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- PDB-7cd5: mAPE1-blunt-ended dsDNA product complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cd5
タイトルmAPE1-blunt-ended dsDNA product complex
要素
  • DNA(5'-D(*CP*GP*TP*AP*AP*TP*AP*CP*G)-3')
  • DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease
キーワードHYDROLASE/DNA / APE1 / protein-nucleic acid interaction / exonuclease / DNA repair / DNA BINDING PROTEIN / HYDROLASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Resolution of Abasic Sites (AP sites) / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / negative regulation of smooth muscle cell migration / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity ...Resolution of Abasic Sites (AP sites) / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / negative regulation of smooth muscle cell migration / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / site-specific endodeoxyribonuclease activity, specific for altered base / DNA-(abasic site) binding / double-stranded telomeric DNA binding / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / phosphoric diester hydrolase activity / DNA catabolic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / NF-kappaB binding / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / 3'-5' exonuclease activity / regulation of mRNA stability / RNA endonuclease activity / cell redox homeostasis / base-excision repair / chromatin DNA binding / cellular response to hydrogen peroxide / regulation of apoptotic process / DNA recombination / transcription regulator complex / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / oxidoreductase activity / nuclear speck / DNA repair / centrosome / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AP endonucleases family 1 signature 2. / AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA repair nuclease/redox regulator APEX1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Liu, T.C. / Hsiao, Y.Y.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST 109-2636-B-009-004 台湾
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: APE1 distinguishes DNA substrates in exonucleolytic cleavage by induced space-filling.
著者: Liu, T.C. / Lin, C.T. / Chang, K.C. / Guo, K.W. / Wang, S. / Chu, J.W. / Hsiao, Y.Y.
履歴
登録2020年6月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA(5'-D(*CP*GP*TP*AP*AP*TP*AP*CP*G)-3')
A: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8352
ポリマ－41,8352
非ポリマー00
水00
1
B: DNA(5'-D(*CP*GP*TP*AP*AP*TP*AP*CP*G)-3')
A: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease

B: DNA(5'-D(*CP*GP*TP*AP*AP*TP*AP*CP*G)-3')
A: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6704
ポリマ－83,6704
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.210, 107.210, 230.792
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: DNA鎖 DNA(5'-D(*CP*GP*TP*AP*AP*TP*AP*CP*G)-3')


分子量: 2739.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: タンパク質 DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease / APEX nuclease / APEN / Apurinic-apyrimidinic endonuclease 1 / AP endonuclease 1 / REF-1 / Redox factor-1


分子量: 39095.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Apex1, Ape, Apex, Ref1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P28352, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 25% v/v Polyethylene glycol 300

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.97622 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97622 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 22366 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 1.112 / Net I/σ(I): 8.4 / Num. measured all: 431037
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.7-2.813.60.49920610.9380.1330.5170.53494.9
2.8-2.9116.40.46821990.9610.1170.4830.55100
2.91-3.0417.60.39821830.9790.0950.4090.598100
3.04-3.218.80.26722060.9940.0620.2740.71100
3.2-3.420.10.17122040.9980.0380.1750.822100
3.4-3.6620.70.1322240.9980.0290.1330.96699.9
3.66-4.0321.30.09422440.9990.020.0961.067100
4.03-4.6121.80.07222590.9990.0150.0731.297100
4.61-5.821.30.08223090.9990.0180.0842.237100
5.8-3020.40.044247710.010.0451.68699.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HD7

1hd7


解像度: 2.7→29.892 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 22.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2154 1669 7.49 %
Rwork0.1889 20607 -
obs0.191 22276 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 151 Å2 / Biso mean: 65.2002 Å2 / Biso min: 32.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→29.892 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2214 160 0 0 2374
残基数----286
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7002-2.77960.31271260.3127165499
2.7796-2.86920.3471390.29641676100
2.8692-2.97170.3171530.26671669100
2.9717-3.09050.31231230.25941689100
3.0905-3.2310.26021300.22261690100
3.231-3.40110.2231400.20921679100
3.4011-3.61390.23161350.19651717100
3.6139-3.89240.20151540.17141689100
3.8924-4.28310.16971360.16031723100
4.2831-4.90050.15691500.14231740100
4.9005-6.16520.18671330.16941777100
6.1652-29.8920.22561500.18031904100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 49.5976 Å / Origin y: -21.7264 Å / Origin z: -0.389 Å
111213212223313233
T0.3351 Å2-0.0362 Å2-0.0274 Å2-0.3787 Å20.0636 Å2--0.3668 Å2
L0.4532 °20.0899 °2-0.0505 °2-1.9249 °20.469 °2--0.8514 °2
S0.0991 Å °0.0492 Å °0.0166 Å °-0.0228 Å °-0.1933 Å °-0.0175 Å °-0.1484 Å °-0.1386 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 8
2X-RAY DIFFRACTION1allA40 - 317

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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