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万見
- PDB-7bps: Crystal structure of mouse TEX101 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bps
タイトルCrystal structure of mouse TEX101
要素Testis-expressed protein 101
キーワードPROTEIN BINDING / fertility / spermatogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukocyte activation / : / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / regulation of flagellated sperm motility / : / acrosomal membrane / flagellated sperm motility / binding of sperm to zona pellucida / fertilization / plasma membrane raft ...positive regulation of leukocyte activation / : / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / regulation of flagellated sperm motility / : / acrosomal membrane / flagellated sperm motility / binding of sperm to zona pellucida / fertilization / plasma membrane raft / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acrosomal vesicle / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / membrane raft / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
u-PAR/Ly-6 domain / Ly-6 antigen/uPA receptor-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Testis-expressed protein 101
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Masutani, M. / Sakurai, S. / Shimizu, T. / Ohto, U.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of TEX101, a glycoprotein essential for male fertility, reveals the presence of tandemly arranged Ly6/uPAR domains.
著者: Masutani, M. / Sakurai, S. / Shimizu, T. / Ohto, U.
履歴
登録2020年3月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12020年12月23日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation / citation_author
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.22024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Testis-expressed protein 101
B: Testis-expressed protein 101
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7329
ポリマ－45,3652
非ポリマー2,3677
水1,856103
1
A: Testis-expressed protein 101
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8135
ポリマ－22,6831
非ポリマー1,1304
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area9110 Å2
手法PISA
2
B: Testis-expressed protein 101
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9204
ポリマ－22,6831
非ポリマー1,2373
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area9260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.600, 211.545, 37.286
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-422-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: _ / Auth seq-ID: 26 - 215 / Label seq-ID: 5 - 194

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Testis-expressed protein 101 / TES101-reactive protein / TES101RP


分子量: 22682.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tex101
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q9JMI7
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 25% (w/v) PEG4000 0.1 M MES pH 5.5 0.15 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→45.14 Å / Num. obs: 23547 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.1 / Net I/σ(I): 18 / Num. measured all: 169680 / Scaling rejects: 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.35-2.436.90.8751544522480.8310.3590.9482.3100
9.1-45.145.90.024282047510.010.02758.798.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: D_1300016273

解像度: 2.35→42.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 7.009 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.245 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2503 1131 4.8 %RANDOM
Rwork0.1991 ---
obs0.2015 22405 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 147.03 Å2 / Biso mean: 46.005 Å2 / Biso min: 24.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→42.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2629 0 153 103 2885
Biso mean--71.12 42.5 -
残基数----358
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0132846
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0182481
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7741.7173873
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3071.6365812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.9385354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.16223.636110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.53615432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5121511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2418
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023081
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02523
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5085 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 87 -
Rwork0.303 1590 -
all-1677 -
obs--99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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