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- PDB-7ceg: Crystal structure of the complex between mouse PTP delta and neur... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ceg
タイトルCrystal structure of the complex between mouse PTP delta and neuroligin-3
要素
  • Isoform C of Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
  • Neuroligin-3
キーワードHYDROLASE/CELL ADHESION / synapse organization / trans-synaptic complex / esterase domain / HYDROLASE-CELL ADHESION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of AMPA receptor activity / rhythmic synaptic transmission / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / trans-synaptic signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Neurexins and neuroligins / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering ...positive regulation of AMPA receptor activity / rhythmic synaptic transmission / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / trans-synaptic signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Neurexins and neuroligins / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering / postsynaptic membrane assembly / presynaptic membrane assembly / synaptic membrane adhesion / neuron cell-cell adhesion / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / neurexin family protein binding / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of postsynaptic density assembly / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendrite morphogenesis / regulation of AMPA receptor activity / regulation of NMDA receptor activity / axon extension / regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / inhibitory postsynaptic potential / oligodendrocyte differentiation / excitatory synapse / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / endocytic vesicle / regulation of immune response / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cell adhesion molecule binding / protein-tyrosine-phosphatase / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / protein tyrosine phosphatase activity / receptor-mediated endocytosis / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / excitatory postsynaptic potential / synapse organization / modulation of chemical synaptic transmission / visual learning / Schaffer collateral - CA1 synapse / long-term synaptic potentiation / neuron differentiation / presynaptic membrane / postsynaptic membrane / signaling receptor binding / synapse / glutamatergic synapse / cell surface
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / Neuroligin / : / : / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / Neuroligin / : / : / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Alpha/Beta hydrolase fold / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / Neuroligin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.85 Å
データ登録者Yamagata, A. / Yoshida, T. / Shiroshima, T. / Maeda, A. / Fukai, S.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16H04749 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP25293057 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24247014 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR12M5 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Canonical versus non-canonical transsynaptic signaling of neuroligin 3 tunes development of sociality in mice.
著者: Yoshida, T. / Yamagata, A. / Imai, A. / Kim, J. / Izumi, H. / Nakashima, S. / Shiroshima, T. / Maeda, A. / Iwasawa-Okamoto, S. / Azechi, K. / Osaka, F. / Saitoh, T. / Maenaka, K. / Shimada, T. ...著者: Yoshida, T. / Yamagata, A. / Imai, A. / Kim, J. / Izumi, H. / Nakashima, S. / Shiroshima, T. / Maeda, A. / Iwasawa-Okamoto, S. / Azechi, K. / Osaka, F. / Saitoh, T. / Maenaka, K. / Shimada, T. / Fukata, Y. / Fukata, M. / Matsumoto, J. / Nishijo, H. / Takao, K. / Tanaka, S. / Okabe, S. / Tabuchi, K. / Uemura, T. / Mishina, M. / Mori, H. / Fukai, S.
履歴
登録2020年6月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform C of Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
B: Neuroligin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,7786
ポリマ－106,8932
非ポリマー8854
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4010 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area41630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.109, 96.109, 371.613
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Space group name H-MP3212

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要素

#1: タンパク質 Isoform C of Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / R-PTP-delta


分子量: 42384.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptprd / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q64487, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質 Neuroligin-3 / Gliotactin homolog


分子量: 64508.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: HEK293F / 遺伝子: Nlgn3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8BYM5
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 10% PEG 3350, 0.1 M ammonium iodide, 0.1 M MES-Na

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.85→50 Å / Num. obs: 19070 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 142.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.124 / Χ2: 0.799 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
4.22-4.35.10.3397110.5820.1480.3730.37598.5
4.3-4.385.50.3437870.5690.1450.3740.3797.3
4.38-4.475.40.3227010.8940.1370.3520.41597.9
4.47-4.575.90.3097490.760.1230.3340.4598.4
4.57-4.675.50.2797190.8270.1140.3040.53797
4.67-4.797.10.2957720.9570.1070.3160.51997.7
4.79-4.927.50.2857200.8780.1010.3040.598.1
4.92-5.068.20.2817650.8850.0940.2980.48898.8
5.06-5.238.40.2567360.910.0860.2710.4898.8
5.23-5.418.40.2477550.9360.0830.2610.54798.4
5.41-5.638.70.2447550.9450.0790.2570.53698.6
5.63-5.898.40.2277370.9640.0750.240.53798.8
5.89-6.29.10.2157760.9650.0680.2260.5798.9
6.2-6.589.10.1957340.9780.0620.2060.60799.1
6.58-7.099.20.1687700.9820.0520.1770.77698.6
7.09-7.812.90.1447670.9920.0380.150.85999.1
7.8-8.9314.50.1187910.9940.0290.1221.05299.5
8.93-11.2216.80.0937830.9960.0220.0951.18299
11.22-5016.40.0888340.9980.0220.0911.77498.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YD6, 4YFD, 4YFE, 3BIX

2yd6

4yfd

4yfe

3bix


解像度: 3.85→49.69 Å / SU ML: 0.63 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2891 928 4.87 %
Rwork0.2531 --
obs0.2547 19070 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.85→49.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7273 0 0 0 7273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027470
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.49910200
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.422740
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461135
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041334
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.85-4.050.37891320.31862485X-RAY DIFFRACTION98
4.05-4.30.30491550.27532542X-RAY DIFFRACTION100
4.3-4.630.30531390.24882576X-RAY DIFFRACTION100
4.63-5.10.28871190.24252593X-RAY DIFFRACTION100
5.1-5.840.28171200.25262595X-RAY DIFFRACTION100
5.84-7.350.31591400.2962635X-RAY DIFFRACTION100
7.35-49.690.2561230.22892716X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7112-0.1218-1.07785.13920.35161.2705-0.1654-0.80970.09720.81980.1281-0.01220.5338-0.41080.06771.79220.26560.20221.30630.03051.1924-3.182-26.448-20.5
22.28760.3371-0.35381.3621.02686.4564-0.5941-0.5359-0.515-0.20830.56690.11651.2575-0.89780.0522.55050.05530.29481.21730.29081.8362-3.206-32.453-44.551
36.21791.23524.6129.2998-3.93986.4971-0.34440.55420.5045-0.03350.1818-0.37670.3243-0.21230.12361.84610.8020.06891.5177-0.21261.5094-3.58418.028-26.087
44.462-3.94440.7995.876-1.29812.62420.47210.5006-0.1286-0.8657-0.46730.3437-0.00250.6643-0.08462.04050.43640.00361.2235-0.08071.489317.409-13.514-36.215
5-0.728-0.88631.30285.1268-5.08413.42830.1792-0.13170.95810.282-0.3916-0.1349-0.14070.09030.21472.32670.9961-0.18081.6662-0.15441.702343.42-61.586-2.804
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN B AND RESID 37:363 )B37 - 363
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 364:615 )B364 - 615
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 28:137 )A28 - 137
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 138:302 )A138 - 302
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 303:413 )A303 - 413

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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