[日本語] English
万見
- PDB-7e2k: Crystal structure of the RWD domain of human GCN2 - 1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7e2k
タイトルCrystal structure of the RWD domain of human GCN2 - 1
要素eIF-2-alpha kinase GCN2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Activator / Kinase (キナーゼ) / RNA-binding / Serine/threonine-protein kinase / tRNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of translational initiation in response to starvation / negative regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / negative regulation of CREB transcription factor activity / regulation of translational initiation by eIF2 alpha phosphorylation / eiF2alpha phosphorylation in response to endoplasmic reticulum stress / GCN2-mediated signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / negative regulation of translational initiation in response to stress / negative regulation by host of viral genome replication / regulation of feeding behavior ...positive regulation of translational initiation in response to starvation / negative regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / negative regulation of CREB transcription factor activity / regulation of translational initiation by eIF2 alpha phosphorylation / eiF2alpha phosphorylation in response to endoplasmic reticulum stress / GCN2-mediated signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / negative regulation of translational initiation in response to stress / negative regulation by host of viral genome replication / regulation of feeding behavior / T cell activation involved in immune response / positive regulation of adaptive immune response / regulation of translational initiation / cellular response to cold / neuron projection extension / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / negative regulation of neuron differentiation / long-term memory / negative regulation of translational initiation / cytosolic ribosome / positive regulation of defense response to virus by host / cellular response to amino acid starvation / DNA damage checkpoint signaling / 学習 / positive regulation of long-term synaptic potentiation / cellular response to UV / defense response to virus / viral translation / 獲得免疫系 / protein autophosphorylation / tRNA binding / non-specific serine/threonine protein kinase / 細胞周期 / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
eIF-2-alpha kinase Gcn2 / Histidyl tRNA synthetase-related domain / Anticodon binding domain of tRNAs / RWD domain / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / ヒスチジンtRNAリガーゼ / Anticodon-binding domain superfamily ...eIF-2-alpha kinase Gcn2 / Histidyl tRNA synthetase-related domain / Anticodon binding domain of tRNAs / RWD domain / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / ヒスチジンtRNAリガーゼ / Anticodon-binding domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
eIF-2-alpha kinase GCN2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.041 Å
データ登録者Hei, Z. / Zhou, J. / Liu, Z. / Wang, J. / Fang, P.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21778064 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21977107 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Crystal structures reveal a novel dimer of the RWD domain of human general control nonderepressible 2.
著者: Hei, Z. / Wu, S. / Zheng, L. / Zhou, J. / Liu, Z. / Wang, J. / Fang, P.
履歴
登録2021年2月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: eIF-2-alpha kinase GCN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3011
ポリマ－15,3011
非ポリマー00
水1,35175
1
A: eIF-2-alpha kinase GCN2

A: eIF-2-alpha kinase GCN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6022
ポリマ－30,6022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area12240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.370, 110.370, 110.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23

-
要素

#1: タンパク質 eIF-2-alpha kinase GCN2 / Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 4 / GCN2-like protein


分子量: 15301.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF2AK4, GCN2, KIAA1338 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9P2K8, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.4 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I/F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.6 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97895 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97895 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→45.06 Å / Num. obs: 27621 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.4 % / Biso Wilson estimate: 39.53 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.04-2.0922.91.5952421410560.6630.341.6312.3100
9.13-45.0617.50.05732921880.9990.0140.05940.899.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.2データスケーリング
PHENIX1.13精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UKX

1ukx


解像度: 2.041→45.058 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.27 / 位相誤差: 26.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2329 1466 5.31 %
Rwork0.2154 26155 -
obs0.2164 27621 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 83.48 Å2 / Biso mean: 42.4102 Å2 / Biso min: 28.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.041→45.058 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数959 0 0 75 1034
Biso mean---53.06 -
残基数----128
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.0411-2.1140.31421280.31842666
2.114-2.19870.30121200.29092616
2.1987-2.29870.32131420.31362646
2.2987-2.41990.35761450.29632574
2.4199-2.57150.30121760.28552602
2.5715-2.77010.20871520.22922598
2.7701-3.04880.19681520.20912610
3.0488-3.48980.22111440.19742604
3.4898-4.39620.18061600.1732604
4.3962-45.0580.2391470.19232635
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.048 Å / Origin y: 48.692 Å / Origin z: 7.2085 Å
111213212223313233
T0.2176 Å2-0.0048 Å2-0.0112 Å2-0.294 Å2-0.0111 Å2--0.2406 Å2
L2.544 °2-0.2875 °2-0.7687 °2-1.8305 °2-0.1517 °2--2.3398 °2
S-0.0105 Å °-0.0562 Å °-0.0938 Å °-0.077 Å °0.0251 Å °-0.0414 Å °0.0136 Å °-0.1416 Å °0.0071 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA11 - 138
2X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 78

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る