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- PDB-7ddx: Crystal structure of KANK1 S1179F mutant in complex wtih eIF4A1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ddx
タイトルCrystal structure of KANK1 S1179F mutant in complex wtih eIF4A1
要素
  • Eukaryotic initiation factor 4A-I
  • KN motif and ankyrin repeat domains 1
キーワードPROTEIN BINDING / nephrotic syndrome / kidney ankyrin repeat-containing protein / eukaryotic initiation factor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lamellipodium morphogenesis / negative regulation of ruffle assembly / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / Deadenylation of mRNA / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / ISG15 antiviral mechanism / podocyte cell migration / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit ...negative regulation of lamellipodium morphogenesis / negative regulation of ruffle assembly / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / Deadenylation of mRNA / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / ISG15 antiviral mechanism / podocyte cell migration / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / negative regulation of actin filament polymerization / cytoplasmic translational initiation / regulation of establishment of cell polarity / negative regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of wound healing / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / translation initiation factor activity / negative regulation of cell migration / translational initiation / ruffle membrane / beta-catenin binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / double-stranded RNA binding / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cell population proliferation / RNA helicase activity / cytoskeleton / RNA helicase / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Kank N-terminal motif / KN motif / ATP-dependent RNA helicase eIF4A, DEAD-box helicase domain / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain ...: / Kank N-terminal motif / KN motif / ATP-dependent RNA helicase eIF4A, DEAD-box helicase domain / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Helicase conserved C-terminal domain / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
KN motif and ankyrin repeat domains 1 / Eukaryotic initiation factor 4A-I
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Pan, W. / Xu, Y. / Wei, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770791 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971131 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Nephrotic-syndrome-associated mutation of KANK2 induces pathologic binding competition with physiological interactor KIF21A.
著者: Xu, Y. / Guo, C. / Pan, W. / Zhao, C. / Ding, Y. / Xie, X. / Wei, Z. / Sun, Y. / Yu, C.
履歴
登録2020年10月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KN motif and ankyrin repeat domains 1
B: Eukaryotic initiation factor 4A-I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1488
ポリマ－54,5752
非ポリマー5726
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)137.628, 137.628, 57.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1505-

HOH

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要素

#1: タンパク質 KN motif and ankyrin repeat domains 1


分子量: 27765.633 Da / 分子数: 1 / 変異: S1179F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kank1 / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: E9Q238
#2: タンパク質 Eukaryotic initiation factor 4A-I / eIF4A-I / ATP-dependent RNA helicase eIF4A-1


分子量: 26809.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Eif4a1, Ddx2a, Eif4a / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P60843, RNA helicase
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.33 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2.5M ammonium sulfate pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 21919 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.7 % / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 11 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1716 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5YAZ

5yaz


解像度: 2.5→32.7 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.216 1091 4.99 %
Rwork0.191 --
obs0.192 21862 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 82.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→32.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3474 0 31 13 3518
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023558
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5724825
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3421284
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023562
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003621
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5001-2.61380.3231320.29192547X-RAY DIFFRACTION99
2.6138-2.75160.31941330.25952578X-RAY DIFFRACTION100
2.7516-2.92390.24471380.23242561X-RAY DIFFRACTION100
2.9239-3.14940.25761300.22712596X-RAY DIFFRACTION100
3.1494-3.46610.26311360.2032581X-RAY DIFFRACTION100
3.4661-3.96690.21421400.18842597X-RAY DIFFRACTION100
3.9669-4.9950.21381430.15742628X-RAY DIFFRACTION100
4.995-32.69640.15181390.1682683X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.0238-2.67310.15567.0762-1.12357.070.01560.6941-0.7987-0.2873-0.10040.91040.096-1.16820.15540.3852-0.0303-0.00340.7617-0.09270.5853-22.276-68.839-13.0567
24.90550.0220.09211.765-0.06671.0493-0.06340.51130.0487-0.13810.00420.18590.0467-0.13170.03060.372-0.01060.05710.6159-0.02140.4521-9.1902-64.0233-10.7935
36.32111.2107-1.32341.3859-0.05270.87460.0625-0.27060.1470.0599-0.14610.011-0.06750.0930.07410.3998-0.0340.0430.56180.02140.340921.8963-61.6248-8.3919
43.61641.1704-0.71420.7928-0.73190.9920.1526-0.84631.11260.5354-0.6931.5907-0.7182-1.03640.26850.79880.11780.08411.4896-0.73951.5441-6.4447-35.11118.8464
52.24381.5487-0.28432.1751.4572.62020.1357-0.67440.13780.4096-0.61410.58260.1327-0.2970.42240.4943-0.10640.13030.8338-0.21150.66513.6034-51.18319.7517
64.32051.09950.37583.18560.4243.0384-0.224-0.67580.76430.1721-0.26750.7198-0.3376-0.40550.50570.5468-0.0148-0.08330.759-0.25240.804412.3816-37.837414.292
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 1089 THROUGH 1107 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 1108 THROUGH 1206 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 1207 THROUGH 1334 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'B' AND (RESID 25 THROUGH 93 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'B' AND (RESID 94 THROUGH 167 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 168 THROUGH 236 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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