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- PDB-7de9: crystal structure of Arabidopsis RDM15 tudor domain in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7de9
タイトルcrystal structure of Arabidopsis RDM15 tudor domain in complex with an H3K4me1 peptide
要素
  • Histone H3.2
  • Transcriptional regulator
キーワードGENE REGULATION / tudor domain / histone / epigenetics / DNA methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


microsporogenesis / chromocenter / homologous recombination / plastid / mitotic sister chromatid cohesion / structural constituent of chromatin / nucleosome / DNA recombination / protein heterodimerization activity / cell division ...microsporogenesis / chromocenter / homologous recombination / plastid / mitotic sister chromatid cohesion / structural constituent of chromatin / nucleosome / DNA recombination / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / DNA binding / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sister chromatid cohesion protein Pds5 / Sister chromatid cohesion protein PDS5 protein / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Sister chromatid cohesion protein PDS5 homolog C
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.711 Å
データ登録者Song, Z. / Du, J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: A histone H3K4me1-specific binding protein is required for siRNA accumulation and DNA methylation at a subset of loci targeted by RNA-directed DNA methylation.
著者: Niu, Q. / Song, Z. / Tang, K. / Chen, L. / Wang, L. / Ban, T. / Guo, Z. / Kim, C. / Zhang, H. / Duan, C.G. / Zhang, H. / Zhu, J.K. / Du, J. / Lang, Z.
履歴
登録2020年11月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional regulator
P: Histone H3.2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1692
ポリマ－9,1692
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area4270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.579, 36.963, 46.678
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Transcriptional regulator


分子量: 7590.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At4g31880, F11C18.80, F11C18_80 / プラスミド: pET-Sumo / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8GUP3
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.2 / Histone H3.1


分子量: 1578.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: P59226
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 8.51 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I/F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, and 20% PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月26日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 5630 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.106 / Χ2: 1.245 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.7-1.7690.55450.8410.1820.5330.61299.8
1.76-1.838.80.4025370.9330.1460.4290.696100
1.83-1.918.60.2935610.940.1090.3140.80299.8
1.91-2.028.10.2485490.950.0940.2661.00799.6
2.02-2.149.30.1995480.9670.0720.2131.157100
2.14-2.319.10.1585560.9840.0560.1681.32299.8
2.31-2.548.90.145590.9820.050.151.404100
2.54-2.918.10.1135650.9890.0430.1211.61899.8
2.91-3.669.10.0875810.9930.030.0921.857100
3.66-508.10.0696290.9920.0260.0741.88899.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.711→28.978 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.31 / 位相誤差: 25.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2022 464 4.58 %
Rwork0.1834 9672 -
obs0.1843 5595 98.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 91.1 Å2 / Biso mean: 32.7157 Å2 / Biso min: 17.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.711→28.978 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数517 0 0 25 542
Biso mean---37.86 -
残基数----63
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005529
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.954712
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03473
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00487
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.912195
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7112-1.95880.28641470.2187312796
1.9588-2.46760.23121680.20043265100
2.4676-280.17251490.17033280100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.39682.1109-1.87955.9165-2.86863.59930.08120.16490.2116-0.0040.05670.3852-0.3263-0.0885-0.11840.16920.0158-0.02990.1486-0.02770.16468.481218.907419.4705
25.48851.4475-4.05393.4162-0.75718.46560.1441-0.0317-0.2091-0.2587-0.22670.0117-0.42740.31950.09520.18130.0225-0.02230.12780.03420.18612.899920.827719.4693
34.43840.2359-0.62863.5630.15622.11630.0156-0.115-0.12230.015-0.1281-0.21220.10520.23520.090.1629-0.0186-0.0060.17760.01920.196316.633317.5718.3357
42.3213-2.4505-3.80915.58471.57038.2832-0.00940.69620.06080.4023-0.19410.6154-0.3736-0.9269-0.1170.34890.0389-0.0330.3935-0.0110.37696.758516.698214.0415
53.62190.2803-0.33519.28651.52635.79580.0154-0.4586-0.35420.7519-0.17050.0680.5168-0.03860.03250.2316-0.01070.00920.24810.08720.309610.88318.644928.1637
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 602 through 620 )A602 - 620
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 621 through 631 )A621 - 631
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 632 through 649 )A632 - 649
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 650 through 658 )A650 - 658
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'P' and (resid 1 through 5 )P1 - 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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