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- PDB-7cxd: Xray structure of rat Galectin-3 CRD in complex with TD-139 belon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cxd
タイトルXray structure of rat Galectin-3 CRD in complex with TD-139 belonging to P121 space group
要素Galectin-3
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Beta-galactose binding protein / CARBOHYDRATE / TD-139
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell proliferation in bone marrow / advanced glycation end-product receptor activity / positive regulation of serotonin secretion / response to quercetin / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / regulation of T cell apoptotic process / cornified envelope / mononuclear cell migration ...negative regulation of cell proliferation in bone marrow / advanced glycation end-product receptor activity / positive regulation of serotonin secretion / response to quercetin / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / regulation of T cell apoptotic process / cornified envelope / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / Fc-gamma receptor I complex binding / negative regulation of endocytosis / IgE binding / eosinophil chemotaxis / monosaccharide binding / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Neutrophil degranulation / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / positive chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / macrophage chemotaxis / monocyte chemotaxis / regulation of T cell proliferation / immunological synapse / glial cell projection / laminin binding / neutrophil chemotaxis / epithelial cell differentiation / extracellular matrix organization / extracellular matrix / RNA splicing / skeletal system development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to plasma membrane / spliceosomal complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / molecular condensate scaffold activity / mRNA processing / positive regulation of angiogenesis / carbohydrate binding / protein phosphatase binding / mitochondrial inner membrane / innate immune response / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / extracellular space / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Chem-TD2 / Galectin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Kumar, A.
引用ジャーナル: Glycobiology / 年: 2021
タイトル: Molecular mechanism of interspecies differences in the binding affinity of TD139 to Galectin-3.
著者: Kumar, A. / Paul, M. / Panda, M. / Jayaram, S. / Kalidindi, N. / Sale, H. / Vetrichelvan, M. / Gupta, A. / Mathur, A. / Beno, B. / Regueiro-Ren, A. / Cheng, D. / Ramarao, M. / Ghosh, K.
履歴
登録2020年9月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-3
B: Galectin-3
D: Galectin-3
E: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,59813
ポリマ－65,6034
非ポリマー2,9949
水4,792266
1
A: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1293
ポリマ－16,4011
非ポリマー7292
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1293
ポリマ－16,4011
非ポリマー7292
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2094
ポリマ－16,4011
非ポリマー8083
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
E: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1293
ポリマ－16,4011
非ポリマー7292
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.241, 58.712, 70.773
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.850, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Galectin-3 / Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / ...Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / IgE-binding protein / Laminin-binding protein / Lectin L-29 / Mac-2 antigen


分子量: 16400.873 Da / 分子数: 4 / 断片: Carbohydrare Recognition Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Lgals3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08699
#2: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 化合物
ChemComp-TD2 / 3-deoxy-3-[4-(3-fluorophenyl)-1H-1,2,3-triazol-1-yl]-beta-D-galactopyranosyl 3-deoxy-3-[4-(3-fluorophenyl)-1H-1,2,3-triazol-1-yl]-1-thio-beta-D-galactopyranoside


分子量: 648.635 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H30F2N6O8S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.85 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 24-35% PEG 4000/6000, 0.1M Tris (pH 7.5 to pH 8.5), 0.1M MgCl2, 0.4M NaSCN

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.078 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.078 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→61.5 Å / Num. obs: 48235 / % possible obs: 87.9 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 27.23 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.087 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 172697
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.71-1.83.70.4412791375700.9110.2670.5162.594.7
5.4-61.53.50.065632217840.9940.040.07617.899.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
Aimless0.5.31データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7CXA

7cxa


解像度: 1.71→41.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU R Cruickshank DPI: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.163 / SU Rfree Blow DPI: 0.138 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.139
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 2405 4.99 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.227 48234 87.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 97.06 Å2 / Biso mean: 31.73 Å2 / Biso min: 12.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.4427 Å20 Å20.9086 Å2
2--1.9702 Å20 Å2
3----12.4128 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.71→41.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4287 0 305 267 4859
Biso mean--30.19 36.65 -
残基数----550
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1615SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes924HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4747HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion601SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5276SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4747HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6577HARMONIC21.19
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.91
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.79
LS精密化 シェル解像度: 1.71→1.72 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 54 5.6 %
Rwork0.2623 911 -
all0.2633 965 -
obs--94.01 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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