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- PDB-7dld: Crystal structures of (S)-carbonyl reductases from Candida paraps... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dld
タイトルCrystal structures of (S)-carbonyl reductases from Candida parapsilosis in different oligomerization states
要素Carbonyl Reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossman fold / tetramer / tag-free / wild type
機能・相同性oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, oxygen as acceptor / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / metabolic process / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily / Carbonyl Reductase
機能・相同性情報
生物種Candida parapsilosis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Li, Y.H. / Zhang, R.Z. / Forouhar, F. / Wang, C. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. / Xu, Y. / Hunt, J.F.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2018YFA0900302 中国
Ministry of Education (MoE, China)201706790073 中国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2022
タイトル: Oligomeric interactions maintain active-site structure in a noncooperative enzyme family.
著者: Yaohui Li / Rongzhen Zhang / Chi Wang / Farhad Forouhar / Oliver B Clarke / Sergey Vorobiev / Shikha Singh / Gaetano T Montelione / Thomas Szyperski / Yan Xu / John F Hunt /
要旨: The evolutionary benefit accounting for widespread conservation of oligomeric structures in proteins lacking evidence of intersubunit cooperativity remains unclear. Here, crystal and cryo-EM ...The evolutionary benefit accounting for widespread conservation of oligomeric structures in proteins lacking evidence of intersubunit cooperativity remains unclear. Here, crystal and cryo-EM structures, and enzymological data, demonstrate that a conserved tetramer interface maintains the active-site structure in one such class of proteins, the short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily. Phylogenetic comparisons support a significantly longer polypeptide being required to maintain an equivalent active-site structure in the context of a single subunit. Oligomerization therefore enhances evolutionary fitness by reducing the metabolic cost of enzyme biosynthesis. The large surface area of the structure-stabilizing oligomeric interface yields a synergistic gain in fitness by increasing tolerance to activity-enhancing yet destabilizing mutations. We demonstrate that two paralogous SDR superfamily enzymes with different specificities can form mixed heterotetramers that combine their individual enzymological properties. This suggests that oligomerization can also diversify the functions generated by a given metabolic investment, enhancing the fitness advantage provided by this architectural strategy.
履歴
登録2020年11月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbonyl Reductase
B: Carbonyl Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2844
ポリマ－60,2362
非ポリマー492
水4,612256
1
A: Carbonyl Reductase
B: Carbonyl Reductase
ヘテロ分子

A: Carbonyl Reductase
B: Carbonyl Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,5688
ポリマ－120,4714
非ポリマー974
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area19940 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area36390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.262, 114.380, 126.371
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

MG

21B-301-

MG

31A-448-

HOH

41A-490-

HOH

51B-492-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Carbonyl Reductase / S-reductase


分子量: 30117.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida parapsilosis (酵母) / 遺伝子: DQ675534 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B2KJ46, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.8 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.3 / 詳細: 200 mM Ammonium Chloride, 20% PEG 3350, pH 6.3

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→43.22 Å / Num. obs: 50791 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 13.2 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Num. unique obs: 4991 / CC1/2: 0.844

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CTM

3ctm


解像度: 1.75→43.22 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 25.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 5137 10.12 %
Rwork0.188 --
obs0.192 50749 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→43.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4187 0 2 256 4445
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.770.38161710.35161501X-RAY DIFFRACTION99
1.77-1.790.37031710.3391468X-RAY DIFFRACTION99
1.79-1.810.37051750.31711501X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.840.32681920.2911464X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.860.3171660.27981541X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.890.30121780.2821462X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.910.30131690.25791547X-RAY DIFFRACTION100
1.91-1.940.29491460.2581498X-RAY DIFFRACTION100
1.94-1.970.31611600.24691527X-RAY DIFFRACTION100
1.97-20.26691760.24981461X-RAY DIFFRACTION100
2-2.040.28411700.24551556X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.070.30751830.23041467X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.110.26612030.21911499X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.160.2651810.22141491X-RAY DIFFRACTION99
2.16-2.20.2581680.21631481X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.260.26631750.19971517X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.310.26921680.20851537X-RAY DIFFRACTION100
2.31-2.380.24371680.20221514X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.440.23961710.19021497X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.520.27591450.20311556X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.610.2021660.19241522X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.720.24911800.19861518X-RAY DIFFRACTION100
2.72-2.840.27511640.20481537X-RAY DIFFRACTION100
2.84-2.990.23941290.19031567X-RAY DIFFRACTION100
2.99-3.180.24111920.19141522X-RAY DIFFRACTION99
3.18-3.420.22871590.1771535X-RAY DIFFRACTION100
3.43-3.770.18441870.14731539X-RAY DIFFRACTION100
3.77-4.310.18711920.14391533X-RAY DIFFRACTION100
4.31-5.430.15611570.13731600X-RAY DIFFRACTION100
5.44-43.220.18371750.15761654X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -20.0916 Å / Origin y: -15.1278 Å / Origin z: -1.4331 Å
111213212223313233
T0.181 Å2-0.0153 Å2-0.0616 Å2-0.0817 Å2-0.0328 Å2--0.281 Å2
L3.326 °2-0.0216 °20.2271 °2-1.197 °20.0622 °2--0.7366 °2
S0.2181 Å °0.0597 Å °-1.1669 Å °0.0111 Å °-0.1758 Å °-0.0041 Å °0.0282 Å °-0.0664 Å °-0.045 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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