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- PDB-7cx7: Crystal structure of Arabinose isomerase from hybrid AI8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cx7
タイトルCrystal structure of Arabinose isomerase from hybrid AI8
要素L-arabinose isomerase
キーワードISOMERASE / hybrid / Arabinose isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase activity / L-arabinose catabolic process to D-xylulose 5-phosphate / manganese ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / L-arabinose isomerase central domain / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase, C-terminal / L-arabinose isomerase, N-terminal domain superfamily / L-arabinose isomerase N-terminal domain / L-arabinose isomerase C-terminal domain / L-fucose/L-arabinose isomerase, C-terminal / L-fucose isomerase, N-terminal/central domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus kaustophilus (バクテリア)
Alicyclobacillus sp. TP-7 (バクテリア)
Alicyclobacillus acidocaldarius (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Hoang, N.K.Q. / Dhanasingh, I. / Cao, T.P. / Sung, J.Y. / Shin, S.M. / Lee, D.W. / Lee, S.H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Arabinose isomerase from hyper thermophilic bacterium Thermotoga maritima (TMAI) wt
著者: Hoang, N.K.Q. / Dhanasingh, I. / Cao, T.P. / Sung, J.Y. / Shin, S.M. / Lee, D.W. / Lee, S.H.
履歴
登録2020年9月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-arabinose isomerase
B: L-arabinose isomerase
C: L-arabinose isomerase
D: L-arabinose isomerase
E: L-arabinose isomerase
F: L-arabinose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,33625
ポリマ－335,6866
非ポリマー1,65019
水7,206400
1
A: L-arabinose isomerase
B: L-arabinose isomerase
E: L-arabinose isomerase
ヘテロ分子

C: L-arabinose isomerase
D: L-arabinose isomerase
F: L-arabinose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,33625
ポリマ－335,6866
非ポリマー1,65019
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
Buried area45530 Å2
ΔGint-334 kcal/mol
Surface area84070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)204.591, 81.907, 192.001
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.900, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
L-arabinose isomerase


分子量: 55947.586 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Chimeric protein
由来: (組換発現) Geobacillus kaustophilus (strain HTA426) (バクテリア), (組換発現) Alicyclobacillus sp. TP-7 (バクテリア), (組換発現) Alicyclobacillus acidocaldarius (バクテリア)
遺伝子: araA, GK1904, araA / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q5KYP7, UniProt: K0IGW6, UniProt: Q2VMT2, L-arabinose isomerase
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 35% (v/v) MPD, 100mM Imidazole/ Hydrochloric acid pH 8.0, 200mM Magnesium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→50 Å / Num. obs: 97080 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.131 / Χ2: 0.563 / Net I/σ(I): 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.546.60.85147760.7220.3560.9240.48999.5
2.54-2.596.60.76748110.7490.320.8330.49699.1
2.59-2.646.30.67648510.7740.290.7370.5198.8
2.64-2.696.30.55947810.850.240.610.4598.4
2.69-2.7570.51348140.8920.2070.5540.51299.8
2.75-2.8270.46748540.9080.1880.5040.52499.7
2.82-2.8970.39448590.9280.1590.4250.5399.5
2.89-2.966.90.33248630.9510.1350.3590.53199.8
2.96-3.056.80.28348700.9590.1160.3060.54499.7
3.05-3.156.70.22648540.9720.0930.2450.55699.1
3.15-3.266.30.18447580.9740.0790.2010.57797.9
3.26-3.396.80.14348330.9880.0590.1540.5599.4
3.39-3.5570.12249100.9910.0490.1310.60499.6
3.55-3.736.90.148660.9940.0410.1080.59699.6
3.73-3.976.90.08448620.9950.0340.0910.63799.6
3.97-4.276.50.07148170.9960.030.0780.64997.7
4.27-4.770.0648640.9970.0240.0640.61499.4
4.7-5.3870.06249350.9970.0250.0670.63399.8
5.38-6.786.60.06248690.9970.0260.0680.59198.2
6.78-506.70.04250330.9980.0180.0460.63999

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AJT

2ajt


解像度: 2.49→48.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 13.144 / SU ML: 0.284 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.347 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2677 4784 4.9 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.1957 92249 98.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 148.6 Å2 / Biso mean: 46.375 Å2 / Biso min: 17.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å2-0 Å20.03 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.49→48.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23440 0 87 400 23927
Biso mean--72.34 39.08 -
残基数----2964
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01324096
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01722154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.541.63732602
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2861.57351105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.16552955
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.15721.1551394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.243153972
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.91415210
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.22943
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0227323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.025571
LS精密化 シェル解像度: 2.492→2.557 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 351 -
Rwork0.286 6346 -
all-6697 -
obs--92.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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