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- PDB-7d6f: The crystal structure of ARMS-PBM/MAGI2-PDZ4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d6f
タイトルThe crystal structure of ARMS-PBM/MAGI2-PDZ4
要素
  • Kinase D-interacting substrate of 220 kDa
  • Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PBM/PDZ interaction / scaffold protein / synaptic polaricity
機能・相同性
機能・相同性情報


ARMS-mediated activation / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / type II activin receptor binding / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / podocyte development / positive regulation of synaptic vesicle clustering / beta-1 adrenergic receptor binding / slit diaphragm / activin receptor binding ...ARMS-mediated activation / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / type II activin receptor binding / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / podocyte development / positive regulation of synaptic vesicle clustering / beta-1 adrenergic receptor binding / slit diaphragm / activin receptor binding / nerve growth factor signaling pathway / SMAD protein signal transduction / clathrin-dependent endocytosis / negative regulation of activin receptor signaling pathway / protein kinase regulator activity / dendrite morphogenesis / receptor clustering / ciliary base / SMAD binding / positive regulation of receptor internalization / photoreceptor outer segment / bicellular tight junction / phosphatase binding / photoreceptor inner segment / centriole / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of cell migration / PDZ domain binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of neuron projection development / late endosome / signaling receptor complex adaptor activity / in utero embryonic development / postsynapse / postsynaptic density / negative regulation of cell population proliferation / synapse / centrosome / dendrite / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / signal transduction / protein-containing complex / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / KAP family P-loop domain / KAP family P-loop domain / Unstructured region on MAGI / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Ankyrin repeats (many copies) / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit ...: / KAP family P-loop domain / KAP family P-loop domain / Unstructured region on MAGI / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Ankyrin repeats (many copies) / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinase D-interacting substrate of 220 kDa / Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.001 Å
データ登録者Ye, J. / Zhang, Y. / Zhong, Z. / Wang, C.
引用ジャーナル: Neurochem.Int. / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of the PDZ4 domain of MAGI2 in complex with PBM of ARMS reveals a canonical PDZ recognition mode.
著者: Zhang, Y. / Zhong, Z. / Ye, J. / Wang, C.
履歴
登録2020年9月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年9月1日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / audit_author / chem_comp / citation_author / database_2 / entity / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_shell / reflns / software / struct_asym / struct_conf / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _audit_author.name / _chem_comp.formula ..._audit_author.name / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_starting_model / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.d_res_low / _refine_ls_shell.number_reflns_R_free / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _reflns.d_resolution_high / _reflns.pdbx_number_measured_all / _software.version / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_sheet.number_strands
解説: Real space R-factor
詳細: To cut off the high resolution to 3.0 Angstrom when running the refinement program.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12021年11月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 2.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2
B: Kinase D-interacting substrate of 220 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8123
ポリマ－12,7202
非ポリマー921
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area5240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.045, 95.666, 35.167
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質 Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 2 / Activin receptor-interacting protein 1 / Acvrip1 / Atrophin-1-interacting protein 1 / AIP-1 / ...Activin receptor-interacting protein 1 / Acvrip1 / Atrophin-1-interacting protein 1 / AIP-1 / Membrane-associated guanylate kinase inverted 2 / MAGI-2


分子量: 10793.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Magi2, Acvrinp1, Aip1, Arip1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WVQ1
#2: タンパク質・ペプチド Kinase D-interacting substrate of 220 kDa / ARMS / Ankyrin repeat-rich membrane-spanning protein


分子量: 1926.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Kidins220, Arms / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9EQG6
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 10% w/v Polyethylene glycol 8000, 8% v/v Ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97776 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97776 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 3696 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 83.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.096 / Χ2: 0.684 / Net I/σ(I): 4.9 / Num. measured all: 46340
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.7-2.7511.80.7241780.9670.2190.7570.485100
2.75-2.812.60.9741640.8680.2841.0150.491100
2.8-2.8512.20.6321820.9710.1850.6590.506100
2.85-2.9112.30.6941920.9520.2040.7240.51100
2.91-2.9713.30.6341700.9610.1790.660.484100
2.97-3.0413.40.5181880.9790.1440.5380.511100
3.04-3.1213.60.4251710.9730.1170.4410.53100
3.12-3.213.50.3132030.9930.0880.3250.528100
3.2-3.313.40.2511620.9930.070.2610.562100
3.3-3.412.90.1691860.9980.050.1770.614100
3.4-3.5213.40.1661850.9950.0470.1730.649100
3.52-3.6612.60.151770.9950.0440.1560.708100
3.66-3.8312.20.1091880.9980.0320.1140.765100
3.83-4.0311.30.1031850.9960.0310.1080.807100
4.03-4.2911.90.081800.9980.0240.0840.944100
4.29-4.6212.90.0731900.9980.0210.0761.095100
4.62-5.0812.90.0591970.9970.0170.0620.873100
5.08-5.8112.80.0611860.9980.0180.0640.797100
5.81-7.3211.50.0621940.9980.0190.0650.773100
7.32-5010.50.0472180.9990.0140.0491.05499.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.13精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
MOLREP3.25位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ZYS

5zys


解像度: 3.001→29.277 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 20.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2814 137 5.09 %
Rwork0.2353 2552 -
obs0.2381 2689 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 219.29 Å2 / Biso mean: 90.6272 Å2 / Biso min: 33.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.001→29.277 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数657 0 6 3 666
Biso mean--134.18 63.16 -
残基数----96
LS精密化 シェル解像度: 3→3.61 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2814 137 -
Rwork0.2353 2552 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.3215 Å / Origin y: -15.8526 Å / Origin z: 6.0889 Å
111213212223313233
T0.5429 Å20.0955 Å2-0.0938 Å2-0.5709 Å2-0.2705 Å2--0.6016 Å2
L13.9231 °211.3462 °2-3.7456 °2-6.8912 °2-4.0202 °2--1.1742 °2
S-0.6112 Å °-1.9994 Å °2.1955 Å °-0.0172 Å °0.1679 Å °0.8567 Å °0.1862 Å °0.7536 Å °0.0882 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA916 - 1008
2X-RAY DIFFRACTION1allB1754 - 1762
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 3
4X-RAY DIFFRACTION1allD1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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