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- PDB-7e50: Crystal structure of human microplasmin in complex with kazal-typ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7.0E+50
タイトルCrystal structure of human microplasmin in complex with kazal-type inhibitor AaTI
要素
  • AAEL006007-PA
  • Plasminogen
キーワードHYDROLASE / Plasmin
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / tissue remodeling / regulation of defense response to virus / protein antigen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases ...plasmin / tissue remodeling / regulation of defense response to virus / protein antigen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / serine-type endopeptidase inhibitor activity / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / toxin activity / protease binding / : / endopeptidase activity / blood microparticle / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / serine-type endopeptidase activity / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Peptidase S1A, plasmin / Kazal serine protease inhibitors family signature. / Kazal-type serine protease inhibitor domain / divergent subfamily of APPLE domains / : / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. ...: / Peptidase S1A, plasmin / Kazal serine protease inhibitors family signature. / Kazal-type serine protease inhibitor domain / divergent subfamily of APPLE domains / : / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasminogen / Kazal-type trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Aedes aegypti (ネッタイシマカ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Varsha, A.W. / Jobichen, C. / Mok, Y.K.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2022
タイトル: Crystal structure of Aedes aegypti trypsin inhibitor in complex with mu-plasmin reveals role for scaffold stability in Kazal-type serine protease inhibitor.
著者: Walvekar, V.A. / Ramesh, K. / Jobichen, C. / Kannan, M. / Sivaraman, J. / Kini, R.M. / Mok, Y.K.
履歴
登録2021年2月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月16日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AAEL006007-PA
B: Plasminogen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8336
ポリマ－36,6722
非ポリマー1614
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area12800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.895, 86.044, 50.315
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 AAEL006007-PA / Kazal domain-containing peptide


分子量: 8820.882 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aedes aegypti (ネッタイシマカ)
遺伝子: AAEL006007
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q1HRB8
#2: タンパク質 Plasminogen / MicroPlasminogen


分子量: 27850.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLG
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P00747, plasmin
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.88 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium formate, 20 % polyethylene glycol 3350 pH 6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→44.72 Å / Num. obs: 28769 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.4 % / Rpim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / Num. unique obs: 1736 / Rpim(I) all: 0.602

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6D3X

6d3x


解像度: 1.95→19.78 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2748 1742 7.94 %
Rwork0.218 20207 -
obs0.2224 21949 92.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 104.1 Å2 / Biso mean: 49.15 Å2 / Biso min: 22.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2254 0 9 138 2401
Biso mean--41.38 44.52 -
残基数----300
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.95-2.010.34081530.32531775192899
2.01-2.050.33391100.31751283139398
2.08-2.150.37291370.29721586172398
2.15-2.230.32511520.28271767191999
2.23-2.330.34311130.27391312142572
2.33-2.460.29461540.25971784193899
2.46-2.610.30511560.247918001956100
2.61-2.810.32251550.242518031958100
2.81-3.090.3121560.241318121968100
3.09-3.540.28111490.22071711186093
3.54-4.450.23251400.17721632177288
4.45-19.780.21921670.168119422109100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.4138 Å / Origin y: 23.1472 Å / Origin z: 11.1548 Å
111213212223313233
T0.3245 Å20.0346 Å2-0.0616 Å2-0.2509 Å2-0.0299 Å2--0.269 Å2
L1.6651 °2-0.4169 °20.3364 °2-4.4866 °2-1.1558 °2--1.4948 °2
S-0.1008 Å °-0.2091 Å °0.1221 Å °0.903 Å °0.1547 Å °-0.1605 Å °-0.194 Å °0.0257 Å °-0.0674 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 56
2X-RAY DIFFRACTION1allB545 - 791
3X-RAY DIFFRACTION1allB801
4X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 4
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 164

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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