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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3ctm | |||||||||||||||
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タイトル | Crystal Structure of a Carbonyl Reductase from Candida Parapsilosis with anti-Prelog Stereo-specificity | |||||||||||||||
![]() | (Carbonyl Reductase) x 2 | |||||||||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / alcohol dehydrogenase / Candida parapsilosis / short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, oxygen as acceptor / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / metabolic process 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Zhang, R. / Zhu, G. / Li, X. / Xu, Y. / Zhang, X.C. / Rao, Z. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of a carbonyl reductase from Candida parapsilosis with anti-Prelog stereospecificity. 著者: Zhang, R. / Zhu, G. / Zhang, W. / Cao, S. / Ou, X. / Li, X. / Bartlam, M. / Xu, Y. / Zhang, X.C. / Rao, Z. #1: ![]() タイトル: Oligomeric interactions maintain active-site structure in a noncooperative enzyme family. 著者: Yaohui Li / Rongzhen Zhang / Chi Wang / Farhad Forouhar / Oliver B Clarke / Sergey Vorobiev / Shikha Singh / Gaetano T Montelione / Thomas Szyperski / Yan Xu / John F Hunt / ![]() ![]() 要旨: The evolutionary benefit accounting for widespread conservation of oligomeric structures in proteins lacking evidence of intersubunit cooperativity remains unclear. Here, crystal and cryo-EM ...The evolutionary benefit accounting for widespread conservation of oligomeric structures in proteins lacking evidence of intersubunit cooperativity remains unclear. Here, crystal and cryo-EM structures, and enzymological data, demonstrate that a conserved tetramer interface maintains the active-site structure in one such class of proteins, the short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily. Phylogenetic comparisons support a significantly longer polypeptide being required to maintain an equivalent active-site structure in the context of a single subunit. Oligomerization therefore enhances evolutionary fitness by reducing the metabolic cost of enzyme biosynthesis. The large surface area of the structure-stabilizing oligomeric interface yields a synergistic gain in fitness by increasing tolerance to activity-enhancing yet destabilizing mutations. We demonstrate that two paralogous SDR superfamily enzymes with different specificities can form mixed heterotetramers that combine their individual enzymological properties. This suggests that oligomerization can also diversify the functions generated by a given metabolic investment, enhancing the fitness advantage provided by this architectural strategy. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 510.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 337.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 507.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 538.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 77.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 105.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1h5qS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31265.051 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: B2KJ46, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる #2: タンパク質 | | 分子量: 31188.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: B2KJ46, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: buffer: 18%(w/v) PEG2K MME, 8%(v/v) isopropanol, pH 8.5, droplet: 20mg/ml SCR, 20mM Tris-HCl, 150mM NaCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2007年4月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.69→41.67 Å / Num. obs: 65214 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 43.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 11.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.69→2.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.142 / Num. unique obs: 65214 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1H5Q 解像度: 2.69→41.66 Å / SU ML: 0.3733 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.0026 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 42.45 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.69→41.66 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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