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- PDB-7eef: Crystal structure of EphA7 mutant G656E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eef
タイトルCrystal structure of EphA7 mutant G656E
要素Ephrin type-A receptor 7
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Kinase domain / Mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of synapse assembly / nephric duct morphogenesis / negative regulation of collateral sprouting / axon guidance receptor activity / branching morphogenesis of a nerve / chemorepellent activity / phosphorylation / retinal ganglion cell axon guidance / EPH-Ephrin signaling ...regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of synapse assembly / nephric duct morphogenesis / negative regulation of collateral sprouting / axon guidance receptor activity / branching morphogenesis of a nerve / chemorepellent activity / phosphorylation / retinal ganglion cell axon guidance / EPH-Ephrin signaling / regulation of postsynapse organization / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative chemotaxis / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell-cell adhesion / transmembrane-ephrin receptor activity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / GPI-linked ephrin receptor activity / ephrin receptor signaling pathway / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ephrin receptor binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / axon guidance / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / postsynaptic density membrane / receptor protein-tyrosine kinase / brain development / modulation of chemical synaptic transmission / neuromuscular junction / Schaffer collateral - CA1 synapse / positive regulation of neuron apoptotic process / protein tyrosine kinase activity / neuron apoptotic process / neuronal cell body / dendrite / glutamatergic synapse / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 7, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-A receptor 7, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Chakraborty, S. / Varma, A.K.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of clinically reported mutations Gly656Arg, Gly656Glu and Asp751His identified in the kinase domain of EphA7.
著者: Chakraborty, S. / Varma, A.K.
履歴
登録2021年3月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5171
ポリマ－34,5171
非ポリマー00
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14170 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)51.360, 51.360, 215.172
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 7 / EPH homology kinase 3 / EHK-3 / EPH-like kinase 11 / EK11 / hEK11


分子量: 34516.703 Da / 分子数: 1 / 変異: G656E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA7, EHK3, HEK11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15375, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.18 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG3350, Ammonium sulphate, HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54184 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2020年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→53.79 Å / Num. obs: 9920 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 1 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / Num. unique obs: 1450 / CC1/2: 0.927

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2REI

2rei


解像度: 2.6→44.479 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.848 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.846 / SU B: 12.182 / SU ML: 0.264 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 2.059 / ESU R Free: 0.366 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2797 541 5.491 %
Rwork0.244 9312 -
all0.246 --
obs-9853 99.899 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 26.474 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.208 Å2-0.104 Å2-0 Å2
2---0.208 Å20 Å2
3---0.673 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→44.479 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2250 0 0 22 2272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0132299
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6211.6413103
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1891.5835069
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2095281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.57321.417127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.01815408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1961519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2289
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02537
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2040.22180
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1650.21096
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0760.21094
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.210.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.4260.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2270.227
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2170.292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1630.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.0222.8371130
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0222.8371129
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.0424.2551409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.0424.2561410
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.0062.8381169
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.0062.8381170
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.0174.2561694
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.0174.2561695
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it0.21232.8632587
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other0.20932.8542586
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.6-2.6680.277280.247060.2417340.8890.8951000.215
2.668-2.740.244310.2516750.2517060.8690.8731000.228
2.74-2.8190.389300.2656530.2716830.8430.8461000.243
2.819-2.9060.351430.2656320.2716750.8310.8541000.244
2.906-3.0010.29370.2366070.2396440.8680.8871000.214
3.001-3.1060.3320.2295970.2336290.8830.8961000.21
3.106-3.2220.337340.2315830.2386170.8610.8891000.218
3.222-3.3530.248220.2215420.2225640.8920.9031000.209
3.353-3.5010.288320.2355330.2375650.8920.9161000.221
3.501-3.6710.25290.2195220.2215510.9250.9211000.213
3.671-3.8680.288260.2244650.2274910.9010.9171000.226
3.868-4.1010.213200.2034520.2044720.9380.9341000.201
4.101-4.3810.191350.184240.1814620.9580.94799.35060.181
4.381-4.7280.21260.1673910.174210.9430.95499.04990.171
4.728-5.1740.276260.1913700.1973980.9220.94699.49750.193
5.174-5.7750.247300.243180.2413480.9260.9231000.242
5.775-6.650.276220.2362840.2393060.9070.9091000.238
6.65-8.0990.267150.2182470.2212620.8850.911000.227
8.099-11.2680.218140.5351950.5052090.920.8151000.271
11.268-44.4799.592912.25911612.0321260.1950.1299.206313.075

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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