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- PDB-7cio: Molecular interactions of cytoplasmic region of CTLA-4 with SH2 d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cio
タイトルMolecular interactions of cytoplasmic region of CTLA-4 with SH2 domains of PI3-kinase
要素
  • Cytotoxic T-lymphocyte protein 4
  • Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
キーワードSIGNALING PROTEIN / T-CELL / CD28 / PHOSPHOPEPTIDES / PROTEIN ENGINEERING / THERMOSTABILITY
機能・相同性
機能・相同性情報


protein complex involved in cell adhesion / negative regulation of regulatory T cell differentiation / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / phosphatidylinositol kinase activity / clathrin-coated endocytic vesicle / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / positive regulation of focal adhesion disassembly ...protein complex involved in cell adhesion / negative regulation of regulatory T cell differentiation / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / phosphatidylinositol kinase activity / clathrin-coated endocytic vesicle / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / positive regulation of focal adhesion disassembly / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / PI3K events in ERBB4 signaling / myeloid leukocyte migration / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / Activated NTRK3 signals through PI3K / cis-Golgi network / ErbB-3 class receptor binding / kinase activator activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / RHOF GTPase cycle / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / RHOD GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / enzyme-substrate adaptor activity / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / Costimulation by the CD28 family / RND1 GTPase cycle / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / positive regulation of leukocyte migration / PI3K/AKT activation / RND2 GTPase cycle / positive regulation of filopodium assembly / RND3 GTPase cycle / growth hormone receptor signaling pathway / negative regulation of stress fiber assembly / insulin binding / natural killer cell mediated cytotoxicity / RHOV GTPase cycle / negative regulation of cell-matrix adhesion / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / GP1b-IX-V activation signalling / CTLA4 inhibitory signaling / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / PI-3K cascade:FGFR4 / negative regulation of B cell proliferation / PI-3K cascade:FGFR1 / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / negative regulation of osteoclast differentiation / intracellular glucose homeostasis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / PI3K events in ERBB2 signaling / PI3K Cascade / RET signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / GAB1 signalosome / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Interleukin receptor SHC signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of lamellipodium assembly / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / negative regulation of T cell proliferation / Signaling by FGFR4 in disease / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR2 in disease / Signaling by FGFR3 in disease / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / insulin-like growth factor receptor binding / FLT3 Signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / phosphotyrosine residue binding / RAC1 GTPase cycle / response to endoplasmic reticulum stress / Signaling by FGFR1 in disease / Interleukin-7 signaling
類似検索 - 分子機能
Cytotoxic T-lymphocyte antigen 4 / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain ...Cytotoxic T-lymphocyte antigen 4 / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / Immunoglobulin V-set domain / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytotoxic T-lymphocyte protein 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Iiyama, M. / Numoto, N. / Ogawa, S. / Kuroda, M. / Morii, H. / Abe, R. / Ito, N. / Oda, M.
引用ジャーナル: Mol.Immunol. / 年: 2021
タイトル: Molecular interactions of the CTLA-4 cytoplasmic region with the phosphoinositide 3-kinase SH2 domains.
著者: Iiyama, M. / Numoto, N. / Ogawa, S. / Kuroda, M. / Morii, H. / Abe, R. / Ito, N. / Oda, M.
履歴
登録2020年7月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
B: Cytotoxic T-lymphocyte protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1502
ポリマ－13,1502
非ポリマー00
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.221, 41.563, 59.628
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit ...PtdIns-3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 3-kinase 85 kDa regulatory subunit alpha / PtdIns-3-kinase regulatory subunit p85-alpha


分子量: 12178.474 Da / 分子数: 1 / 変異: C656S, C659V, C670L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3R1, GRB1 / プラスミド: pGEX-4T-2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P27986
#2: タンパク質・ペプチド Cytotoxic T-lymphocyte protein 4 / Cytotoxic T-lymphocyte-associated antigen 4 / CTLA-4


分子量: 971.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16410
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M sodium acetate trihydrate pH 4.6, 30% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→50 Å / Num. obs: 40740 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 12.24 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.1→1.17 Å / 冗長度: 4.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 5178 / CC1/2: 0.689 / Rsym value: 0.884 / % possible all: 77.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5AUL

5aul


解像度: 1.1→34.1 Å / SU ML: 0.113 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.8847 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1787 2037 5 %
Rwork0.1537 38688 -
obs0.1549 40725 96.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→34.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数927 0 0 169 1096
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123984
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.31181346
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1075148
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0097173
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.832365
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1-1.130.2568870.241749X-RAY DIFFRACTION65.97
1.13-1.150.25371140.22272128X-RAY DIFFRACTION80.85
1.15-1.180.21861400.2022568X-RAY DIFFRACTION97.69
1.18-1.220.26181260.19542651X-RAY DIFFRACTION99.96
1.22-1.260.24121500.19832630X-RAY DIFFRACTION99.96
1.26-1.30.23081610.19262636X-RAY DIFFRACTION99.93
1.3-1.360.2291420.1812645X-RAY DIFFRACTION99.93
1.36-1.420.17351350.16362664X-RAY DIFFRACTION99.82
1.42-1.490.16451280.14952692X-RAY DIFFRACTION99.89
1.49-1.590.16871450.12982646X-RAY DIFFRACTION99.86
1.59-1.710.17971410.12242674X-RAY DIFFRACTION99.93
1.71-1.880.17221560.13932676X-RAY DIFFRACTION99.82
1.88-2.150.15831220.13672731X-RAY DIFFRACTION99.96
2.15-2.710.18711390.15432732X-RAY DIFFRACTION99.76
2.71-34.10.1571510.1512866X-RAY DIFFRACTION99.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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