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- PDB-7chz: Crystal Structure Of Human Il-1beta In Complex With Antibody Bind... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7chz
タイトルCrystal Structure Of Human Il-1beta In Complex With Antibody Binding Fragment Of IgG26A
要素
  • Interleukin-1 beta
  • heavy chain of antibody binding fragment of IgG26A
  • light chain of antibody binding fragment of IgG26A
キーワードIMMUNOSUPPRESSANT / complex / antibody / interleukin-1beta
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of T cell mediated immunity / positive regulation of cell adhesion molecule production / negative regulation of adiponectin secretion / monocyte aggregation / negative regulation of lipid metabolic process / smooth muscle adaptation / positive regulation of lipid catabolic process / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / regulation of nitric-oxide synthase activity / hyaluronan biosynthetic process ...positive regulation of T cell mediated immunity / positive regulation of cell adhesion molecule production / negative regulation of adiponectin secretion / monocyte aggregation / negative regulation of lipid metabolic process / smooth muscle adaptation / positive regulation of lipid catabolic process / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / regulation of nitric-oxide synthase activity / hyaluronan biosynthetic process / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / positive regulation of complement activation / cellular response to interleukin-17 / positive regulation of RNA biosynthetic process / positive regulation of tight junction disassembly / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / negative regulation of gap junction assembly / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of prostaglandin secretion / vascular endothelial growth factor production / positive regulation of fever generation / positive regulation of neuroinflammatory response / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / fever generation / CLEC7A/inflammasome pathway / regulation of establishment of endothelial barrier / Interleukin-1 processing / response to carbohydrate / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of synaptic transmission / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / interleukin-1-mediated signaling pathway / response to ATP / Interleukin-10 signaling / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / positive regulation of cell division / positive regulation of glial cell proliferation / Pyroptosis / regulation of neurogenesis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / negative regulation of MAPK cascade / JNK cascade / positive regulation of T cell proliferation / neutrophil chemotaxis / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / embryo implantation / positive regulation of interleukin-2 production / astrocyte activation / regulation of insulin secretion / positive regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / response to interleukin-1 / secretory granule / positive regulation of protein export from nucleus / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of interleukin-6 production / integrin binding / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of type II interferon production / Interleukin-1 signaling / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell-cell signaling / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to lipopolysaccharide / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / positive regulation of cell migration / inflammatory response / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / positive regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 conserved site / Interleukin-1 signature. / Interleukin-1 homologues / Interleukin-1 family / Interleukin-1 / 18 / Cytokine IL1/FGF / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like ...Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 conserved site / Interleukin-1 signature. / Interleukin-1 homologues / Interleukin-1 family / Interleukin-1 / 18 / Cytokine IL1/FGF / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-1 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lee, C.C. / Wang, A.H.J. / Kuo, W.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: Structure-based Development of Human Interleukin-1 beta-Specific Antibody That Simultaneously Inhibits Binding to Both IL-1RI and IL-1RAcP.
著者: Kuo, W.C. / Lee, C.C. / Chang, Y.W. / Pang, W. / Chen, H.S. / Hou, S.C. / Lo, S.Y. / Yang, A.S. / Wang, A.H.
履歴
登録2020年7月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.journal_volume / _citation_author.name
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: light chain of antibody binding fragment of IgG26A
H: heavy chain of antibody binding fragment of IgG26A
I: Interleukin-1 beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5963
ポリマ－65,5963
非ポリマー00
水5,909328
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5180 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area26200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.694, 112.699, 38.935
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.531, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 light chain of antibody binding fragment of IgG26A


分子量: 23387.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 heavy chain of antibody binding fragment of IgG26A


分子量: 24397.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Interleukin-1 beta / IL-1 beta / Catabolin


分子量: 17810.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL1B, IL1F2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01584
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 17% (w/v) PEG 3350, 10% (v/v) glycerol, and 0.1 M citric acid at pH 4.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 98 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→25 Å / Num. obs: 23536 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.88 / CC star: 0.97 / Net I/σ(I): 28.8
反射 シェル解像度: 2.48→2.57 Å / Num. unique obs: 2268 / CC1/2: 0.88 / CC star: 0.97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2I1B

2i1b


解像度: 2.5→23.941 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 18.503 / SU ML: 0.227 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.658 / ESU R Free: 0.31 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2595 1142 4.967 %
Rwork0.1926 21849 -
all0.196 --
obs-22991 98.916 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 52.161 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.111 Å2-0 Å20.384 Å2
2--0.164 Å20 Å2
3----0.332 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→23.941 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4465 0 0 329 4794
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0134572
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174119
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.581.6436206
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2151.5729626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.145574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.5723.689206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.18715760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7191516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2596
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025087
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02921
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.180.2685
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1860.23753
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1640.22051
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0830.22075
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0330.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2370.235
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.220.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1320.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2233.1552308
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2213.1532307
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9584.7112878
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.9574.7122879
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6433.2912264
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.6413.2912264
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0064.8243328
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.0064.8253329
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.8133.8984704
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.75933.8294676
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.5640.371830.2511573X-RAY DIFFRACTION97.5265
2.564-2.6340.344680.2421581X-RAY DIFFRACTION99.6977
2.634-2.7090.35800.2421521X-RAY DIFFRACTION99.5028
2.709-2.7920.309810.2421487X-RAY DIFFRACTION99.3663
2.792-2.8820.368680.2361416X-RAY DIFFRACTION99.8654
2.882-2.9820.287970.2021392X-RAY DIFFRACTION99.2005
2.982-3.0930.276970.2161283X-RAY DIFFRACTION99.8553
3.093-3.2170.237630.2171310X-RAY DIFFRACTION99.2052
3.217-3.3570.273590.2091218X-RAY DIFFRACTION99.61
3.357-3.5180.287750.1941201X-RAY DIFFRACTION99.0683
3.518-3.7040.215600.1861106X-RAY DIFFRACTION99.6581
3.704-3.9240.254600.1831075X-RAY DIFFRACTION98.9538
3.924-4.1870.212400.1731003X-RAY DIFFRACTION99.5229
4.187-4.5120.192370.161944X-RAY DIFFRACTION99.1911
4.512-4.9270.224440.156887X-RAY DIFFRACTION99.3597
4.927-5.4820.204240.151806X-RAY DIFFRACTION99.6399
5.482-6.2790.212460.166700X-RAY DIFFRACTION99.7326
6.279-7.5720.235220.178609X-RAY DIFFRACTION99.0581
7.572-10.2490.21240.16471X-RAY DIFFRACTION97.8261
10.249-230.266130.195260X-RAY DIFFRACTION82.7273
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.78861.82540.30581.88410.32760.07420.0217-0.07430.52730.0547-0.12290.60130.066-0.06770.10120.1919-0.1481-0.02710.1456-0.08910.455647.2487-15.609-0.6976
20.0561-0.014-0.13440.84310.69220.8538-0.02470.09220.05610.06140.08510.05280.0553-0.1548-0.06040.1956-0.0284-0.0380.25790.01250.147165.2167-9.62760.089
32.4367-2.05990.16294.2450.55210.2042-0.643-0.20510.0340.53310.6310.0631-0.03670.11670.0120.36570.19840.01910.21230.04750.072654.856628.952725.4039
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLL1 - 212
2X-RAY DIFFRACTION2ALLH1 - 220
3X-RAY DIFFRACTION3ALLI119 - 269

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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