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- PDB-7dtk: Crystal structure of the RecA1 domain of RNA helicase CGH-1 in C.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dtk
タイトルCrystal structure of the RecA1 domain of RNA helicase CGH-1 in C. elegans
要素ATP-dependent RNA helicase cgh-1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / ATP binding / D-E-A-D box
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / intracellular organelle / mRNA metabolic process / ribonucleoprotein granule / gamete generation / P granule / P-body assembly / oogenesis / stress granule assembly / determination of adult lifespan ...mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / intracellular organelle / mRNA metabolic process / ribonucleoprotein granule / gamete generation / P granule / P-body assembly / oogenesis / stress granule assembly / determination of adult lifespan / P-body / cytoplasmic stress granule / spermatogenesis / RNA helicase activity / negative regulation of translation / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. ...DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent RNA helicase cgh-1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.849 Å
データ登録者Hong, J.J. / Lv, M.Q. / Zhang, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31970669 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / : 2021
タイトル: Structural and biochemical insights into the recognition of RNA helicase CGH-1 by CAR-1 in C. elegans.
著者: Zhang, Y. / Lv, M. / Li, F. / Li, M. / Zhang, J. / Shi, Y. / Hong, J.
履歴
登録2021年1月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: ATP-dependent RNA helicase cgh-1
A: ATP-dependent RNA helicase cgh-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7216
ポリマ-53,3522
非ポリマー3684
3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.754, 44.091, 54.213
Angle α, β, γ (deg.)95.490, 96.320, 100.770
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase cgh-1 / Conserved germline helicase 1


分子量: 26676.246 Da / 分子数: 2 / 断片: RecA1 domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: cgh-1, C07H6.5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q95YF3, RNA helicase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.76 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% PEG 3350, 0.2M Sodium Chloride, 0.1M Hepes pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.849→35.656 Å / Num. obs: 31650 / % possible obs: 96.38 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 20.404
反射 シェル解像度: 1.849→1.915 Å / Rmerge(I) obs: 0.318 / Mean I/σ(I) obs: 2.95 / Num. unique obs: 3059

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CT4
解像度: 1.849→35.656 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 22.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 1546 4.89 %
Rwork0.1721 30045 -
obs0.1738 31591 96.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 99.96 Å2 / Biso mean: 34.057 Å2 / Biso min: 13.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.849→35.656 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3129 0 24 205 3358
Biso mean--55.47 37.89 -
残基数----407
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8494-1.90910.27721240.257263293
1.9091-1.97730.33191300.2385269095
1.9773-2.05650.26521600.203269896
2.0565-2.15010.25021390.2006272696
2.1501-2.26340.23241300.1844272596
2.2634-2.40520.23491510.177274097
2.4052-2.59080.23961370.1873276797
2.5908-2.85150.23681250.1871275897
2.8515-3.26380.21281520.1763276798
3.2638-4.11110.17161380.1516277698
4.1111-35.6560.16171600.1425276698
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4517-0.05110.8112.72960.65022.1753-0.1138-0.20190.10020.13970.06150.1273-0.1121-0.13220.04460.1120.01970.02110.18580.00470.1721-7.8058-6.3141-14.6651
22.1360.04070.26342.84331.0712.01460.12750.0762-0.0191-0.0796-0.10330.02210.01360.0399-0.00820.1518-0.0121-0.00970.13980.0140.14958.1636.371815.3377
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'B' and resid 42 through 245)B42 - 245
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 43 through 245)A43 - 245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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