[日本語] English
万見
- PDB-5xx3: A BPTI-[5,55] variant with C14GA38G mutations -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xx3
タイトルA BPTI-[5,55] variant with C14GA38G mutations
要素Pancreatic trypsin inhibitor
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / calcium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Islam, M.M.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2019
タイトル: Hydrophobic surface residues can stabilize a protein through improved water-protein interactions.
著者: Islam, M.M. / Kobayashi, K. / Kidokoro, S.I. / Kuroda, Y.
履歴
登録2017年7月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Pancreatic trypsin inhibitor
B: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0916
ポリマ－12,7062
非ポリマー3844
水5,116284
1
A: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6414
ポリマ－6,3531
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area330 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area4070 Å2
手法PISA
2
B: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,4492
ポリマ－6,3531
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area3920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)25.125, 41.097, 54.739
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Aprotinin / Basic protease inhibitor / BPTI


分子量: 6353.217 Da / 分子数: 2 / 変異: A14G, A38G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00974
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.55 % / 解説: two chains in the asymmetric unit
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG4000; 0.2M Lithium Sulfate; 0.1M Tris-HCl, pH8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 101 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: AGILENT ATLAS CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→53.87 Å / Num. obs: 44641 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.5 % / Net I/σ(I): 4.32
反射 シェル解像度: 1.1→1.13 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.328 / Mean I/σ(I) obs: 5.04 / Rsym value: 0.328 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXL5.8.0049データ収集
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZVX

2zvx


解像度: 1.12→53.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 1.05 / SU ML: 0.024 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.036 / ESU R Free: 0.038 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19312 2170 5.1 %RANDOM
Rwork0.15548 ---
obs0.15741 40751 96.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 10.819 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å2-0 Å20.18 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.12→53.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数891 0 20 287 1198
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.019945
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02875
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2781.9811276
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.04732003
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2545118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg22.65421.11145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.54315143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.1941512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1620.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0211086
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02246
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3970.703466
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1540.694465
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2671.053580
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.2991.062581
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0540.934479
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0130.928472
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.021.291683
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.2519.1861380
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.547.1671167
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr7.22431820
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free20.905535
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded11.6952051
LS精密化 シェル解像度: 1.1→1.128 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.185 143 -
Rwork0.177 2828 -
obs--91.42 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る