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / negative regulation of necroptotic process / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / replisome / oxidized purine DNA binding / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / leading strand elongation / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / estrous cycle / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / mismatch repair / translesion synthesis / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair, gap-filling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of DNA replication / replication fork / male germ cell nucleus / liver regeneration / nuclear estrogen receptor binding / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / nuclear body / DNA repair / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Endonuclease III, iron-sulphur binding site / Endonuclease III-like, conserved site-2 / Endonuclease III iron-sulfur binding region signature. / Endonuclease III family signature. / Iron-sulfur binding domain of endonuclease III / Adenine/Thymine-DNA glycosylase / MutY, C-terminal / NUDIX domain / Helix-hairpin-helix motif / Endonuclease III-like, iron-sulphur cluster loop motif ...Endonuclease III, iron-sulphur binding site / Endonuclease III-like, conserved site-2 / Endonuclease III iron-sulfur binding region signature. / Endonuclease III family signature. / Iron-sulfur binding domain of endonuclease III / Adenine/Thymine-DNA glycosylase / MutY, C-terminal / NUDIX domain / Helix-hairpin-helix motif / Endonuclease III-like, iron-sulphur cluster loop motif / FES / Helix-hairpin-helix motif / HhH-GPD superfamily base excision DNA repair protein / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal / HhH-GPD domain / endonuclease III / DNA glycosylase / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / Adenine DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Nakamura, T. / Nakabeppu, Y. / Yamagata, Y.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan) 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: Structure of the mammalian adenine DNA glycosylase MUTYH: insights into the base excision repair pathway and cancer.
著者: Nakamura, T. / Okabe, K. / Hirayama, S. / Chirifu, M. / Ikemizu, S. / Morioka, H. / Nakabeppu, Y. / Yamagata, Y.
履歴
登録2021年3月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Adenine DNA glycosylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9532
ポリマ－49,9532
非ポリマー00
水181
1
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Adenine DNA glycosylase

A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Adenine DNA glycosylase

A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Adenine DNA glycosylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,8596
ポリマ－149,8596
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
Buried area9300 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area59150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.780, 87.780, 124.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Space group name HallP6c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質 Adenine DNA glycosylase / MutY homolog / mMYH


分子量: 21157.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mutyh, Myh / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99P21, adenine glycosylase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG8000, imidazole

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→36.4 Å / Num. obs: 14970 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 92.86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 29.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Rmerge(I) obs: 1.19 / Num. unique obs: 11997

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UL1

1ul1


解像度: 2.7→36.4 Å / SU ML: 0.327 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.8465 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2864 749 5.01 %
Rwork0.2347 14189 -
obs0.2373 14938 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 122.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→36.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2851 0 0 1 2852
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00242897
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.49833944
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0432466
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031519
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.47951759
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.910.33741540.28272812X-RAY DIFFRACTION99.93
2.91-3.20.39511090.29242860X-RAY DIFFRACTION99.97
3.2-3.660.30551830.27222806X-RAY DIFFRACTION99.9
3.66-4.620.26741340.22542868X-RAY DIFFRACTION100
4.62-36.40.27431690.21682843X-RAY DIFFRACTION99.7
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.17283886294-2.872265647871.450286720324.9731789534-0.6146829261122.48135998131-0.212350923794-0.06801442572121.303670988870.2277291712440.0271905042479-0.997984335092-0.4098860184330.3190354633640.1049134147510.443039255921-0.1221472784310.01529629947290.4204731426960.01539085511780.6755260892916.865020116-31.8831330148-12.7156717303
21.36139355018-0.7635721213240.7966337152574.013139447561.308075704991.326142293760.265040958559-1.13932887488-0.02052425737840.562383893672-0.4948741634790.959226551678-0.908164630231-0.493317744442-0.2429126853871.07499440778-0.1672605573250.2574578008831.88599837015-0.04308137198570.3978049106622.40914094991-27.0268356946-49.089508223
39.487846925684.01186234364-1.892547233146.477181822593.069348834377.922585287750.464267594191.131519331571.51681709873-1.13487742514-0.372789945431-1.67445472521-2.587739899941.221419186140.1278713239691.57105355906-0.107556230870.5591529338331.312447781010.5827267191221.4866914498614.0146035527-17.9844397575-27.3692854143
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 256)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 336 through 469)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 490 through 503)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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