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- PDB-7byy: Crystal structure of bacterial toxin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7byy
タイトルCrystal structure of bacterial toxin
要素Acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Acetyltranferase / TOXIN
機能・相同性Acetyltransferase (GNAT) domain / Acetyltransferase (GNAT) domain / N-acetyltransferase activity / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Acetyltransferase / GNAT family N-acetyltransferase
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.799 Å
データ登録者Zhang, C. / Yashiro, Y. / Tomita, K.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)LS136 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H03980 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)26113002 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: Substrate specificities of Escherichia coli ItaT that acetylates aminoacyl-tRNAs.
著者: Zhang, C. / Yashiro, Y. / Sakaguchi, Y. / Suzuki, T. / Tomita, K.
履歴
登録2020年4月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyltransferase
B: Acetyltransferase
C: Acetyltransferase
D: Acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8294
ポリマ－83,8294
非ポリマー00
水55831
1
A: Acetyltransferase
B: Acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9142
ポリマ－41,9142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area18630 Å2
手法PISA
2
C: Acetyltransferase
D: Acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9142
ポリマ－41,9142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area17610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.180, 45.220, 120.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.770, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Acetyltransferase / Acetyltransferase acetyltransferase / GNAT family N-acetyltransferase / N-acetyltransferase


分子量: 20957.193 Da / 分子数: 4 / 変異: G115D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A066QLB1, UniProt: A0A4T3W0F2*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 26% PEG 3350, 0.03M Na Citrate 6.5, 0.1M Tris HCl 7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.799→19.994 Å / Num. obs: 19048 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.678 % / Biso Wilson estimate: 63.28 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.193 / Rrim(I) all: 0.2 / Χ2: 0.802 / Net I/σ(I): 13.91
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.8-2.8713.8851.991.3813890.6072.06598.9
2.87-2.9514.2931.4292.1413380.691.482100
2.95-3.0414.1221.2292.4613320.761.276100
3.04-3.1314.010.9443.2212620.8250.98100
3.13-3.2313.7510.7054.2712650.9120.732100
3.23-3.3513.2710.5635.2812120.9290.586100
3.35-3.4712.6950.4616.111780.9460.481100
3.47-3.6113.8980.3149.3210870.9760.326100
3.61-3.7714.3420.26410.9511050.9840.274100.1
3.77-3.9614.230.19314.7110210.9920.2100
3.96-4.1714.0150.1418.989920.9960.145100
4.17-4.4313.850.11322.989360.9970.11799.9
4.43-4.7313.3240.09126.668650.9980.095100
4.73-5.1112.3550.08726.018230.9980.091100
5.11-5.613.7850.09925.387630.9980.103100
5.6-6.2614.1430.09725.556870.9980.1100
6.26-7.2313.8170.0830.916130.9980.083100
7.23-8.8513.0130.05239.785310.9990.054100
8.85-12.5211.9220.03554.540810.036100
12.52-19.99411.1120.03952.352410.9990.04198

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XUN

5xun


解像度: 2.799→19.994 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2969 949 5 %
Rwork0.2375 --
obs0.2404 18978 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 175.71 Å2 / Biso mean: 73.0019 Å2 / Biso min: 23.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.799→19.994 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5518 0 0 31 5549
Biso mean---44.35 -
残基数----708
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.799-2.94610.42881330.3376251899
2.9461-3.130.3141340.30292541100
3.13-3.37070.33521350.28442572100
3.3707-3.70790.33311350.26122562100
3.7079-4.240.28771350.23392564100
4.24-5.32520.27551370.20382598100
5.3252-19.9940.25561400.20332674100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.88580.1921.40251.39580.41222.585-0.20340.1660.1203-0.15260.1018-0.0948-0.12250.17430.08580.2666-0.02910.03050.17010.03340.489844.6843-29.917951.7609
22.0848-0.6534-0.34542.05120.56582.82510.1155-0.07360.25410.07780.0269-0.3676-0.03570.1001-0.15390.3816-0.09260.02190.310.02350.52698.3805-20.155513.0761
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A or chain B
2X-RAY DIFFRACTION2chain C or chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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