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- PDB-7c5d: Crystal structure of TRF2 TRFH domain in complex with a MCPH1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7c5d
タイトルCrystal structure of TRF2 TRFH domain in complex with a MCPH1 peptide
要素
  • Microcephalin
  • Telomeric repeat-binding factor 2
キーワードPROTEIN BINDING / Telomere / shelterin complex / TRF2 / MCPH1 / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome condensation / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / : / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere capping ...regulation of chromosome condensation / axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / : / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / RNA-templated DNA biosynthetic process / negative regulation of t-circle formation / negative regulation of telomere maintenance / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / regulation of telomere maintenance via telomerase / double-stranded telomeric DNA binding / neuronal stem cell population maintenance / regulation of centrosome cycle / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / protein localization to centrosome / regulation of telomere maintenance / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / establishment of mitotic spindle orientation / negative regulation of cellular senescence / Telomere Extension By Telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / male germ cell nucleus / Condensation of Prophase Chromosomes / bone development / cerebral cortex development / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / cellular senescence / mitotic cell cycle / regulation of inflammatory response / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / nuclear body / axon / negative regulation of gene expression / centrosome / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Microcephalin-like / Microcephalin, mammal / Microcephalin protein / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / twin BRCT domain / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain ...Microcephalin-like / Microcephalin, mammal / Microcephalin protein / Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / twin BRCT domain / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / breast cancer carboxy-terminal domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 2 / Microcephalin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.151 Å
データ登録者Xiong, X. / Chen, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31970576 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Microcephalin 1/BRIT1-TRF2 interaction promotes telomere replication and repair, linking telomere dysfunction to primary microcephaly.
著者: Cicconi, A. / Rai, R. / Xiong, X. / Broton, C. / Al-Hiyasat, A. / Hu, C. / Dong, S. / Sun, W. / Garbarino, J. / Bindra, R.S. / Schildkraut, C. / Chen, Y. / Chang, S.
履歴
登録2020年5月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomeric repeat-binding factor 2
B: Telomeric repeat-binding factor 2
C: Microcephalin
D: Microcephalin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4936
ポリマ－52,3094
非ポリマー1842
水2,522140
1
A: Telomeric repeat-binding factor 2
C: Microcephalin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1542
ポリマ－26,1542
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11200 Å2
手法PISA
2
B: Telomeric repeat-binding factor 2
D: Microcephalin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3384
ポリマ－26,1542
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.737, 74.941, 98.418
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 2 / TRF2


分子量: 23724.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRF2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q15554
#2: タンパク質・ペプチド Microcephalin


分子量: 2429.638 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCPH1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q8NEM0
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 30% PEG400, 100 mM CHES-NaOH, pH 9.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 25033 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 34.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 0.476 / Net I/σ(I): 4.4 / Num. measured all: 326030
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.15-2.1911.80.59912360.9210.1810.6260.44799.6
2.19-2.2313.20.57312130.9360.1630.5970.447100
2.23-2.2713.50.62212260.9090.1750.6470.779100
2.27-2.3213.60.47812350.9480.1340.4970.53499.8
2.32-2.3713.60.36812200.9760.1040.3830.445100
2.37-2.4213.40.33512470.9720.0940.3480.456100
2.42-2.4813.40.28312350.9860.080.2950.469100
2.48-2.5513.40.26412370.9850.0750.2740.54399.8
2.55-2.6213.30.21212290.9890.060.2210.483100
2.62-2.7112.80.20212390.9910.0580.210.559100
2.71-2.8111.50.14712440.9930.0450.1530.48100
2.81-2.9213.30.13512370.9950.0380.140.462100
2.92-3.0513.80.11112560.9960.0310.1150.467100
3.05-3.2113.70.09712600.9970.0270.10.472100
3.21-3.4113.40.07412450.9980.0210.0770.50299.8
3.41-3.6813.30.06412480.9990.0180.0670.55299.8
3.68-4.05120.04812710.9990.0140.0510.48599.2
4.05-4.6312.90.03612760.9990.010.0380.38199.7
4.63-5.8313.30.033128710.0090.0340.30699.8
5.83-5011.70.024139210.0070.0250.23899.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1精密化
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H6P

1h6p


解像度: 2.151→31.89 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2348 1249 5 %
Rwork0.1888 23713 -
obs0.1911 24962 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.13 Å2 / Biso mean: 40.3202 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.151→31.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3431 0 12 140 3583
Biso mean--32.35 42.9 -
残基数----421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053491
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6454685
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036534
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004595
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.992170
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1514-2.23760.29671380.2149255699
2.2376-2.33940.29231400.22742612100
2.3394-2.46270.27191370.2112594100
2.4627-2.61690.26631450.20182584100
2.6169-2.81880.25761360.19642634100
2.8188-3.10230.24081250.19442640100
3.1023-3.55070.21361540.18152631100
3.5507-4.47150.20811250.16742685100
4.4715-31.890.2221490.1874277799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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