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- PDB-7e5w: The structure of CcpA from Staphylococcus aureus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7e5w
タイトルThe structure of CcpA from Staphylococcus aureus
要素Catabolite control protein A
キーワードDNA BINDING PROTEIN / dimer / regulater
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated transcription / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Catabolite control protein A / LacI-type HTH domain signature. / LacI-type HTH domain / Bacterial regulatory proteins, lacI family / LacI-type HTH domain profile. / helix_turn _helix lactose operon repressor / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Catabolite control protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Yu, G. / Wei, X.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Regulation of DNA-binding activity of the Staphylococcus aureus catabolite control protein A by copper (II)-mediated oxidation.
著者: Liao, X. / Li, H. / Guo, Y. / Yang, F. / Chen, Y. / He, X. / Li, H. / Xia, W. / Mao, Z.W. / Sun, H.
履歴
登録2021年2月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年1月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22022年3月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catabolite control protein A
B: Catabolite control protein A
C: Catabolite control protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,8869
ポリマ－108,3103
非ポリマー5766
水27015
1
A: Catabolite control protein A
ヘテロ分子

A: Catabolite control protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,7838
ポリマ－72,2062
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area5590 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area24990 Å2
手法PISA
2
B: Catabolite control protein A
C: Catabolite control protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4955
ポリマ－72,2062
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4850 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area25020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)179.287, 179.287, 173.422
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Space group name HallI42
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: x,-y,-z
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#11: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#12: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#13: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Catabolite control protein A


分子量: 36103.168 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (strain N315) (黄色ブドウ球菌)
株: N315 / 遺伝子: ccpA, SA1557
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P99175
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.86 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: (NH4)2SO4, NaOAC

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→42.3 Å / Num. obs: 46268 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 59.3 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 22.67
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.54-2.6913.60.5742130.9330.160.5920.519100
2.69-2.813.70.41442130.9690.1160.430.585100
2.8-2.9313.50.32542310.9710.0910.3380.664100
2.93-3.0812.60.24742070.9780.0720.2580.794100
3.08-3.2813.80.19342560.9880.0540.21.022100
3.28-3.5313.50.15542520.9910.0440.1611.308100
3.53-3.8812.70.1342670.9910.0380.1361.647100
3.88-4.4513.50.11643080.9940.0330.1212.032100
4.45-5.612.90.10643220.9940.0310.112.152100
5.6-6.512.20.09445170.9960.0290.0992.75199.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1rzr

1rzr


解像度: 2.55→42.26 Å / SU ML: 0.3251 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.3701
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2546 2318 5.01 %
Rwork0.2331 43950 -
obs0.2342 46268 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 64.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→42.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7371 0 30 16 7417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00987482
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.292410106
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08371189
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061306
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.35282834
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.60.3941050.392608X-RAY DIFFRACTION99.93
2.66-2.720.35041120.34312555X-RAY DIFFRACTION99.89
2.72-2.780.33281230.32022579X-RAY DIFFRACTION99.96
2.78-2.860.30181510.30042508X-RAY DIFFRACTION99.89
2.86-2.940.32691220.30352590X-RAY DIFFRACTION99.93
3.04-3.150.34961590.30762549X-RAY DIFFRACTION99.96
3.15-3.270.30771370.28572567X-RAY DIFFRACTION100
3.27-3.420.28931390.2692566X-RAY DIFFRACTION100
3.42-3.60.30851630.24022544X-RAY DIFFRACTION100
3.6-3.830.27391630.22882561X-RAY DIFFRACTION100
3.83-4.120.22881510.2082572X-RAY DIFFRACTION99.96
4.12-4.540.2214960.17482647X-RAY DIFFRACTION99.96
4.54-5.190.21081330.1842628X-RAY DIFFRACTION99.96
5.19-6.540.22911510.22752625X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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