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- PDB-7dma: Crystal structure of FliM middle domain (46-231) with R49P substi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dma
タイトルCrystal structure of FliM middle domain (46-231) with R49P substitution from Vibro alginolyticus
要素(Flagellar motor switch protein FliM) x 2
キーワードMOTOR PROTEIN / Flagellar motor protein
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliM / CheC-like superfamily / Flagellar motor switch protein FliN-like, C-terminal domain / SpoA-like superfamily / Type III flagellar switch regulator (C-ring) FliN C-term
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliM / :
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio alginolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Takekawa, N. / Homma, M. / Imada, K.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16J01859 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP17J11237 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20J00329 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18K19293 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20H03220 日本
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2021
タイトル: A slight bending of an alpha-helix in FliM creates a counterclockwise-locked structure of the flagellar motor in Vibrio.
著者: Takekawa, N. / Nishikino, T. / Yamashita, T. / Hori, K. / Onoue, Y. / Ihara, K. / Kojima, S. / Homma, M. / Imada, K.
履歴
登録2020年12月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar motor switch protein FliM
B: Flagellar motor switch protein FliM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2322
ポリマ－22,2322
非ポリマー00
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6800 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area9560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.460, 62.990, 75.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Flagellar motor switch protein FliM


分子量: 11921.076 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 42-140 / 変異: R49P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio alginolyticus (バクテリア)
遺伝子: fliM / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A6F8W0A1
#2: タンパク質 Flagellar motor switch protein FliM


分子量: 10310.676 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 141-231 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio alginolyticus (バクテリア)
遺伝子: fliM / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A6G9WZM7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細The single protein was digested at the position between A138 and E141. The distance between A138 ...The single protein was digested at the position between A138 and E141. The distance between A138 and E141 is 30.61 Angstrom. Therefore the polymer has been split in to two, chain A and chain B for curation.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 22.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 30 % (w/v) PEG-400, 0.1 M HEPES-NaOH, 0.2 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月29日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→75.87 Å / Num. obs: 26243 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 16.14 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.44→1.47 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique obs: 1332 / CC1/2: 0.881 / Rpim(I) all: 0.307 / Rrim(I) all: 0.574 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSデータ収集
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
PHENIX1.18.2_3874精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5X0Z

5x0z


解像度: 1.44→48.46 Å / SU ML: 0.1511 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.6042
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2018 2000 7.64 %
Rwork0.1726 24175 -
obs0.1748 26175 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→48.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1476 0 0 170 1646
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00781663
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08472260
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0907244
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064301
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.5818645
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.480.29441420.23181719X-RAY DIFFRACTION99.89
1.48-1.520.2241390.20291670X-RAY DIFFRACTION99.94
1.52-1.560.29091390.19621690X-RAY DIFFRACTION100
1.56-1.610.21621420.18161714X-RAY DIFFRACTION99.89
1.61-1.670.23821400.18541684X-RAY DIFFRACTION99.95
1.67-1.740.23781430.17231734X-RAY DIFFRACTION99.95
1.74-1.820.18651390.17131679X-RAY DIFFRACTION99.89
1.82-1.910.20531410.16641704X-RAY DIFFRACTION99.95
1.91-2.030.20371430.16351723X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.190.20131420.15661732X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.410.18791450.16311737X-RAY DIFFRACTION99.95
2.41-2.760.19981430.17191737X-RAY DIFFRACTION99.95
2.76-3.480.16561480.16581782X-RAY DIFFRACTION100
3.48-48.460.20871540.17871870X-RAY DIFFRACTION99.85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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