+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7dn1 | |||||||||
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Title | Hetero-oligomers of SCR-SCR2 crystal structure with NADPH | |||||||||
Components |
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Keywords | OXIDOREDUCTASE / Rossman fold / tetramer / tag-free / wild type with NADPH | |||||||||
Function / homology | Oxidoreductases; Acting on the CH-OH group of donors; With NAD+ or NADP+ as acceptor / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / oxidoreductase activity / NAD(P)-binding domain superfamily / Chem-NDP / Carbonyl Reductase / (S)-specific carbonyl reductase Function and homology information | |||||||||
Biological species | Candida parapsilosis (yeast) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.74 Å | |||||||||
Authors | Li, Y.H. / Zhang, R.Z. / Forouhar, F. / Wang, C. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. / Xu, Y. / Hunt, J.F. | |||||||||
Funding support | China, 2items
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Citation | Journal: EMBO J / Year: 2022 Title: Oligomeric interactions maintain active-site structure in a noncooperative enzyme family. Authors: Yaohui Li / Rongzhen Zhang / Chi Wang / Farhad Forouhar / Oliver B Clarke / Sergey Vorobiev / Shikha Singh / Gaetano T Montelione / Thomas Szyperski / Yan Xu / John F Hunt / Abstract: The evolutionary benefit accounting for widespread conservation of oligomeric structures in proteins lacking evidence of intersubunit cooperativity remains unclear. Here, crystal and cryo-EM ...The evolutionary benefit accounting for widespread conservation of oligomeric structures in proteins lacking evidence of intersubunit cooperativity remains unclear. Here, crystal and cryo-EM structures, and enzymological data, demonstrate that a conserved tetramer interface maintains the active-site structure in one such class of proteins, the short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily. Phylogenetic comparisons support a significantly longer polypeptide being required to maintain an equivalent active-site structure in the context of a single subunit. Oligomerization therefore enhances evolutionary fitness by reducing the metabolic cost of enzyme biosynthesis. The large surface area of the structure-stabilizing oligomeric interface yields a synergistic gain in fitness by increasing tolerance to activity-enhancing yet destabilizing mutations. We demonstrate that two paralogous SDR superfamily enzymes with different specificities can form mixed heterotetramers that combine their individual enzymological properties. This suggests that oligomerization can also diversify the functions generated by a given metabolic investment, enhancing the fitness advantage provided by this architectural strategy. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7dn1.cif.gz | 279.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7dn1.ent.gz | 186.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7dn1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7dn1_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7dn1_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 7dn1_validation.xml.gz | 26.5 KB | Display | |
Data in CIF | 7dn1_validation.cif.gz | 36.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dn/7dn1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dn/7dn1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7dldC 7dllC 7dlmC 7dmgC 7vyqC 3ctmS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 30204.873 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Candida parapsilosis (yeast) / Gene: DQ675534 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: B2KJ46, Oxidoreductases; Acting on the CH-OH group of donors; With NAD+ or NADP+ as acceptor | ||||
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#2: Protein | ( Mass: 30108.854 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Candida parapsilosis (yeast) / Gene: scr2, scrII / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: D5G304 | ||||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.12 Å3/Da / Density % sol: 41.93 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 / Details: 1 M MES, 30% PEG 300, pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U1 / Wavelength: 0.9793 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Sep 26, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.74→34.19 Å / Num. obs: 100531 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 23.53 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 11 |
Reflection shell | Resolution: 1.74→1.76 Å / Num. unique obs: 3906 / CC1/2: 0.97 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3CTM Resolution: 1.74→34.19 Å / SU ML: 0.1374 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.3748 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.18 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.74→34.19 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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