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万見
- PDB-7d5v: Structure of the C646A mutant of peptidylarginine deiminase type ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d5v
タイトルStructure of the C646A mutant of peptidylarginine deiminase type III (PAD3)
要素Protein-arginine deiminase type-3
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / peptidylarginine deiminase / isozyme (アイソザイム) / mutant (ミュータント (人類)) / citrullination (シトルリン化) / post-translational modification (翻訳後修飾) / enzyme (酵素) / CYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-arginine deiminase / protein-arginine deiminase activity / Chromatin modifying enzymes / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Protein-arginine deiminase / Protein-arginine deiminase, C-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), N-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), central domain / Protein-arginine deiminase, central domain superfamily / PAD, N-terminal domain superfamily / Protein-arginine deiminase (PAD) / Protein-arginine deiminase (PAD) N-terminal domain / Protein-arginine deiminase (PAD) middle domain / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-arginine deiminase type-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.102 Å
データ登録者Akimoto, M. / Mashimo, R. / Unno, M.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP25121704 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP23121504 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19K06507 日本
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2021
タイトル: Structures of human peptidylarginine deiminase type III provide insights into substrate recognition and inhibitor design.
著者: Funabashi, K. / Sawata, M. / Nagai, A. / Akimoto, M. / Mashimo, R. / Takahara, H. / Kizawa, K. / Thompson, P.R. / Ite, K. / Kitanishi, K. / Unno, M.
履歴
登録2020年9月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-arginine deiminase type-3
B: Protein-arginine deiminase type-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,88335
ポリマ－149,5942
非ポリマー2,28833
水8,773487
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13100 Å2
ΔGint62 kcal/mol
Surface area50470 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)115.481, 115.481, 330.949
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2 through 94 or resid 96...
21(chain B and (resid 2 through 94 or resid 96...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERILEILE(chain A and (resid 2 through 94 or resid 96...AA2 - 942 - 94
12TYRTYRGLNGLN(chain A and (resid 2 through 94 or resid 96...AA96 - 12996 - 129
13ASPASPPHEPHE(chain A and (resid 2 through 94 or resid 96...AA130 - 133130 - 133
14SERSERPROPRO(chain A and (resid 2 through 94 or resid 96...AA2 - 6642 - 664
15SERSERPROPRO(chain A and (resid 2 through 94 or resid 96...AA2 - 6642 - 664
16SERSERPROPRO(chain A and (resid 2 through 94 or resid 96...AA2 - 6642 - 664
17SERSERPROPRO(chain A and (resid 2 through 94 or resid 96...AA2 - 6642 - 664
21SERSERILEILE(chain B and (resid 2 through 94 or resid 96...BB2 - 942 - 94
22TYRTYRARGARG(chain B and (resid 2 through 94 or resid 96...BB96 - 15696 - 156
23SERSERPROPRO(chain B and (resid 2 through 94 or resid 96...BB2 - 6642 - 664
24SERSERPROPRO(chain B and (resid 2 through 94 or resid 96...BB2 - 6642 - 664
25SERSERPROPRO(chain B and (resid 2 through 94 or resid 96...BB2 - 6642 - 664
26SERSERPROPRO(chain B and (resid 2 through 94 or resid 96...BB2 - 6642 - 664
27SERSERPROPRO(chain B and (resid 2 through 94 or resid 96...BB2 - 6642 - 664
28SERSERPROPRO(chain B and (resid 2 through 94 or resid 96...BB2 - 6642 - 664
29SERSERPROPRO(chain B and (resid 2 through 94 or resid 96...BB2 - 6642 - 664

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要素

#1: タンパク質 Protein-arginine deiminase type-3 / Peptidylarginine deiminase III / Protein-arginine deiminase type III


分子量: 74797.039 Da / 分子数: 2 / 変異: C646A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PADI3, PAD3, PDI3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULW8, protein-arginine deiminase
#2: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 487 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Tris-HCl PEG3000 NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 95586 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.051 / Χ2: 0.981 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 498623
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.1450.36847750.9440.1820.4111.121100
2.14-2.185.30.31847760.9610.1510.3521.106100
2.18-2.225.30.29548350.9660.1410.3271.109100
2.22-2.265.30.26247580.9690.1250.291.10699.9
2.26-2.315.30.21947630.9790.1050.2431.1499.9
2.31-2.375.20.19747530.9820.0950.2181.11899.9
2.37-2.425.10.17647980.9810.0860.1961.107100
2.42-2.4950.15147300.9870.0740.1681.10399.9
2.49-2.564.60.13748370.9870.0720.1561.08199.8
2.56-2.655.30.11647410.9930.0550.1291.077100
2.65-2.745.40.10448250.9930.0490.1151.04299.9
2.74-2.855.40.08747770.9950.0410.0961.021100
2.85-2.985.30.07347460.9970.0350.0811.00299.9
2.98-3.145.30.0647850.9970.0290.0670.93999.9
3.14-3.334.80.04947660.9970.0250.0550.92399.7
3.33-3.595.50.03948070.9990.0190.0440.876100
3.59-3.955.50.03347660.9990.0150.0360.82100
3.95-4.525.30.02947810.9990.0140.0320.72899.8
4.52-5.695.10.02647680.9990.0130.0290.64599.8
5.69-305.40.02447990.9990.0110.0270.59199.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7D4Y

7d4y


解像度: 2.102→29.524 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 25.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2275 4809 5.03 %
Rwork0.2116 90716 -
obs0.2124 95525 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 163.03 Å2 / Biso mean: 53.4335 Å2 / Biso min: 21.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.102→29.524 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9597 0 148 487 10232
Biso mean--69.62 50.32 -
残基数----1240
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5720X-RAY DIFFRACTION6.562TORSIONAL
12B5720X-RAY DIFFRACTION6.562TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1021-2.1260.26591800.2487292598
2.126-2.1510.32111520.25473067100
2.151-2.17730.21231600.24433000100
2.1773-2.20480.29671510.24993037100
2.2048-2.23380.26351610.25163031100
2.2338-2.26440.29781560.23623078100
2.2644-2.29670.26211450.23233014100
2.2967-2.3310.28521660.23822975100
2.331-2.36740.24991550.23073028100
2.3674-2.40620.23061660.22593064100
2.4062-2.44770.25731720.22983013100
2.4477-2.49220.24781370.22322989100
2.4922-2.54010.23731760.23433037100
2.5401-2.59190.26751610.243039100
2.5919-2.64820.25721450.2323012100
2.6482-2.70980.24881660.22963015100
2.7098-2.77750.23971700.22443040100
2.7775-2.85250.23951560.23453057100
2.8525-2.93640.25891520.22973034100
2.9364-3.03110.23571650.22393000100
3.0311-3.13930.2491660.22653031100
3.1393-3.26490.22051680.21373009100
3.2649-3.41320.22981620.20723037100
3.4132-3.59290.21341480.19983048100
3.5929-3.81760.20641660.19393006100
3.8176-4.11160.22081390.20013045100
4.1116-4.52410.17791550.17913044100
4.5241-5.17560.21391780.18132992100
5.1756-6.50920.21241600.213040100
6.5092-29.5240.21861750.2116300999
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -43.0476 Å / Origin y: 7.8695 Å / Origin z: -0.4729 Å
111213212223313233
T0.3259 Å20.0558 Å20.024 Å2-0.2599 Å20.0103 Å2--0.3324 Å2
L0.1853 °20.1127 °2-0.6492 °2-0.0504 °2-0.3742 °2--2.1417 °2
S-0.0641 Å °-0.0561 Å °-0.0792 Å °-0.0515 Å °-0.0052 Å °-0.0462 Å °0.3371 Å °0.2024 Å °0.0776 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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