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- PDB-3iyp: The Interaction of Decay-accelerating Factor with Echovirus 7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iyp
タイトルThe Interaction of Decay-accelerating Factor with Echovirus 7
要素
  • (Polyprotein) x 3
  • Capsid protein
  • Complement decay-accelerating factor
キーワードVIRUS / RECEPTOR / COMPLEX / ECHOVIRUS / DAF / icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane ...regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane / complement activation, classical pathway / transport vesicle / side of membrane / COPI-mediated anterograde transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / positive regulation of T cell cytokine production / host cell cytoplasmic vesicle membrane / virion component / viral capsid / host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / virus receptor activity / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / membrane raft / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / Golgi membrane / symbiont-mediated activation of host autophagy / innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / lipid binding / Neutrophil degranulation / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / cell surface / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like ...: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
LAURIC ACID / Complement decay-accelerating factor / Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human echovirus 7 (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Plevka, P. / Hafenstein, S. / Zhang, Y. / Harris, K.G. / Cifuente, J.O. / Bowman, V.D. / Chipman, P.R. / Lin, F. / Medof, D.E. / Bator, C.M. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: J Virol / : 2010
タイトル: Interaction of decay-accelerating factor with echovirus 7.
著者: Pavel Plevka / Susan Hafenstein / Katherine G Harris / Javier O Cifuente / Ying Zhang / Valorie D Bowman / Paul R Chipman / Carol M Bator / Feng Lin / M Edward Medof / Michael G Rossmann /
要旨: Echovirus 7 (EV7) belongs to the Enterovirus genus within the family Picornaviridae. Many picornaviruses use IgG-like receptors that bind in the viral canyon and are required to initiate viral ...Echovirus 7 (EV7) belongs to the Enterovirus genus within the family Picornaviridae. Many picornaviruses use IgG-like receptors that bind in the viral canyon and are required to initiate viral uncoating during infection. However, in addition, some of the enteroviruses use an alternative or additional receptor that binds outside the canyon. Decay-accelerating factor (DAF) has been identified as a cellular receptor for EV7. The crystal structure of EV7 has been determined to 3.1-Å resolution and used to interpret the 7.2-Å-resolution cryo-electron microscopy reconstruction of EV7 complexed with DAF. Each DAF binding site on EV7 is near a 2-fold icosahedral symmetry axis, which differs from the binding site of DAF on the surface of coxsackievirus B3, indicating that there are independent evolutionary processes by which DAF was selected as a picornavirus accessory receptor. This suggests that there is an advantage for these viruses to recognize DAF during the initial process of infection.
履歴
登録2010年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年11月9日Group: Other
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _entity_src_gen.entity_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type / _entity_src_gen.plasmid_name / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年1月31日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5179
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5179
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Polyprotein
C: Polyprotein
D: Polyprotein
F: Complement decay-accelerating factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,9246
ポリマ-137,7235
非ポリマー2001
00
1
A: Capsid protein
B: Polyprotein
C: Polyprotein
D: Polyprotein
F: Complement decay-accelerating factor
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,275,421360
ポリマ-8,263,402300
非ポリマー12,01960
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein
B: Polyprotein
C: Polyprotein
D: Polyprotein
F: Complement decay-accelerating factor
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 690 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)689,61830
ポリマ-688,61725
非ポリマー1,0025
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein
B: Polyprotein
C: Polyprotein
D: Polyprotein
F: Complement decay-accelerating factor
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 828 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)827,54236
ポリマ-826,34030
非ポリマー1,2026
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

-
タンパク質 , 5種, 5分子 ABCDF

#1: タンパク質 Capsid protein


分子量: 33313.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Human echovirus 7 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9QP24
#2: タンパク質 Polyprotein


分子量: 26226.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Human echovirus 7 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q6W9E5
#3: タンパク質 Polyprotein


分子量: 29072.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Human echovirus 7 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q6W9E5
#4: タンパク質 Polyprotein


分子量: 7599.377 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Human echovirus 7 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q91QV1
#5: タンパク質 Complement decay-accelerating factor


分子量: 41511.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08174

-
非ポリマー , 1種, 1分子

#6: 化合物 ChemComp-DAO / LAURIC ACID


分子量: 200.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C12H24O2

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Human Echovirus 7 in complex with Decay-accelerating Factor (DAF)VIRUSone DAF molecule binds to one asymmetric unit of EV70
3Decay Accelerating Factor1
分子量: 6.8 MDa / 実験値: NO
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: 0.1 M NaCl, 20mM Tris / pH: 7.2 / 詳細: 0.1 M NaCl, 20mM Tris
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 0.1 M NaCl, 20mM Tris
急速凍結凍結剤: ETHANE / Temp: 113 K / 手法: Blot for 2 seconds before plunging
Time resolved state: Vitrified 1 hour after mixing DAF with EV7

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2000年1月1日
詳細: Micrographs were digitized with a Zeiss PHODIS microdensitometer at 7-micron intervals.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3670 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1120 nm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER
資料ホルダタイプ: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder.
温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2Auto3DEM3次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: common lines fourier method / 解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 11430 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
ID空間詳細プロトコルTarget criteria
1REALDETAILS--EV7 capsid protein coordinates were positioned into the cryoEM reconstruction by superimposing icosahedral symmetry elements.
2REALREFINEMENT PROTOCOL--Rigid BodyRIGID BODY FITRcrit
原子モデル構築

Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-ID
12X5I12X5I1
21OJYA21OJY2
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8481 0 14 0 8495

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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