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- PDB-7ebk: Mouse Trim66 PHD-Bromo dual domain complexed with the H3(1-24)K9m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ebk
タイトルMouse Trim66 PHD-Bromo dual domain complexed with the H3(1-24)K9me3K18ac peptide
要素
  • H3K9me3K18ac
  • Tripartite motif-containing protein 66
キーワードGENE REGULATION / histone modification / PHD finger / Bromodomain / epigenetics
機能・相同性
機能・相同性情報


zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Tripartite motif-containing protein 66 / Trim66, B-box zinc-binding domain / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger ...Tripartite motif-containing protein 66 / Trim66, B-box zinc-binding domain / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripartite motif-containing protein 66
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Wang, Z. / Jiang, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071204 中国
引用
ジャーナル: Cell Stem Cell / 年: 2022
タイトル: A TRIM66/DAX1/Dux axis suppresses the totipotent 2-cell-like state in murine embryonic stem cells.
著者: Zuo, F. / Jiang, J. / Fu, H. / Yan, K. / Liefke, R. / Zhang, J. / Hong, Y. / Chang, Z. / Liu, N. / Wang, Z. / Xi, Q.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the Trim66 PHD-Bromo dual domain complexed with histone H3 peptide containing trimethylated K9 and acetylated K18
著者: Jiang, J. / Wang, Z.
履歴
登録2021年3月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripartite motif-containing protein 66
B: H3K9me3K18ac
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3034
ポリマ－24,1722
非ポリマー1312
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.646, 64.646, 251.744
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6

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要素

#1: タンパク質 Tripartite motif-containing protein 66


分子量: 21525.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Trim66 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E9PZP2
#2: タンパク質・ペプチド H3K9me3K18ac


分子量: 2646.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 15% v/v TacsimateTM pH 7.0, 0.1 M HEPES pH 7.0, 2% w/v Polyethylene glycol 3350
PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→50 Å / Num. obs: 32908 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 25.7 % / Biso Wilson estimate: 30.16 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 61.3
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / Num. unique obs: 1568 / Rsym value: 0.958

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3O33

3o33


解像度: 1.74→41.83 Å / SU ML: 0.183 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.325
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2284 1667 5.07 %
Rwork0.2134 31198 -
obs0.2142 32865 98.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→41.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1560 0 2 188 1750
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00711598
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8852161
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0518230
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007277
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.652605
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.74-1.790.29191260.25482450X-RAY DIFFRACTION95.9
1.79-1.850.32111380.28732518X-RAY DIFFRACTION98.41
1.85-1.910.32251470.29242513X-RAY DIFFRACTION98.56
1.91-1.990.26011370.24832532X-RAY DIFFRACTION98.74
1.99-2.080.23471400.23942565X-RAY DIFFRACTION98.9
2.08-2.190.28851310.22922542X-RAY DIFFRACTION99.07
2.19-2.330.27871420.23982582X-RAY DIFFRACTION99.2
2.33-2.510.23631380.2262588X-RAY DIFFRACTION99.16
2.51-2.760.26191360.22512623X-RAY DIFFRACTION99.6
2.76-3.160.22671430.21652644X-RAY DIFFRACTION99.82
3.16-3.980.20791260.19542730X-RAY DIFFRACTION99.9
3.98-41.830.18581630.18862911X-RAY DIFFRACTION99.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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