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- PDB-7cv1: Structure of human tRNAHis guanylyltransferase (Thg1) in the pres... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cv1
タイトルStructure of human tRNAHis guanylyltransferase (Thg1) in the presence of human mitochondrial tRNAHis
要素Probable tRNA(His) guanylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / tRNA modification
機能・相同性
機能・相同性情報


stress-induced mitochondrial fusion / tRNAHis guanylyltransferase / tRNA guanylyltransferase activity / transferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA modification / mitochondrial fusion / tRNA processing / nucleotidyltransferase activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity ...stress-induced mitochondrial fusion / tRNAHis guanylyltransferase / tRNA guanylyltransferase activity / transferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA modification / mitochondrial fusion / tRNA processing / nucleotidyltransferase activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / protein homotetramerization / response to oxidative stress / mitochondrial outer membrane / tRNA binding / GTP binding / magnesium ion binding / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thg1 C-terminal domain / Thg1 C terminal domain / tRNAHis guanylyltransferase Thg1 / tRNAHis guanylyltransferase catalytic domain / tRNAHis guanylyltransferase Thg1 superfamily / tRNAHis guanylyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable tRNA(His) guanylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Nakamura, A. / Wang, D. / Komatsu, Y.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16K18511 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19K06519 日本
引用ジャーナル: Rna / 年: 2021
タイトル: Analysis of GTP addition in the reverse (3'-5') direction by human tRNA His guanylyltransferase.
著者: Nakamura, A. / Wang, D. / Komatsu, Y.
履歴
登録2020年8月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable tRNA(His) guanylyltransferase
B: Probable tRNA(His) guanylyltransferase
C: Probable tRNA(His) guanylyltransferase
D: Probable tRNA(His) guanylyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,5844
ポリマ－130,5844
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9920 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area46970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.878, 155.878, 201.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 4 through 217 or resid 241 through 267))
21chain B
31(chain C and (resid 4 through 217 or resid 241 through 267))
41(chain D and (resid 4 through 217 or resid 241 through 267))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERVALVAL(chain A and (resid 4 through 217 or resid 241 through 267))AA4 - 21712 - 225
12THRTHRGLUGLU(chain A and (resid 4 through 217 or resid 241 through 267))AA241 - 267249 - 275
21SERSERGLUGLUchain BBB4 - 26712 - 275
31SERSERVALVAL(chain C and (resid 4 through 217 or resid 241 through 267))CC4 - 21712 - 225
32THRTHRGLUGLU(chain C and (resid 4 through 217 or resid 241 through 267))CC241 - 267249 - 275
41SERSERVALVAL(chain D and (resid 4 through 217 or resid 241 through 267))DD4 - 21712 - 225
42THRTHRGLUGLU(chain D and (resid 4 through 217 or resid 241 through 267))DD241 - 267249 - 275

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要素

#1: タンパク質
Probable tRNA(His) guanylyltransferase / Interphase cytoplasmic foci protein 45 / tRNA-histidine guanylyltransferase


分子量: 32646.066 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: THG1L, ICF45 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NWX6, tRNAHis guanylyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 7.0, 10% (w/v) PEG6000, 5% (w/v) Tacsimate pH7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→49.462 Å / Num. obs: 24468 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.4 % / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 1.011 / Rpim(I) all: 0.226 / Rrim(I) all: 1.036 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
4-4.2821.37.8939300543630.5471.7428.0851.2100
11.31-49.4619.40.0962271411730.9970.0220.09921.598.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OTE

3ote


解像度: 4→49.462 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2554 2431 9.96 %
Rwork0.2423 21972 -
obs0.2436 24403 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 241.29 Å2 / Biso mean: 138.8651 Å2 / Biso min: 94.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4→49.462 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8211 0 0 0 8211
残基数----986
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2924X-RAY DIFFRACTION2.862TORSIONAL
12B2924X-RAY DIFFRACTION2.862TORSIONAL
13C2924X-RAY DIFFRACTION2.862TORSIONAL
14D2924X-RAY DIFFRACTION2.862TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
4.0001-4.08180.3491410.33731251
4.0818-4.17050.331440.3411293
4.1705-4.26740.32631400.31041272
4.2674-4.37410.30451410.29331278
4.3741-4.49230.25591430.27681271
4.4923-4.62440.26641390.26741265
4.6244-4.77350.31161420.26571260
4.7735-4.9440.25011440.23321286
4.944-5.14170.23431370.23431291
5.1417-5.37550.25561460.23491294
5.3755-5.65850.25961450.25351282
5.6585-6.01240.2751420.25111292
6.0124-6.47570.23491420.23751297
6.4757-7.12570.26181400.24051306
7.1257-8.15280.19271460.20671305
8.1528-10.25660.17351490.15841327
10.2566-49.4620.27711500.23751402
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 89.052 Å / Origin y: -38.5717 Å / Origin z: 11.6573 Å
111213212223313233
T0.9055 Å20.0896 Å20.0878 Å2-1.0222 Å20.0295 Å2--0.9775 Å2
L0.8368 °2-0.0094 °20.3255 °2-1.5404 °20.0367 °2--1.6965 °2
S0.0566 Å °0.2231 Å °0.1604 Å °-0.36 Å °-0.1421 Å °-0.186 Å °0.0338 Å °0.3926 Å °0.0964 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA4 - 267
2X-RAY DIFFRACTION1allB4 - 267
3X-RAY DIFFRACTION1allC4 - 267
4X-RAY DIFFRACTION1allD4 - 267

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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