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万見
- PDB-7dmd: Solution structure of human Aha1 N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dmd
タイトルSolution structure of human Aha1 N-terminal domain
要素Activator of 90 kDa heat shock protein ATPase homolog 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / N-terminal domain of human Activator of Hsp90 ATPase homolog 1
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of unfolded protein / positive regulation of ATP-dependent activity / ATPase activator activity / protein folding chaperone / Hsp90 protein binding / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / cadherin binding / endoplasmic reticulum ...maintenance of unfolded protein / positive regulation of ATP-dependent activity / ATPase activator activity / protein folding chaperone / Hsp90 protein binding / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / cadherin binding / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Activator of Hsp90 ATPase Aha1, N-terminal domain / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase, Aha1 / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Bactericidal permeability-increasing protein; domain 1 / Super Roll / Activator of Hsp90 ATPase homologue 1-like / Activator of Hsp90 ATPase homolog 1-like protein / START-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Activator of 90 kDa heat shock protein ATPase homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Hu, H. / Zhou, C. / Zhang, N.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Molecules / 年: 2021
タイトル: Aha1 Exhibits Distinctive Dynamics Behavior and Chaperone-Like Activity.
著者: Hu, H. / Wang, Q. / Du, J. / Liu, Z. / Ding, Y. / Xue, H. / Zhou, C. / Feng, L. / Zhang, N.
履歴
登録2020年12月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activator of 90 kDa heat shock protein ATPase homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1361
ポリマ－15,1361
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Activator of 90 kDa heat shock protein ATPase homolog 1 / AHA1 / p38


分子量: 15135.936 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AHSA1, C14orf3, HSPC322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95433

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
123isotropic12D 1H-13C HSQC
134anisotropic12D 1H-15N IPAP-HSQC
142isotropic13D HNCO
152isotropic13D HN(CA)CO
162isotropic13D HNCA
172isotropic13D CBCA(CO)NH
182isotropic13D HN(CA)CB
192isotropic13D HBHA(CO)NH
1102isotropic13D H(CCO)NH
1112isotropic13D C(CO)NH
1123isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1131isotropic13D 1H-15N NOESY
1143isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-15N] Aha1N, 90% H2O/10% D2O15N_Aha1N90% H2O/10% D2O
solution20.5 mM [U-15N;U-13C] Aha1N, 90% H2O/10% D2O15N;13C_Aha1N90% H2O/10% D2O
solution30.5 mM [U-13C] Aha1N, 100% D2O13C_Aha1N100% D2O
filamentous virus40.5 mM [U-15N] Aha1N, 37% virus/53% H2O/10% D2O15N_Aha1N37% virus/53% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMAha1N[U-15N]1
0.5 mMAha1N[U-15N;U-13C]2
0.5 mMAha1N[U-13C]3
0.5 mMAha1N[U-15N]4
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: conditions_1 / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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