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- PDB-6srr: Crystal structure of human SHIP2 catalytic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6srr
タイトルCrystal structure of human SHIP2 catalytic domain
要素Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / phosphatidylinositol dephosphorylation / regulation of actin filament organization / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol ...negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / phosphatidylinositol dephosphorylation / regulation of actin filament organization / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / establishment of mitotic spindle orientation / immune system process / Interleukin receptor SHC signaling / regulation of immune response / ERK1 and ERK2 cascade / SH2 domain binding / basal plasma membrane / actin filament organization / post-embryonic development / filopodium / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to insulin / SH3 domain binding / endocytosis / glucose metabolic process / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / spindle pole / lamellipodium / regulation of protein localization / actin binding / gene expression / cell adhesion / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / apoptotic process / Golgi apparatus / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
SHIP1/2 second C2 domain / SHIP1/2 first C2 domain / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family 2 / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain ...SHIP1/2 second C2 domain / SHIP1/2 first C2 domain / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family 2 / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Whitfield, H. / Brearley, C.A. / Hemmings, A.M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Allosteric Site on SHIP2 Identified Through Fluorescent Ligand Screening and Crystallography: A Potential New Target for Intervention.
著者: Whitfield, H. / Hemmings, A.M. / Mills, S.J. / Baker, K. / White, G. / Rushworth, S. / Riley, A.M. / Potter, B.V.L. / Brearley, C.A.
履歴
登録2019年9月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4882
ポリマ－72,4882
非ポリマー00
水59433
1
B: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2441
ポリマ－36,2441
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2441
ポリマ－36,2441
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.130, 62.120, 115.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.380, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2 / Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 / INPPL-1 / Protein 51C / SH2 domain-containing ...Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 / INPPL-1 / Protein 51C / SH2 domain-containing inositol 5'-phosphatase 2 / SHIP-2


分子量: 36243.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INPPL1, SHIP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O15357, phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.98 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M Sodium citrate, 20 % w/v PEG 3000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→42.3 Å / Num. obs: 23610 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 59.79 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 9.5 / Num. measured all: 103280
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.45-2.514.41756917330.5050.5411.1411.799.8
10.96-42.33.80.05710622760.9970.0320.06524.296

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4A9C

4a9c


解像度: 2.45→36.491 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2371 1112 4.71 %
Rwork0.1865 --
obs0.1889 23587 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 189.25 Å2 / Biso mean: 80.2604 Å2 / Biso min: 32.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.45→36.491 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4798 0 0 33 4831
Biso mean---63.16 -
残基数----600
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094921
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9946689
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06740
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008854
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2322877
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.45-2.56150.35591670.28252764100
2.5615-2.69650.38841220.2822280199
2.6965-2.86540.2871460.2428277699
2.8654-3.08650.30891300.209280299
3.0865-3.39690.27781520.21322808100
3.3969-3.8880.24591190.17862835100
3.888-4.89660.18421420.1553280999
4.8966-36.490.20121340.1675288099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.35990.84880.07973.72280.64784.2710.03830.54-0.5165-0.15230.27-0.30350.35170.286-0.27050.43120.0449-0.04010.4935-0.15170.4446-4.1167-28.9179-49.8797
22.454-0.8128-0.72536.1933-1.73373.7894-0.0872-0.19020.1004-0.6771-0.0930.7102-0.1957-0.80860.20150.55120.0325-0.10.7391-0.11920.5294-16.9569-16.1708-51.3848
33.15951.73811.34582.85551.5222.17460.1303-0.1745-0.02110.1239-0.0447-0.15080.00730.0875-0.08980.4072-0.00350.01140.6075-0.0750.4065-3.9684-14.7634-38.1792
43.3230.23360.39465.89633.49925.4595-0.0946-0.48420.43420.2630.4634-0.434-0.62240.786-0.25810.5572-0.04150.03380.5923-0.17480.5618-18.45214.919-11.2138
59.0057-1.21721.65493.18571.02784.81980.23940.0271-0.46650.09240.4482-0.52710.08470.9318-0.57280.4240.00490.03290.5349-0.16940.5026-18.1484-1.2323-26.8483
66.76580.72260.40476.08923.19655.4963-0.2777-0.57810.40040.35560.2881-0.0252-0.01640.13370.09150.38910.04340.03680.4162-0.05170.3851-23.72365.3673-17.4978
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 421 through 550 )B421 - 550
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 551 through 600 )B551 - 600
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 601 through 731 )B601 - 731
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 422 through 615 )A422 - 615
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 616 through 652 )A616 - 652
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 653 through 730 )A653 - 730

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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